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- SASDAB5: CHD4 (PP-CC) (Human Chromatin Remodeler CHD4 (363-682)) -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDAB5
試料CHD4 (PP-CC)
  • Human Chromatin Remodeler CHD4 (363-682) (protein), CHD4 (PP-CC), Homo sapiens
生物種Homo sapiens (ヒト)
引用ジャーナル: J Mol Biol / : 2012
タイトル: The PHD and chromo domains regulate the ATPase activity of the human chromatin remodeler CHD4.
著者: Aleksandra A Watson / Pravin Mahajan / Haydyn D T Mertens / Michael J Deery / Wenchao Zhang / Peter Pham / Xiuxia Du / Till Bartke / Wei Zhang / Christian Edlich / Georgina Berridge / Yun ...著者: Aleksandra A Watson / Pravin Mahajan / Haydyn D T Mertens / Michael J Deery / Wenchao Zhang / Peter Pham / Xiuxia Du / Till Bartke / Wei Zhang / Christian Edlich / Georgina Berridge / Yun Chen / Nicola A Burgess-Brown / Tony Kouzarides / Nicola Wiechens / Tom Owen-Hughes / Dmitri I Svergun / Opher Gileadi / Ernest D Laue /
要旨: The NuRD (nucleosome remodeling and deacetylase) complex serves as a crucial epigenetic regulator of cell differentiation, proliferation, and hematopoietic development by coupling the deacetylation ...The NuRD (nucleosome remodeling and deacetylase) complex serves as a crucial epigenetic regulator of cell differentiation, proliferation, and hematopoietic development by coupling the deacetylation and demethylation of histones, nucleosome mobilization, and the recruitment of transcription factors. The core nucleosome remodeling function of the mammalian NuRD complex is executed by the helicase-domain-containing ATPase CHD4 (Mi-2β) subunit, which also contains N-terminal plant homeodomain (PHD) and chromo domains. The mode of regulation of chromatin remodeling by CHD4 is not well understood, nor is the role of its PHD and chromo domains. Here, we use small-angle X-ray scattering, nucleosome binding ATPase and remodeling assays, limited proteolysis, cross-linking, and tandem mass spectrometry to propose a three-dimensional structural model describing the overall shape and domain interactions of CHD4 and discuss the relevance of these for regulating the remodeling of chromatin by the NuRD complex.
登録者
  • Haydyn Mertens (EMBL-Hamburg, European Molecular Biology Laboratory (EMBL) - Hamburg outstation, Notkestraße 85, Geb. 25A, 22607 Hamburg, Deutschland, Germany)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #101
タイプ: dummy / ソフトウェア: dammif / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 1.990921
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: CHD4 (PP-CC) / Sample MW: 37.8 kDa / 試料濃度: 1.10-8.20
バッファ名称: HEPES / 濃度: 50.00 mM / PK: 7 / pH: 7.5
コメント: 4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid
組成: KCl 50.000 mM
要素 #83名称: CHD4 (PP-CC) / タイプ: protein / 記述: Human Chromatin Remodeler CHD4 (363-682) / 分子量: 37.8 / 分子数: 1 / 由来: Homo sapiens
配列: MDGYETDHQD YCEVCQQGGE IILCDTCPRA YHMVCLDPDM EKAPEGKWSC PHCEKEGIQW EAKEDNSEGE EILEEVGGDL EEEDDHHMEF CRVCKDGGEL LCCDTCPSSY HIHCLNPPLP EIPNGEWLCP RCTCPALKGK VQKILIWKWG QPPSPTPVPR PPDADPNTPS ...配列:
MDGYETDHQD YCEVCQQGGE IILCDTCPRA YHMVCLDPDM EKAPEGKWSC PHCEKEGIQW EAKEDNSEGE EILEEVGGDL EEEDDHHMEF CRVCKDGGEL LCCDTCPSSY HIHCLNPPLP EIPNGEWLCP RCTCPALKGK VQKILIWKWG QPPSPTPVPR PPDADPNTPS PKPLEGRPER QFFVKWQGMS YWHCSWVSEL QLELHCQVMF RNYQRKNDMD EPPSGDFGGD EEKSRKRKNK DPKFAEMEER FYRYGIKPEW MMIHRILNHS VDKKGHVHYL IKWRDLPYDQ ASWESEDVEI QDYDLFKQSY WNHRELMRGE E

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実験情報

ビーム設備名称: DORIS III X33 / 地域: Hamburg / : Germany / 形状: 0.6 / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.15 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 2.7 mm
検出器名称: Pilatus 1M-W / Pixsize x: 0.172 mm
スキャン
タイトル: CHD4 (PP-CC) / 測定日: 2010年11月13日 / 保管温度: 10 °C / セル温度: 10 °C / 照射時間: 15 sec. / フレーム数: 8 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.2012 6.0155
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 4.5a / ポイント数: 386 /
MinMax
Q0.1561 2.263
P(R) point36 421
R0 11.06
結果
カーブのタイプ: extrapolated / Standard: BSA /
実験値Standard
分子量39 kDa39 kDa

GuinierP(R)
前方散乱 I038.14 -
慣性半径, Rg 3 nm3.1 nm

MinMax
D-10.5
Guinier point3 78

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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