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- PDB-5wat: Corynebacterium glutamicum Full length Homoserine kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wat
タイトルCorynebacterium glutamicum Full length Homoserine kinase
要素Homoserine kinase
キーワードTRANSFERASE / Corynebacterium glutamicum / Homoserine Kinase / L-threonine / L-homoserine / Magnesium
機能・相同性
機能・相同性情報


homoserine kinase / homoserine kinase activity / L-threonine biosynthetic process / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Homoserine kinase / GHMP kinase, ATP-binding, conserved site / GHMP kinases putative ATP-binding domain. / GHMP kinase, C-terminal domain / GHMP kinases C terminal / GHMP kinase N-terminal domain / GHMP kinases N terminal domain / GHMP kinase, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Homoserine kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Corynebacterium glutamicum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.141 Å
データ登録者Petit, C. / Ronning, D.R.
引用ジャーナル: ACS Omega / 年: 2018
タイトル: Reduction of Feedback Inhibition in Homoserine Kinase (ThrB) ofCorynebacterium glutamicumEnhances l-Threonine Biosynthesis.
著者: Petit, C. / Kim, Y. / Lee, S.K. / Brown, J. / Larsen, E. / Ronning, D.R. / Suh, J.W. / Kang, C.M.
履歴
登録2017年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月31日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Homoserine kinase
B: Homoserine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,40514
ポリマ－66,9582
非ポリマー1,44712
水3,585199
1
B: Homoserine kinase
ヘテロ分子

A: Homoserine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,40514
ポリマ－66,9582
非ポリマー1,44712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_544x+1/2,-y-1/2,-z-1/21
Buried area4620 Å2
ΔGint-98 kcal/mol
Surface area26560 Å2
手法PISA
2
A: Homoserine kinase
ヘテロ分子

A: Homoserine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,09018
ポリマ－66,9582
非ポリマー2,13216
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area6200 Å2
ΔGint-142 kcal/mol
Surface area25830 Å2
手法PISA
3
B: Homoserine kinase
ヘテロ分子

B: Homoserine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,71910
ポリマ－66,9582
非ポリマー7628
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_554-x,y,-z-11
Buried area4680 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area25650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.081, 130.078, 195.951
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Homoserine kinase / HSK


分子量: 33478.762 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Corynebacterium glutamicum (バクテリア)
遺伝子: thrB, Cgl1184, cg1338 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07128, homoserine kinase

-
非ポリマー , 5種, 211分子

#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-P6G / HEXAETHYLENE GLYCOL / POLYETHYLENE GLYCOL PEG400 / ヘキサエチレングリコ-ル


分子量: 282.331 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H26O7 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 199 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.99 % / 解説: Diamond shaped
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: protein in 20 mM Tris pH 7.5, 150 mM NaCl, 50 mM KCl and 50 mM MgCl2 well solution: 0.25 M ammonium sulfate, 25 % PEG 3,350 and 0.1 M HEPES pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年2月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.141→50 Å / Num. obs: 48115 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 20.6
反射 シェル解像度: 2.141→42.34 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.279 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Num. unique obs: 4566 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
HKL-3000位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4rpf

4rpf


解像度: 2.141→42.335 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2247 2409 5.01 %
Rwork0.1891 --
obs0.1909 48097 99.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.141→42.335 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4522 0 78 199 4799
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0094748
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1346504
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.031709
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047770
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006855
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1413-2.1850.25731330.20982469X-RAY DIFFRACTION92
2.185-2.23250.24421400.20092671X-RAY DIFFRACTION100
2.2325-2.28450.21921400.18922646X-RAY DIFFRACTION100
2.2845-2.34160.25731400.18492662X-RAY DIFFRACTION100
2.3416-2.40490.23961410.18762683X-RAY DIFFRACTION100
2.4049-2.47560.20761400.18642657X-RAY DIFFRACTION100
2.4756-2.55550.21621420.17872687X-RAY DIFFRACTION100
2.5555-2.64690.22341410.18372685X-RAY DIFFRACTION100
2.6469-2.75280.23881400.19292660X-RAY DIFFRACTION100
2.7528-2.87810.251420.1982694X-RAY DIFFRACTION100
2.8781-3.02980.22781420.21112684X-RAY DIFFRACTION100
3.0298-3.21950.2521420.20432721X-RAY DIFFRACTION100
3.2195-3.4680.24271420.19652684X-RAY DIFFRACTION100
3.468-3.81680.26831430.19622728X-RAY DIFFRACTION100
3.8168-4.36860.21151450.172732X-RAY DIFFRACTION100
4.3686-5.50210.20141440.17132750X-RAY DIFFRACTION100
5.5021-42.34350.18811520.1942875X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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