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- PDB-4bkm: Crystal structure of the murine AUM (phosphoglycolate phosphatase... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4bkm | |||||||||
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Title | Crystal structure of the murine AUM (phosphoglycolate phosphatase) capping domain as a fusion protein with the catalytic core domain of murine chronophin (pyridoxal phosphate phosphatase) | |||||||||
![]() | PYRIDOXAL PHOSPHATE PHOSPHATASE, PHOSPHOGLYCOLATE PHOSPHATASE, PYRIDOXAL PHOSPHATE PHOSPHATASE | |||||||||
![]() | HYDROLASE / HAD FAMILY | |||||||||
Function / homology | ![]() glycerol-1-phosphatase / sn-glycerol 3-phosphatase activity / sn-glycerol 1-phosphatase activity / pyridoxal phosphatase / pyridoxal phosphate catabolic process / actin rod assembly / pyridoxal phosphatase activity / glycerophospholipid metabolic process / contractile ring / ADP phosphatase activity ...glycerol-1-phosphatase / sn-glycerol 3-phosphatase activity / sn-glycerol 1-phosphatase activity / pyridoxal phosphatase / pyridoxal phosphate catabolic process / actin rod assembly / pyridoxal phosphatase activity / glycerophospholipid metabolic process / contractile ring / ADP phosphatase activity / phosphoglycolate phosphatase activity / glycerol biosynthetic process / positive regulation of actin filament depolymerization / regulation of modification of postsynaptic structure / dephosphorylation / cellular response to ATP / regulation of mitotic nuclear division / protein-serine/threonine phosphatase / protein serine/threonine phosphatase activity / cleavage furrow / lamellipodium membrane / phosphoprotein phosphatase activity / negative regulation of gluconeogenesis / protein dephosphorylation / heat shock protein binding / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / regulation of cytokinesis / ruffle membrane / cell-cell junction / actin cytoskeleton / midbody / postsynapse / glutamatergic synapse / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Knobloch, G. / Seifried, A. / Gohla, A. / Schindelin, H. | |||||||||
![]() | ![]() Title: Evolutionary and Structural Analyses of the Mammalian Haloacid Dehalogenase-Type Phosphatases Aum and Chronophin Provide Insight Into the Basis of Their Different Substrate Specificities. Authors: Seifried, A. / Knobloch, G. / Duraphe, P.S. / Segerer, G. / Manhard, J. / Schindelin, H. / Schultz, J. / Gohla, A. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDB format | ![]() | 578.8 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 45 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 62.1 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 2oycS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 33462.426 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: RESIDUES 1-100,114-233,208-292 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: P60487, UniProt: Q8CHP8, phosphoserine phosphatase, pyridoxal phosphatase, phosphoglycolate phosphatase #2: Chemical | ChemComp-MG / #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | Sequence details | HYBRID SEQUENCE FROM ENTRIES P60487 AND Q8CHP8 | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.49 Å3/Da / Density % sol: 50.6 % / Description: NONE |
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Crystal grow | pH: 7.4 Details: MOTHER LIQUOR: 15% PEG 3350, 0.2 M MG(NO3)2. PROTEIN BUFFER: 10 MM TRIETHANOLAMINE PH 7.4, 0.1 M NACL, 1 MM MGCL2 PROTEIN CONCENTRATION: 10 MG/ML |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() |
Detector | Type: RIGAKU IMAGE PLATE / Detector: IMAGE PLATE / Date: Dec 14, 2012 / Details: MIRRORS |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.65→41.74 Å / Num. obs: 36245 / % possible obs: 96.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 49.97 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 6.6 |
Reflection shell | Resolution: 2.65→2.79 Å / Redundancy: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.82 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / % possible all: 94.9 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 2OYC Resolution: 2.65→41.737 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 1.33 / Phase error: 30.98 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.65→41.737 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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