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- EMDB-5779: Cryo-EM structure of the BG505 SOSIP.664 HIV-1 Env trimer with 3 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5779
タイトルCryo-EM structure of the BG505 SOSIP.664 HIV-1 Env trimer with 3 PGV04 Fabs
マップデータCryo-EM structure of a fully glycosylated SOSIP.664 Env trimer with 3 broadly neutralizing PGV04 Fabs
試料
  • 試料: Fully glycosylated BG505 SOSIP.664 Envelope trimer with 3 broadly neutralizing PGV04 Fabs
  • タンパク質・ペプチド: BG505 SOSIP.664 HIV-1 Envelope glycoprotein gp140
  • タンパク質・ペプチド: Fragment antigen bindingFragment antigen-binding
キーワードHIV-1 trimeric spike / gp140 / SOSIP / broadly neutralizing antibody (中和抗体) / PGV04 / Env / Envelope glycoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of establishment of T cell polarity / virus-mediated perturbation of host defense response / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / エンベロープ (ウイルス) ...positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of establishment of T cell polarity / virus-mediated perturbation of host defense response / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / エンベロープ (ウイルス) / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Envelope glycoprotein Gp160 / Retroviral envelope protein / Retroviral envelope protein GP41-like / Gp120 core superfamily / Gp120 (HIV) / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein gp160
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.8 Å
データ登録者Lyumkis D / Julien JP / de Val N / Cupo A / Potter CS / Klasse PJ / Burton DR / Sanders RW / Moore JP / Carragher B ...Lyumkis D / Julien JP / de Val N / Cupo A / Potter CS / Klasse PJ / Burton DR / Sanders RW / Moore JP / Carragher B / Wilson IA / Ward AB
引用ジャーナル: Science / 年: 2013
タイトル: Cryo-EM structure of a fully glycosylated soluble cleaved HIV-1 envelope trimer.
著者: Dmitry Lyumkis / Jean-Philippe Julien / Natalia de Val / Albert Cupo / Clinton S Potter / Per-Johan Klasse / Dennis R Burton / Rogier W Sanders / John P Moore / Bridget Carragher / Ian A Wilson / Andrew B Ward /
要旨: The HIV-1 envelope glycoprotein (Env) trimer contains the receptor binding sites and membrane fusion machinery that introduce the viral genome into the host cell. As the only target for broadly ...The HIV-1 envelope glycoprotein (Env) trimer contains the receptor binding sites and membrane fusion machinery that introduce the viral genome into the host cell. As the only target for broadly neutralizing antibodies (bnAbs), Env is a focus for rational vaccine design. We present a cryo-electron microscopy reconstruction and structural model of a cleaved, soluble Env trimer (termed BG505 SOSIP.664 gp140) in complex with a CD4 binding site (CD4bs) bnAb, PGV04, at 5.8 angstrom resolution. The structure reveals the spatial arrangement of Env components, including the V1/V2, V3, HR1, and HR2 domains, as well as shielding glycans. The structure also provides insights into trimer assembly, gp120-gp41 interactions, and the CD4bs epitope cluster for bnAbs, which covers a more extensive area and defines a more complex site of vulnerability than previously described.
履歴
登録2013年10月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年11月13日-
マップ公開2013年11月13日-
更新2014年1月8日-
現状2014年1月8日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.027
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  • 表面レベル: 0.027
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-3j5m
  • 表面レベル: 0.027
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5779_1.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5779.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 62.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of a fully glycosylated SOSIP.664 Env trimer with 3 broadly neutralizing PGV04 Fabs
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.21 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.027 / ムービー #1: 0.027
最小 - 最大-0.02848566 - 0.06708022
平均 (標準偏差)0.00017031 (±0.00453258)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 309.76 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.211.211.21
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z309.760309.760309.760
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-95-75153
NX/NY/NZ200200200
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0280.0670.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Fully glycosylated BG505 SOSIP.664 Envelope trimer with 3 broadly...

全体名称: Fully glycosylated BG505 SOSIP.664 Envelope trimer with 3 broadly neutralizing PGV04 Fabs
要素
  • 試料: Fully glycosylated BG505 SOSIP.664 Envelope trimer with 3 broadly neutralizing PGV04 Fabs
  • タンパク質・ペプチド: BG505 SOSIP.664 HIV-1 Envelope glycoprotein gp140
  • タンパク質・ペプチド: Fragment antigen bindingFragment antigen-binding

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超分子 #1000: Fully glycosylated BG505 SOSIP.664 Envelope trimer with 3 broadly...

超分子名称: Fully glycosylated BG505 SOSIP.664 Envelope trimer with 3 broadly neutralizing PGV04 Fabs
タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: three SOSIP.664 gp140 subunits (trimeric HIV-1 spike) with 3 PGV04 Fabs
Number unique components: 2
分子量理論値: 600 KDa

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分子 #1: BG505 SOSIP.664 HIV-1 Envelope glycoprotein gp140

分子名称: BG505 SOSIP.664 HIV-1 Envelope glycoprotein gp140 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Env / コピー数: 3 / 集合状態: trimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: BG505.W6M.ENV.A5 / 別称: human immunodeficiency virus type I
分子量理論値: 600 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK 293T

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分子 #2: Fragment antigen binding

分子名称: Fragment antigen binding / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: Fab / コピー数: 3 / 集合状態: heterodimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量実験値: 50 KDa / 理論値: 50 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK 293F

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.72 mg/mL
緩衝液pH: 7.6 / 詳細: 20 mM Tris, 150 mM NaCl, 0.085 mM DDM
グリッド詳細: 400 mesh C-Flat CF-22-4C, plasma treated for 5 seconds
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER
手法: Specimen was prepared for cryo-EM by applying 3 microliters of sample to a freshly plasma cleaned holey carbon C-flat grid (Protochips, Inc.), allowing the sample to adsorb to the grid for 30 ...手法: Specimen was prepared for cryo-EM by applying 3 microliters of sample to a freshly plasma cleaned holey carbon C-flat grid (Protochips, Inc.), allowing the sample to adsorb to the grid for 30 seconds, followed by blotting with a small piece of filter paper and plunge-freezing into liquid ethane using a manual cryo-plunger in an ambient environment (4 degrees C).

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 29000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 29000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected by observing Thon rings with the Leginon software
詳細electron counting mode
日付2013年2月21日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k) / デジタル化 - サンプリング間隔: 5.0 µm / 実像数: 6355 / 平均電子線量: 32 e/Å2
詳細: The dose was fractionated over 20 raw frames collected over a 5-second exposure time (250 ms per frame) on the Gatan K2 Summit direct detection device, with each frame receiving a dose of ~9. ...詳細: The dose was fractionated over 20 raw frames collected over a 5-second exposure time (250 ms per frame) on the Gatan K2 Summit direct detection device, with each frame receiving a dose of ~9.4 e-/pixel/sec. The individual frames were aligned using a GPU-enabled frame-alignment program that was generously provided by Yifan Cheng and Xueming Li. This program was used to track the global shifts between individual frames.
Tilt angle min0
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Frealign
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Xmipp, Frealign
詳細: Final maps were calculated after sorting for the presence of sub-stoichiometrically labeled trimers.
使用した粒子像数: 49572
詳細Reconstructed using resolution-limited refinement procedure implemented in Xmipp and Frealign.

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3se9

精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-3j5m:
Cryo-EM structure of the BG505 SOSIP.664 HIV-1 Env trimer with 3 PGV04 Fabs

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

2b4c

精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-3j5m:
Cryo-EM structure of the BG505 SOSIP.664 HIV-1 Env trimer with 3 PGV04 Fabs

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原子モデル構築 3

初期モデルPDB ID:

3u2s

精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-3j5m:
Cryo-EM structure of the BG505 SOSIP.664 HIV-1 Env trimer with 3 PGV04 Fabs

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原子モデル構築 4

初期モデルPDB ID:

1env

精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-3j5m:
Cryo-EM structure of the BG505 SOSIP.664 HIV-1 Env trimer with 3 PGV04 Fabs

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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