[日本語] English
万見
- PDB-9dde: ncPRC1RYBP bound to H2AK119Ub/H1.4 chromatosome -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9dde
タイトルncPRC1RYBP bound to H2AK119Ub/H1.4 chromatosome
要素
  • (DNA (187-MER)) x 2
  • E3 ubiquitin-protein ligase RING2
  • Histone H1.4
  • Histone H2A type 1
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3.2
  • Histone H4
  • Polycomb complex protein BMI-1
  • RING1 and YY1-binding protein
  • Ubiquitin
キーワードGene Regulation/DNA / DNA complex protein / Gene Regulation-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2AK119 ubiquitin ligase activity / PRC1 complex / RING-like zinc finger domain binding / regulation of kidney development / segment specification / rostrocaudal neural tube patterning / ubiquitin-protein transferase activator activity / somatic stem cell division / embryonic skeletal system morphogenesis / regulation of adaxial/abaxial pattern formation ...histone H2AK119 ubiquitin ligase activity / PRC1 complex / RING-like zinc finger domain binding / regulation of kidney development / segment specification / rostrocaudal neural tube patterning / ubiquitin-protein transferase activator activity / somatic stem cell division / embryonic skeletal system morphogenesis / regulation of adaxial/abaxial pattern formation / sex chromatin / positive regulation of immature T cell proliferation in thymus / PcG protein complex / negative regulation of DNA recombination / SUMOylation of DNA methylation proteins / Apoptosis induced DNA fragmentation / gastrulation with mouth forming second / SUMOylation of RNA binding proteins / chromosome condensation / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / anterior/posterior axis specification / female meiosis I / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of protein monoubiquitination / fat pad development / nucleosomal DNA binding / mitochondrion transport along microtubule / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / female gonad development / negative regulation of gene expression, epigenetic / seminiferous tubule development / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / Transcriptional Regulation by E2F6 / male meiosis I / germ cell development / hemopoiesis / humoral immune response / negative regulation of apoptotic signaling pathway / MLL1 complex / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / cellular response to interleukin-1 / ubiquitin ligase complex / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / heterochromatin / energy homeostasis / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / positive regulation of B cell proliferation / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / cellular response to dexamethasone stimulus / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / SUMOylation of transcription cofactors / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / SUMOylation of chromatin organization proteins / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / epigenetic regulation of gene expression / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE)
類似検索 - 分子機能
Yaf2/RYBP C-terminal binding motif / RING1 and YY1-binding protein/YY1-associated factor 2 / Yaf2/RYBP C-terminal binding motif / E3 ubiquitin-protein ligase RING2 / E3 ubiquitin-protein ligase RING1/RING2 / RAWUL domain / RAWUL domain RING finger- and WD40-associated ubiquitin-like / Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) ...Yaf2/RYBP C-terminal binding motif / RING1 and YY1-binding protein/YY1-associated factor 2 / Yaf2/RYBP C-terminal binding motif / E3 ubiquitin-protein ligase RING2 / E3 ubiquitin-protein ligase RING1/RING2 / RAWUL domain / RAWUL domain RING finger- and WD40-associated ubiquitin-like / Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Zinc finger RING-type profile. / Histone H3 signature 1. / Zinc finger, RING-type / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Histone H2A/H2B/H3 / Ubiquitin domain / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Polyubiquitin-B / Histone H1.4 / Polycomb complex protein BMI-1 / Histone H4 / Histone H3.2 ...DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Polyubiquitin-B / Histone H1.4 / Polycomb complex protein BMI-1 / Histone H4 / Histone H3.2 / RING1 and YY1-binding protein / E3 ubiquitin-protein ligase RING2
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
synthetic construct (人工物)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Godinez-Lopez, V. / Valencia-Sanchez, M.I. / Armache, J.P. / Armache, K.-J.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM115882 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA266978 米国
The Mark Foundation 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2024
タイトル: Read-write mechanisms of H2A ubiquitination by Polycomb repressive complex 1.
著者: Victoria Godínez López / Marco Igor Valencia-Sánchez / Stephen Abini-Agbomson / Jonathan F Thomas / Rachel Lee / Pablo De Ioannes / Brian A Sosa / Jean-Paul Armache / Karim-Jean Armache /
要旨: Epigenetic inheritance of silent chromatin domains is fundamental to cellular memory during embryogenesis, but it must overcome the dilution of repressive histone modifications during DNA replication. ...Epigenetic inheritance of silent chromatin domains is fundamental to cellular memory during embryogenesis, but it must overcome the dilution of repressive histone modifications during DNA replication. One such modification, histone H2A lysine 119 monoubiquitination (H2AK119Ub), needs to be re-established by the Polycomb repressive complex 1 (PRC1) E3 ligase to restore the silent Polycomb domain. However, the exact mechanism behind this restoration remains unknown. Here, combining cryo-electron microscopy (cryo-EM) and functional approaches, we characterize the read-write mechanism of the non-canonical PRC1-containing RYBP (ncPRC1). This mechanism, which functions as a positive-feedback loop in epigenetic regulation, emphasizes the pivotal role of ncPRC1 in restoring H2AK119Ub. We observe an asymmetrical binding of ncPRC1 to H2AK119Ub nucleosomes, guided in part by the N-terminal zinc-finger domain of RYBP binding to residual H2AK119Ub on nascent chromatin. This recognition positions the RING domains of RING1B and BMI1 on the unmodified nucleosome side, enabling recruitment of the E2 enzyme to ubiquitinate H2AK119 within the same nucleosome (intra-nucleosome read-write) or across nucleosomes (inter-nucleosome read-write). Collectively, our findings provide key structural and mechanistic insights into the dynamic interplay of epigenetic regulation, highlighting the significance of ncPRC1 in H2AK119Ub restoration to sustain repressive chromatin domains.
履歴
登録2024年8月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年1月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Histone H3.2
B: Histone H4
C: Histone H2A type 1
D: Histone H2B 1.1
E: Histone H3.2
F: Histone H4
G: Histone H2A type 1
H: Histone H2B 1.1
I: DNA (187-MER)
J: DNA (187-MER)
K: Polycomb complex protein BMI-1
L: E3 ubiquitin-protein ligase RING2
M: RING1 and YY1-binding protein
N: Ubiquitin
O: Histone H1.4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)355,68120
ポリマ－355,35415
非ポリマー3275
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

-
要素

-
タンパク質 , 9種, 13分子 AEBFCGDHKLMNO

#1: タンパク質 Histone H3.2 / Histone H3


分子量: 15435.126 Da / 分子数: 2 / 変異: G103A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84233
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
#3: タンパク質 Histone H2A type 1


分子量: 14067.398 Da / 分子数: 2 / 変異: G100R, K119C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06897
#4: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13979.291 Da / 分子数: 2 / 変異: S33T / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281
#7: タンパク質 Polycomb complex protein BMI-1 / Polycomb group RING finger protein 4 / RING finger protein 51


分子量: 37006.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BMI1, PCGF4, RNF51 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35226
#8: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RING2 / Huntingtin-interacting protein 2-interacting protein 3 / HIP2-interacting protein 3 / Protein DinG ...Huntingtin-interacting protein 2-interacting protein 3 / HIP2-interacting protein 3 / Protein DinG / RING finger protein 1B / RING1b / RING finger protein 2 / RING finger protein BAP-1 / RING-type E3 ubiquitin transferase RING2


分子量: 37706.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF2, BAP1, DING, HIPI3, RING1B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q99496, RING-type E3 ubiquitin transferase
#9: タンパク質 RING1 and YY1-binding protein / Apoptin-associating protein 1 / APAP-1 / Death effector domain-associated factor / DED-associated ...Apoptin-associating protein 1 / APAP-1 / Death effector domain-associated factor / DED-associated factor / YY1 and E4TF1-associated factor 1


分子量: 24863.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RYBP, DEDAF, YEAF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8N488
#10: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8622.922 Da / 分子数: 1 / 変異: G76C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47
#11: タンパク質 Histone H1.4 / Histone H1b / Histone H1s-4


分子量: 21931.521 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H1-4, H1F4, HIST1H1E / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P10412

-
DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 DNA (187-MER)


分子量: 57982.918 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#6: DNA鎖 DNA (187-MER)


分子量: 57488.551 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

-
非ポリマー , 1種, 5分子

#12: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1ncPRC1RYBP bound to H2AK119Ub/H1.4 ChromatosomeCOMPLEX#1-#110RECOMBINANT
2HistonesCOMPLEX#1-#41RECOMBINANT
3DNACOMPLEX#5-#61RECOMBINANT
4ncPRC1-RYBPCOMPLEX#7-#91RECOMBINANT
5UbiquitinCOMPLEX#101RECOMBINANT
6Histone H3.2COMPLEX#12RECOMBINANT
7Histone H4COMPLEX#22RECOMBINANT
8Histone H2ACOMPLEX#32RECOMBINANT
9Histone H2B 1.1COMPLEX#42RECOMBINANT
10DNA (187-MER)COMPLEX#53RECOMBINANT
11DNA (187-MER)COMPLEX#63RECOMBINANT
12Polycomb complex protein BMI-1COMPLEX#74RECOMBINANT
13E3 ubiquitin-protein ligase RING2, Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3COMPLEX#84RECOMBINANT
14RING1 and YY1-binding proteinCOMPLEX#94RECOMBINANT
15Histone H1.4COMPLEX#111RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID実験値
11NO
21NO
31NO
41NO
55
61NO
71NO
81NO
91NO
101NO
111NO
121NO
131NO
141NO
151NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Homo sapiens (ヒト)9606
32Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
43synthetic construct (人工物)32630
54Homo sapiens (ヒト)9606
65Homo sapiens (ヒト)9606
76Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
87Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
98Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
109Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
1110synthetic construct (人工物)32630
1211synthetic construct (人工物)32630
1312Homo sapiens (ヒト)9606
1413Homo sapiens (ヒト)9606
1514Homo sapiens (ヒト)9606
1615Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Escherichia coli (大腸菌)562
32Escherichia coli (大腸菌)562
43Escherichia coli (大腸菌)562
54Escherichia coli (大腸菌)562
65Escherichia coli (大腸菌)562
76Escherichia coli (大腸菌)562
87Escherichia coli (大腸菌)562
98Escherichia coli (大腸菌)562
109Escherichia coli (大腸菌)562
1110Escherichia coli (大腸菌)562
1211Escherichia coli (大腸菌)562
1312Escherichia coli (大腸菌)562
1413Escherichia coli (大腸菌)562
1514Escherichia coli (大腸菌)562
1615Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 0.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 61.06 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 7820

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2Leginonv 3.6画像取得
7UCSF ChimeraX1.7.1モデルフィッティング
8Coot0.9.8.94モデルフィッティング
13cryoSPARC4.4３次元再構成
14PHENIX1.20.1モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1394967
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 205635 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築
ID空間
1REAL
2
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-ID詳細Source nameタイプAccession codeInitial refinement model-ID
11Multimer predictionAlphaFoldin silico model
23tu4

3tu4

1PDBexperimental model3tu42
38H1T

8h1t

1PDBexperimental model8H1T3
48SVF

8svf

1PDBexperimental model8SVF4
54R8P

4r8p

1PDBexperimental model4R8P5
62D9G

2d9g

1PDBexperimental model2D9G6
71SwissModelTemplateSwissModelin silico model
81UBQ

1ubq

1PDBexperimental model1UBQ8
97PFV

7pfv

1PDBexperimental model7PFV9
102WWZ

2wwz

2PDBexperimental model2WWZ

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る