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- PDB-4lis: Crystal Structure of UDP-galactose-4-epimerase from Aspergillus n... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lis
タイトルCrystal Structure of UDP-galactose-4-epimerase from Aspergillus nidulans
要素UDP-glucose 4-epimerase
キーワードISOMERASE / Catalysis / Hydrogen Bonding / Kinetics / Binding Sites / Protein Structure
機能・相同性
機能・相同性情報


monosaccharide metabolic process / UDP-glucose 4-epimerase / UDP-glucose 4-epimerase activity / galactose metabolic process / nucleotide binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
UDP-glucose 4-epimerase / GDP-mannose 4,6 dehydratase / UDP-galactose 4-epimerase, domain 1 / UDP-galactose 4-epimerase; domain 1 / NAD-dependent epimerase/dehydratase / NAD dependent epimerase/dehydratase family / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold ...UDP-glucose 4-epimerase / GDP-mannose 4,6 dehydratase / UDP-galactose 4-epimerase, domain 1 / UDP-galactose 4-epimerase; domain 1 / NAD-dependent epimerase/dehydratase / NAD dependent epimerase/dehydratase family / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE-GLUCOSE / UDP-glucose 4-epimerase
類似検索 - 構成要素
生物種Aspergillus nidulans FGSC A4 (カビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Dalrymple, S.A. / Ko, J. / Sheoran, I. / Kaminskyj, S.G.W. / Sanders, D.A.R.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2013
タイトル: Elucidation of Substrate Specificity in Aspergillus nidulans UDP-Galactose-4-Epimerase.
著者: Dalrymple, S.A. / Ko, J. / Sheoran, I. / Kaminskyj, S.G. / Sanders, D.A.
履歴
登録2013年7月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-glucose 4-epimerase
B: UDP-glucose 4-epimerase
C: UDP-glucose 4-epimerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,41319
ポリマ－121,8143
非ポリマー4,59916
水1,33374
1
A: UDP-glucose 4-epimerase
ヘテロ分子

A: UDP-glucose 4-epimerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,61514
ポリマ－81,2102
非ポリマー3,40512
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area8320 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area26930 Å2
手法PISA
2
B: UDP-glucose 4-epimerase
C: UDP-glucose 4-epimerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,10612
ポリマ－81,2102
非ポリマー2,89710
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7100 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area27270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.133, 119.154, 161.424
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.480, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A and (resseq 4:365 )
21chain B and (resseq 4:365 )
31chain C and (resseq 4:365 )

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Auth seq-ID: 4 - 365 / Label seq-ID: 4 - 365

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1chain 'A' and (resseq 4:365 )AA
2chain 'B' and (resseq 4:365 )BB
3chain 'C' and (resseq 4:365 )CC

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.492038, 0.840951, 0.225169), (0.840425, -0.526312, 0.129156), (0.227123, 0.125688, -0.965721)-16.368099, 14.8881, 51.904701
2given(-0.443124, -0.86882, -0.22089), (0.869067, -0.476785, 0.131904), (-0.219918, -0.133519, 0.966338)17.083401, 14.5536, -51.877602

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要素

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タンパク質 , 1種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 UDP-glucose 4-epimerase


分子量: 40604.750 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aspergillus nidulans FGSC A4 (カビ)
株: AAE1 / 遺伝子: ANIA_04727, GALE / プラスミド: pHISTEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-gold(DE3) / 参照: UniProt: C8VAU8

-
非ポリマー , 6種, 90分子

#2: 化合物 ChemComp-UPG / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE-GLUCOSE / URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE GLUCOPYRANOSYL-MONOPHOSPHATE ESTER / UDP-グルコ-ス


分子量: 566.302 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H24N2O17P2
#3: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#6: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.36 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7.5
詳細: 20%(w/v) PEG 3350, 0.1M Bis-Tris propane, 0.2M NaF, microbatch, temperature 278K, pH 7.5, EVAPORATION

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月3日 / 詳細: double crystal monochromator
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→36.71 Å / Num. all: 30056 / Num. obs: 30056 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.09 % / Rmerge(I) obs: 0.131 / Χ2: 1.08 / Net I/σ(I): 8.1 / Scaling rejects: 17283
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allΧ2% possible all
2.8-2.97.340.5143.22338029891.2298.5
2.9-3.027.30.4553.62340030051.298.7
3.02-3.157.30.3754.22344030001.1998.6
3.15-3.327.210.2815.32330630031.1698.7
3.32-3.537.140.2186.52326830091.1598.6
3.53-3.87.010.1638.12297030011.0898.6
3.8-4.186.920.13110.22292530071.0398.7
4.18-4.796.880.11511.92261730120.9698.4
4.79-6.026.990.10412.72281930180.998.5
6.02-36.716.840.08616.32230930120.8996.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.51 Å36.71 Å
Translation2.51 Å36.71 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.9.8.0Lデータスケーリング
d*TREK9.9.9.7Lデータ削減
MOLREP位相決定
PHENIXdev_1327精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MxDCデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1HZJ

1hzj


解像度: 2.8→36.71 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.43 / FOM work R set: 0.7141 / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 34.26 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2616 1508 5.04 %RANDOM
Rwork0.2127 ---
obs0.2153 29919 97.96 %-
all-29919 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 131.33 Å2 / Biso mean: 70.9331 Å2 / Biso min: 21.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→36.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8399 0 233 74 8706
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0028853
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.55612098
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041342
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031555
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.1783425
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2797X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.293
12B2797X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.293
13C2781X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.271
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.8001-2.89050.38271220.29942571269397
2.8905-2.99370.38891410.29322585272698
2.9937-3.11350.37011310.29472558268998
3.1135-3.25520.38121370.2662584272198
3.2552-3.42670.34651150.24232613272898
3.4267-3.64120.32571490.22272560270998
3.6412-3.9220.26161260.2022575270198
3.922-4.31610.21831520.18042583273599
4.3161-4.93940.20961430.17262588273198
4.9394-6.21820.20871440.19912616276098
6.2182-36.71570.22491480.19922578272696

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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