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- SASDAN3: MutS dimer (DNA mismatch repair protein MutS, MutS) -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDAN3
試料MutS dimer
  • DNA mismatch repair protein MutS (protein), MutS, Escherichia coli
機能・相同性
機能・相同性情報


adenine/cytosine mispair binding / MutS complex / mismatch repair complex / regulation of DNA recombination / mismatched DNA binding / DNA binding, bending / ATP-dependent DNA damage sensor activity / mismatch repair / ADP binding / damaged DNA binding ...adenine/cytosine mispair binding / MutS complex / mismatch repair complex / regulation of DNA recombination / mismatched DNA binding / DNA binding, bending / ATP-dependent DNA damage sensor activity / mismatch repair / ADP binding / damaged DNA binding / DNA damage response / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
DNA mismatch repair protein MutS / DNA mismatch repair protein MutS/MSH / DNA mismatch repair protein MutS-like, N-terminal / DNA mismatch repair protein MutS, connector domain / DNA mismatch repair protein MutS, clamp / DNA mismatch repair protein MutS, N-terminal / MutS, connector domain superfamily / MutS domain I / MutS domain II / MutS family domain IV ...DNA mismatch repair protein MutS / DNA mismatch repair protein MutS/MSH / DNA mismatch repair protein MutS-like, N-terminal / DNA mismatch repair protein MutS, connector domain / DNA mismatch repair protein MutS, clamp / DNA mismatch repair protein MutS, N-terminal / MutS, connector domain superfamily / MutS domain I / MutS domain II / MutS family domain IV / MutS domain III / DNA mismatch repair MutS family / DNA mismatch repair protein MutS, C-terminal / DNA mismatch repair protein MutS, core / DNA mismatch repair protein MutS, core domain superfamily / MutS domain V / DNA mismatch repair proteins mutS family signature. / DNA-binding domain of DNA mismatch repair MUTS family / ATPase domain of DNA mismatch repair MUTS family / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA mismatch repair protein MutS
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / : 2013
タイトル: Using stable MutS dimers and tetramers to quantitatively analyze DNA mismatch recognition and sliding clamp formation.
著者: Flora S Groothuizen / Alexander Fish / Maxim V Petoukhov / Annet Reumer / Laura Manelyte / Herrie H K Winterwerp / Martin G Marinus / Joyce H G Lebbink / Dmitri I Svergun / Peter Friedhoff / Titia K Sixma /
要旨: The process of DNA mismatch repair is initiated when MutS recognizes mismatched DNA bases and starts the repair cascade. The Escherichia coli MutS protein exists in an equilibrium between dimers and ...The process of DNA mismatch repair is initiated when MutS recognizes mismatched DNA bases and starts the repair cascade. The Escherichia coli MutS protein exists in an equilibrium between dimers and tetramers, which has compromised biophysical analysis. To uncouple these states, we have generated stable dimers and tetramers, respectively. These proteins allowed kinetic analysis of DNA recognition and structural analysis of the full-length protein by X-ray crystallography and small angle X-ray scattering. Our structural data reveal that the tetramerization domains are flexible with respect to the body of the protein, resulting in mostly extended structures. Tetrameric MutS has a slow dissociation from DNA, which can be due to occasional bending over and binding DNA in its two binding sites. In contrast, the dimer dissociation is faster, primarily dependent on a combination of the type of mismatch and the flanking sequence. In the presence of ATP, we could distinguish two kinetic groups: DNA sequences where MutS forms sliding clamps and those where sliding clamps are not formed efficiently. Interestingly, this inability to undergo a conformational change rather than mismatch affinity is correlated with mismatch repair.
登録者
  • Maxim Petoukhov (EMBL-Hamburg, European Molecular Biology Laboratory (EMBL) - Hamburg outstation, Notkestraße 85, Geb. 25A, 22607 Hamburg, Deutschland, Germany)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #34
タイプ: dummy / ソフトウェア: Dammif / カイ2乗値: 1.170724
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試料

試料名称: MutS dimer / Sample MW: 191 kDa / 試料濃度: 0.37 mg/ml
バッファ名称: HEPES / 濃度: 50.00 mM / PK: 7 / pH: 7.5
コメント: 4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid
組成: KCl 50.000 mM
要素 #32名称: MutS / タイプ: protein / 記述: DNA mismatch repair protein MutS / 分子量: 95.25 / 分子数: 2 / 由来: Escherichia coli / 参照: UniProt: P23909
配列: MSAIENFDAH TPMMQQYLRL KAQHPEILLF YRMGDFYELF YDDAKRASQL LDISLTKRGA SAGEPIPMAG IPYHAVENYL AKLVNQGESV AICEQIGDPA TSKGPVERKV VRIVTPGTIS DEALLQERQD NLLAAIWQDS KGFGYATLDI SSGRFRLSEP ADRETMAAEL ...配列:
MSAIENFDAH TPMMQQYLRL KAQHPEILLF YRMGDFYELF YDDAKRASQL LDISLTKRGA SAGEPIPMAG IPYHAVENYL AKLVNQGESV AICEQIGDPA TSKGPVERKV VRIVTPGTIS DEALLQERQD NLLAAIWQDS KGFGYATLDI SSGRFRLSEP ADRETMAAEL QRTNPAELLY AEDFAEMSLI EGRRGLRRRP LWEFEIDTAR QQLNLQFGTR DLVGFGVENA PRGLCAAGCL LQYAKDTQRT TLPHIRSITM EREQDSIIMD AATRRNLEIT QNLAGGAENT LASVLDCTVT PMGSRMLKRW LHMPVRDTRV LLERQQTIGA LQDFTAGLQP VLRQVGDLER ILARLALRTA RPRDLARMRH AFQQLPELRA QLETVDSAPV QALREKMGEF AELRDLLERA IIDTPPVLVR DGGVIASGYN EELDEWRALA DGATDYLERL EVRERERTGL DTLKVGFNAV HGYYIQISRG QSHLAPINYM RRQTLKNAER YIIPELKEYE DKVLTSKGKA LALEKQLYEE LFDLLLPHLE ALQQSASALA ELDVLVNLAE RAYTLNYTCP TFIDKPGIRI TEGRHPVVEQ VLNEPFIANP LNLSPQRRML IITGPNMGGK STYMRQTALI ALMAYIGSYV PAQKVEIGPI DRIFTRVGAA DDLASGRSTF MVEMTETANI LHNATEYSLV LMDEIGRGTS TYDGLSLAWA CAENLANKIK ALTLFATHYF ELTQLPEKME GVANVHLDAL EHGDTIAFMH SVQDGAASKS YGLAVAALAG VPKEVIKRAR QKLRELESIS PNAAATQVDG TQMSLLSVPE ETSPAVEALE NLDPDSLTPR QALEWIYRLK SLV

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実験情報

ビーム設備名称: PETRA III P12 / 地域: Hamburg / : Germany / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.12 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 3.1 mm
検出器名称: Pilatus 2M
スキャン
タイトル: MutS dimer / 測定日: 2013年2月28日 / 保管温度: 10 °C / セル温度: 10 °C / 照射時間: 1 sec. / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.076 4.423
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 4.5a / ポイント数: 325 /
MinMax
Q0.1118 1.833
P(R) point14 338
R0 15.25
結果
D max: 15.5 / カーブのタイプ: single_conc / Standard: BSA
実験値StandardPorod
分子量190 kDa160 kDa190 kDa
体積--307 nm3

GuinierP(R)
前方散乱 I010500 -
慣性半径, Rg 4.7 nm4.6 nm

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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