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- SASDDH3: Solution Structure of Archaeal Biofilm Regulator 2 (AbfR2) -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDDH3
試料Solution Structure of Archaeal Biofilm Regulator 2 (AbfR2)
  • Transcriptional regulator Lrs14-like protein (protein), AbfR2, Sulfolobus acidocaldarius (strain ATCC 33909 / DSM 639 / JCM 8929 / NBRC 15157 / NCIMB 11770)
機能・相同性Transcription regulator TrmB, N-terminal / Sugar-specific transcriptional regulator TrmB / helix_turn_helix, Arsenical Resistance Operon Repressor / HTH ArsR-type DNA-binding domain / ArsR-like helix-turn-helix domain / Winged helix DNA-binding domain superfamily / DNA-binding transcription factor activity / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Transcriptional regulator Lrs14-like protein
機能・相同性情報
生物種Sulfolobus acidocaldarius (strain ATCC 33909 / DSM 639 / JCM 8929 / NBRC 15157 / NCIMB 11770) (好気性・好酸性)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / : 2018
タイトル: Crystal structure of an Lrs14-like archaeal biofilm regulator from Sulfolobus acidocaldarius.
著者: Marian S Vogt / Simon L Völpel / Sonja Verena Albers / Lars Oliver Essen / Ankan Banerjee /
要旨: The small winged helix-turn-helix (wHTH) proteins of the Lrs14 family are major transcriptional regulators and act as archaeal biofilm regulators (AbfRs) in the crenarchaeote Sulfolobus ...The small winged helix-turn-helix (wHTH) proteins of the Lrs14 family are major transcriptional regulators and act as archaeal biofilm regulators (AbfRs) in the crenarchaeote Sulfolobus acidocaldarius. Here, the first crystal structure of an AbfR ortholog, AbfR2, the deletion of which is known to impair biofilm formation, is presented. Like most other wHTH orthologs, AbfR2 is dimeric in solution as well as in its 2.45 Å resolution crystal structure. Given the presence of three independent AbfR2 dimers in the asymmetric unit, the crystal structure shows a considerable degree of conformational variation within the dimer, the antiparallel orientations of which are stabilized by coiled-coil interaction between H4 helices. Conserved anchor interactions between helices H0 and H4 of AbfR2 further contribute to dimer stabilization. The combined structural and bioinformatic analysis reveals cluster-specific structural differences between different members of the Lrs14 protein family.
登録者
  • Marian Vogt (University of Marburg, Marburg, Germany)

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #1783
タイプ: dummy / ダミー原子の半径: 2.10 A / カイ2乗値: 0.812 / P-value: 0.101902
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モデル #1786
タイプ: atomic / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 1.052
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: Solution Structure of Archaeal Biofilm Regulator 2 (AbfR2)
試料濃度: 0.83 mg/ml
バッファ名称: 300 mM NaCl, 20 mM HEPES, pH 7.5 / pH: 7.5
要素 #919名称: AbfR2 / タイプ: protein / 記述: Transcriptional regulator Lrs14-like protein / 分子量: 16.368 / 分子数: 2
由来: Sulfolobus acidocaldarius (strain ATCC 33909 / DSM 639 / JCM 8929 / NBRC 15157 / NCIMB 11770)
参照: UniProt: Q4J9G1
配列:
MGSSHHHHHH SQDPNSMETV LQIPYQKKTQ IEKLLEFMYG LNEKEVQLIF RLLYSDTKLN IEELAEEFKV SKALISKSLS ELANKGLIER EKVSNEGRKG RPIYVYYVDR EQLFKRISRD LEELVQASIA KLKEYIFKS

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実験情報

ビーム設備名称: ESRF BM29 / 地域: Grenoble / : France / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.124 Å
検出器名称: Pilatus 1M / タイプ: Dectris / Pixsize x: 172 mm
スキャン
タイトル: Solution Structure of Archaeal Biofilm Regulator 2 (AbfR2)
測定日: 2016年5月5日 / 保管温度: 4 °C / セル温度: 4 °C / 照射時間: 1 sec. / フレーム数: 10 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.0348 4.9439
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 449 /
MinMax
Q0.171421 2.28206
P(R) point1 449
R0 10
結果
カーブのタイプ: single_conc
コメント: The associated atomic model structure is included for comparative purposes only, i.e., to compare the overall topology of the atomic model with the solution scattering and the DAMMIF ...コメント: The associated atomic model structure is included for comparative purposes only, i.e., to compare the overall topology of the atomic model with the solution scattering and the DAMMIF bead model. Two fits displayed for the atomic model were calculated using CRYSOL (top) and SASREF (bottom).
実験値StandardPorod
分子量39 kDa39.29 kDa37 kDa
体積--56.89 nm3

P(R)GuinierGuinier error
前方散乱 I024.03 24.16 0.09
慣性半径, Rg 2.8 nm2.85 nm0.03

MinMax
D-10
Guinier point16 72

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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