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- PDB-1cz4: NMR STRUCTURE OF VAT-N: THE N-TERMINAL DOMAIN OF VAT (VCP-LIKE AT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cz4
タイトルNMR STRUCTURE OF VAT-N: THE N-TERMINAL DOMAIN OF VAT (VCP-LIKE ATPASE OF THERMOPLASMA)
要素VCP-LIKE ATPASE
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / DOUBLE-PSI BETA-BARREL / BETA-CLAM / SUBSTRATE RECOGNITION DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


macromolecule metabolic process / primary metabolic process / : / response to stimulus / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Barwin-like endoglucanases - #20 / AAA ATPase, CDC48 family / Barwin-like endoglucanases / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 ...Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Barwin-like endoglucanases - #20 / AAA ATPase, CDC48 family / Barwin-like endoglucanases / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Roll / Βバレル / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Thermoplasma acidophilum (好酸性)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Coles, M. / Diercks, T. / Liermann, J. / Groeger, A. / Rockel, B. / Baumeister, W. / Koretke, K. / Lupas, A. / Peters, J. / Kessler, H.
引用ジャーナル: Curr.Biol. / 年: 1999
タイトル: The solution structure of VAT-N reveals a 'missing link' in the evolution of complex enzymes from a simple betaalphabetabeta element.
著者: Coles, M. / Diercks, T. / Liermann, J. / Groger, A. / Rockel, B. / Baumeister, W. / Koretke, K.K. / Lupas, A. / Peters, J. / Kessler, H.
履歴
登録1999年9月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: VCP-LIKE ATPASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6501
ポリマ－20,6501
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / -
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 VCP-LIKE ATPASE


分子量: 20649.816 Da / 分子数: 1
断片: N-TERMINAL DOMAIN: M1 TO E183 FOLLOWED BY A DIGLYCINE SPACER
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermoplasma acidophilum (好酸性) / プラスミド: PET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O05209

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-SEPARATED NOESY
1213D CNH-NOESY
1313D NCH-NOESY
1413D CCH-NOESY
1523D 15N-SEPARATED NOESY
1623D NNH-NOESY
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY. 3JHNHA COUPLING-CONSTANTS FROM AN HNHA SPECTRUM

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試料調製

詳細
Solution-ID内容
11.4 MM VAT-NU-15N,13C; 40 MM PHOSPHATE BUFFER NA; 90% H2O, 10% D2O
21.2 MM VAT-N U-15N; 40 MM PHOSPHATE BUFFER NA; 90% H2O, 10% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
180 mM 5.9 AMBIENT 320 K
280 mM 5.9 AMBIENT 320 K
結晶化
*PLUS
手法: その他 / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMXBrukerDMX7501
Bruker DMXBrukerDMX6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.5BRUKERcollection
XwinNMR2.5BRUKER解析
AURELIA2.5.11BRUKERデータ解析
X-PLOR3.851BRUNGER構造決定
X-PLOR3.851BRUNGER精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: STRUCTURES BASED ON 1923 DISTANCE RESTRAINTS; 1817 NOE BASED RESTRAINTS, 196 DIHEDRAL ANGLE RESTRAINTS, 56 J-COUPLING RESTRAINTS, 106 DISTANCE RESTRAINTS FOR H-BONDS, 158 CA AND 148 CB ...詳細: STRUCTURES BASED ON 1923 DISTANCE RESTRAINTS; 1817 NOE BASED RESTRAINTS, 196 DIHEDRAL ANGLE RESTRAINTS, 56 J-COUPLING RESTRAINTS, 106 DISTANCE RESTRAINTS FOR H-BONDS, 158 CA AND 148 CB CHEMICAL SHIFT RESTRAINTS. REFINED WITH A CONFORMATIONAL DATABASE POTENTIAL
NMRアンサンブル登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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