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- EMDB-46771: ncPRC1RYBP bound to H2AK119Ub/H1.4 chromatosome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-46771
タイトルncPRC1RYBP bound to H2AK119Ub/H1.4 chromatosome
マップデータOverall map of ncPRC1RYBP bound to H2AK119Ub/H1.4 chromatosome
試料
  • 複合体: ncPRC1RYBP bound to H2AK119Ub/H1.4 Chromatosome
    • 複合体: Histones
      • 複合体: Histone H3.2
        • タンパク質・ペプチド: x 1種
      • 複合体: Histone H4
        • タンパク質・ペプチド: x 1種
      • 複合体: Histone H2A
        • タンパク質・ペプチド: x 1種
      • 複合体: Histone H2B 1.1
        • タンパク質・ペプチド: x 1種
    • 複合体: DNA
      • 複合体: DNA (187-MER)
        • DNA: x 1種
      • 複合体: DNA (187-MER)
        • DNA: x 1種
    • 複合体: ncPRC1-RYBP
      • 複合体: Polycomb complex protein BMI-1
        • タンパク質・ペプチド: x 1種
      • 複合体: E3 ubiquitin-protein ligase RING2, Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3
        • タンパク質・ペプチド: x 1種
      • 複合体: RING1 and YY1-binding protein
        • タンパク質・ペプチド: x 1種
    • 複合体: Ubiquitin
      • タンパク質・ペプチド: x 1種
    • 複合体: Histone H1.4
      • タンパク質・ペプチド: x 1種
  • リガンド: x 1種
キーワードDNA complex protein / Gene Regulation-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of adaxial/abaxial pattern formation / histone H2AK119 ubiquitin ligase activity / PRC1 complex / RING-like zinc finger domain binding / regulation of kidney development / segment specification / sex chromatin / rostrocaudal neural tube patterning / ubiquitin-protein transferase activator activity / somatic stem cell division ...regulation of adaxial/abaxial pattern formation / histone H2AK119 ubiquitin ligase activity / PRC1 complex / RING-like zinc finger domain binding / regulation of kidney development / segment specification / sex chromatin / rostrocaudal neural tube patterning / ubiquitin-protein transferase activator activity / somatic stem cell division / embryonic skeletal system morphogenesis / positive regulation of immature T cell proliferation in thymus / PcG protein complex / negative regulation of DNA recombination / SUMOylation of DNA methylation proteins / Apoptosis induced DNA fragmentation / gastrulation with mouth forming second / SUMOylation of RNA binding proteins / chromosome condensation / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / anterior/posterior axis specification / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / nucleosomal DNA binding / fat pad development / mitochondrion transport along microtubule / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / female gonad development / seminiferous tubule development / negative regulation of gene expression, epigenetic / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / Transcriptional Regulation by E2F6 / male meiosis I / germ cell development / hemopoiesis / humoral immune response / negative regulation of apoptotic signaling pathway / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / MLL1 complex / cellular response to interleukin-1 / ubiquitin ligase complex / heterochromatin / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / energy homeostasis / regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of B cell proliferation / regulation of proteasomal protein catabolic process / Maturation of protein E / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / cellular response to dexamethasone stimulus / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / Regulation of PTEN localization / VLDLR internalisation and degradation / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / neuron projection morphogenesis / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / regulation of mitochondrial membrane potential / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / epigenetic regulation of gene expression
類似検索 - 分子機能
Yaf2/RYBP C-terminal binding motif / RING1 and YY1-binding protein/YY1-associated factor 2 / Yaf2/RYBP C-terminal binding motif / E3 ubiquitin-protein ligase RING2 / E3 ubiquitin-protein ligase RING1/RING2 / RAWUL domain / RAWUL domain RING finger- and WD40-associated ubiquitin-like / Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) ...Yaf2/RYBP C-terminal binding motif / RING1 and YY1-binding protein/YY1-associated factor 2 / Yaf2/RYBP C-terminal binding motif / E3 ubiquitin-protein ligase RING2 / E3 ubiquitin-protein ligase RING1/RING2 / RAWUL domain / RAWUL domain RING finger- and WD40-associated ubiquitin-like / Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / : / Ubiquitin domain signature. / Histone H2A/H2B/H3 / Ubiquitin conserved site / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Ubiquitin domain / Histone-fold / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Polyubiquitin-B / Histone H1.4 / Polycomb complex protein BMI-1 / Histone H4 / Histone H3.2 / RING1 and YY1-binding protein / E3 ubiquitin-protein ligase RING2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Godinez-Lopez V / Valencia-Sanchez MI / Armache JP / Armache K-J
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM115882 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA266978 米国
The Mark Foundation 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2024
タイトル: Read-write mechanisms of H2A ubiquitination by Polycomb repressive complex 1.
著者: Victoria Godínez López / Marco Igor Valencia-Sánchez / Stephen Abini-Agbomson / Jonathan F Thomas / Rachel Lee / Pablo De Ioannes / Brian A Sosa / Jean-Paul Armache / Karim-Jean Armache /
要旨: Epigenetic inheritance of silent chromatin domains is fundamental to cellular memory during embryogenesis, but it must overcome the dilution of repressive histone modifications during DNA replication. ...Epigenetic inheritance of silent chromatin domains is fundamental to cellular memory during embryogenesis, but it must overcome the dilution of repressive histone modifications during DNA replication. One such modification, histone H2A lysine 119 monoubiquitination (H2AK119Ub), needs to be re-established by the Polycomb repressive complex 1 (PRC1) E3 ligase to restore the silent Polycomb domain. However, the exact mechanism behind this restoration remains unknown. Here, combining cryo-electron microscopy (cryo-EM) and functional approaches, we characterize the read-write mechanism of the non-canonical PRC1-containing RYBP (ncPRC1). This mechanism, which functions as a positive-feedback loop in epigenetic regulation, emphasizes the pivotal role of ncPRC1 in restoring H2AK119Ub. We observe an asymmetrical binding of ncPRC1 to H2AK119Ub nucleosomes, guided in part by the N-terminal zinc-finger domain of RYBP binding to residual H2AK119Ub on nascent chromatin. This recognition positions the RING domains of RING1B and BMI1 on the unmodified nucleosome side, enabling recruitment of the E2 enzyme to ubiquitinate H2AK119 within the same nucleosome (intra-nucleosome read-write) or across nucleosomes (inter-nucleosome read-write). Collectively, our findings provide key structural and mechanistic insights into the dynamic interplay of epigenetic regulation, highlighting the significance of ncPRC1 in H2AK119Ub restoration to sustain repressive chromatin domains.
履歴
登録2024年8月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年11月20日-
マップ公開2024年11月20日-
更新2025年1月15日-
現状2025年1月15日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_46771.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_46771.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Overall map of ncPRC1RYBP bound to H2AK119Ub/H1.4 chromatosome
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x 360 pix.
= 389.88 Å		1.08 Å/pix.
x 360 pix.
= 389.88 Å		1.08 Å/pix.
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= 389.88 Å

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最小 - 最大0.0 - 2.521205
平均 (標準偏差)0.006474639 (±0.058527343)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 389.87997 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Sharpened map of ncPRC1RYBP bound to H2AK119Ub/H1.4 chromatosome,...

ファイルemd_46771_additional_1.map
注釈Sharpened map of ncPRC1RYBP bound to H2AK119Ub/H1.4 chromatosome, B-factor of -90
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追加マップ: DeepEMhancer sharpened map of ncPRC1RYBP bound to H2AK119Ub/H1.4...

ファイルemd_46771_additional_2.map
注釈DeepEMhancer sharpened map of ncPRC1RYBP bound to H2AK119Ub/H1.4 chromatosome
投影像・断面図
軸ZYX

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ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map A of ncPRC1RYBP bound to H2AK119Ub/H1.4 chromatosome

ファイルemd_46771_half_map_1.map
注釈Half map A of ncPRC1RYBP bound to H2AK119Ub/H1.4 chromatosome
投影像・断面図
軸ZYX

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断面 (1/2)
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ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map B of ncPRC1RYBP bound to H2AK119Ub/H1.4 chromatosome

ファイルemd_46771_half_map_2.map
注釈Half map B of ncPRC1RYBP bound to H2AK119Ub/H1.4 chromatosome
投影像・断面図
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試料の構成要素

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全体 : ncPRC1RYBP bound to H2AK119Ub/H1.4 Chromatosome

全体名称: ncPRC1RYBP bound to H2AK119Ub/H1.4 Chromatosome
要素
  • 複合体: ncPRC1RYBP bound to H2AK119Ub/H1.4 Chromatosome
    • 複合体: Histones
      • 複合体: Histone H3.2
        • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
      • 複合体: Histone H4
        • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • 複合体: Histone H2A
        • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1
      • 複合体: Histone H2B 1.1
        • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • 複合体: DNA
      • 複合体: DNA (187-MER)
        • DNA: DNA (187-MER)
      • 複合体: DNA (187-MER)
        • DNA: DNA (187-MER)
    • 複合体: ncPRC1-RYBP
      • 複合体: Polycomb complex protein BMI-1
        • タンパク質・ペプチド: Polycomb complex protein BMI-1
      • 複合体: E3 ubiquitin-protein ligase RING2, Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3
        • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RING2
      • 複合体: RING1 and YY1-binding protein
        • タンパク質・ペプチド: RING1 and YY1-binding protein
    • 複合体: Ubiquitin
      • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin
    • 複合体: Histone H1.4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H1.4
  • リガンド: ZINC ION

+
超分子 #1: ncPRC1RYBP bound to H2AK119Ub/H1.4 Chromatosome

超分子名称: ncPRC1RYBP bound to H2AK119Ub/H1.4 Chromatosome / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#11
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #2: Histones

超分子名称: Histones / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

+
超分子 #3: DNA

超分子名称: DNA / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #5-#6
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)

+
超分子 #4: ncPRC1-RYBP

超分子名称: ncPRC1-RYBP / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #7-#9
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #5: Ubiquitin

超分子名称: Ubiquitin / タイプ: complex / ID: 5 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #10
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #6: Histone H3.2

超分子名称: Histone H3.2 / タイプ: complex / ID: 6 / 親要素: 2 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

+
超分子 #7: Histone H4

超分子名称: Histone H4 / タイプ: complex / ID: 7 / 親要素: 2 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

+
超分子 #8: Histone H2A

超分子名称: Histone H2A / タイプ: complex / ID: 8 / 親要素: 2 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

+
超分子 #9: Histone H2B 1.1

超分子名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: complex / ID: 9 / 親要素: 2 / 含まれる分子: #4
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

+
超分子 #10: DNA (187-MER)

超分子名称: DNA (187-MER) / タイプ: complex / ID: 10 / 親要素: 3 / 含まれる分子: #5
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)

+
超分子 #11: DNA (187-MER)

超分子名称: DNA (187-MER) / タイプ: complex / ID: 11 / 親要素: 3 / 含まれる分子: #6
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)

+
超分子 #12: Polycomb complex protein BMI-1

超分子名称: Polycomb complex protein BMI-1 / タイプ: complex / ID: 12 / 親要素: 4 / 含まれる分子: #7
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #13: E3 ubiquitin-protein ligase RING2, Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3

超分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase RING2, Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3
タイプ: complex / ID: 13 / 親要素: 4 / 含まれる分子: #8
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #14: RING1 and YY1-binding protein

超分子名称: RING1 and YY1-binding protein / タイプ: complex / ID: 14 / 親要素: 4 / 含まれる分子: #9
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #15: Histone H1.4

超分子名称: Histone H1.4 / タイプ: complex / ID: 15 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #11
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 15.435126 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MARTKQTARK STGGKAPRKQ LATKAARKSA PATGGVKKPH RYRPGTVALR EIRRYQKSTE LLIRKLPFQR LVREIAQDFK TDLRFQSSA VMALQEASEA YLVALFEDTN LCAIHAKRVT IMPKDIQLAR RIRGERA

UniProtKB: Histone H3.2

+
分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.394426 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRDA VTYTEHAKRK TVTAMDVVY ALKRQGRTLY GFGG

UniProtKB: Histone H4

+
分子 #3: Histone H2A type 1

分子名称: Histone H2A type 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 14.067398 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKQGGK TRAKAKTRSS RAGLQFPVGR VHRLLRKGNY AERVGAGAPV YLAAVLEYLT AEILELAGNA ARDNKKTRII PRHLQLAVR NDEELNKLLG RVTIAQGGVL PNIQSVLLPC KTESAKSAKS K

UniProtKB: Histone H2A type 1

+
分子 #4: Histone H2B 1.1

分子名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.979291 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MPEPAKSAPA PKKGSKKAVT KTQKKDGKKR RKTRKESYAI YVYKVLKQVH PDTGISSKAM SIMNSFVNDV FERIAGEASR LAHYNKRST ITSREIQTAV RLLLPGELAK HAVSEGTKAV TKYTSAK

UniProtKB: Histone H2B 1.1

+
分子 #7: Polycomb complex protein BMI-1

分子名称: Polycomb complex protein BMI-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 37.006062 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MHRTTRIKIT ELNPHLMCVL CGGYFIDATT IIECLHSFCK TCIVRYLETS KYCPICDVQV HKTRPLLNIR SDKTLQDIVY KLVPGLFKN EMKRRRDFYA AHPSADAANG SNEDRGEVAD EDKRIITDDE IISLSIEFFD QNRLDRKVNK DKEKSKEEVN D KRYLRCPA ...文字列:
MHRTTRIKIT ELNPHLMCVL CGGYFIDATT IIECLHSFCK TCIVRYLETS KYCPICDVQV HKTRPLLNIR SDKTLQDIVY KLVPGLFKN EMKRRRDFYA AHPSADAANG SNEDRGEVAD EDKRIITDDE IISLSIEFFD QNRLDRKVNK DKEKSKEEVN D KRYLRCPA AMTVMHLRKF LRSKMDIPNT FQIDVMYEEE PLKDYYTLMD IAYIYTWRRN GPLPLKYRVR PTCKRMKISH QR DGLTNAG ELESDSGSDK ANSPAGGIPS TSSCLPSPST PVQSPHPQFP HISSTMNGTS NSPSGNHQSS FANRPRKSSV NGS SATSSG

UniProtKB: Polycomb complex protein BMI-1

+
分子 #8: E3 ubiquitin-protein ligase RING2

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase RING2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 37.706371 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSQAVQTNGT QPLSKTWELS LYELQRTPQE AITDGLEIVV SPRSLHSELM CPICLDMLKN TMTTKECLHR FCADCIITAL RSGNKECPT CRKKLVSKRS LRPDPNFDAL ISKIYPSRDE YEAHQERVLA RINKHNNQQA LSHSIEEGLK IQAMNRLQRG K KQQIENGS ...文字列:
MSQAVQTNGT QPLSKTWELS LYELQRTPQE AITDGLEIVV SPRSLHSELM CPICLDMLKN TMTTKECLHR FCADCIITAL RSGNKECPT CRKKLVSKRS LRPDPNFDAL ISKIYPSRDE YEAHQERVLA RINKHNNQQA LSHSIEEGLK IQAMNRLQRG K KQQIENGS GAEDNGDSSH CSNASTHSNQ EAGPSNKRTK TSDDSGLELD NNNAAMAIDP VMDGASEIEL VFRPHPTLME KD DSAQTRY IKTSGNATVD HLSKYLAVRL ALEELRSKGE SNQMNLDTAS EKQYTIYIAT ASGQFTVLNG SFSLELVSEK YWK VNKPME LYYAPTKEHK

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase RING2

+
分子 #9: RING1 and YY1-binding protein

分子名称: RING1 and YY1-binding protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 24.863625 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MTMGDKKSPT RPKRQAKPAA DEGFWDCSVC TFRNSAEAFK CSICDVRKGT STRKPRINSQ LVAQQVAQQY ATPPPPKKEK KEKVEKQDK EKPEKDKEIS PSVTKKNTNK KTKPKSDILK DPPSEANSIQ SANATTKTSE TNHTSRPRLK NVDRSTAQQL A VTVGNVTV ...文字列:
MTMGDKKSPT RPKRQAKPAA DEGFWDCSVC TFRNSAEAFK CSICDVRKGT STRKPRINSQ LVAQQVAQQY ATPPPPKKEK KEKVEKQDK EKPEKDKEIS PSVTKKNTNK KTKPKSDILK DPPSEANSIQ SANATTKTSE TNHTSRPRLK NVDRSTAQQL A VTVGNVTV IITDFKEKTR SSSTSSSTVT SSAGSEQQNQ SSSGSESTDK GSSRSSTPKG DMSAVNDESF

UniProtKB: RING1 and YY1-binding protein

+
分子 #10: Ubiquitin

分子名称: Ubiquitin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.622922 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MQIFVKTLTG KTITLEVEPS DTIENVKAKI QDKEGIPPDQ QRLIFAGKQL EDGRTLSDYN IQKESTLHLV LRLRGC

UniProtKB: Polyubiquitin-B

+
分子 #11: Histone H1.4

分子名称: Histone H1.4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 11 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 21.931521 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSETAPAAPA APAPAEKTPV KKKARKSAGA AKRKASGPPV SELITKAVAA SKERSGVSLA ALKKALAAAG YDVEKNNSRI KLGLKSLVS KGTLVQTKGT GASGSFKLNK KAASGEAKPK AKKAGAAKAK KPAGAAKKPK KATGAATPKK SAKKTPKKAK K PAAAAGAK ...文字列:
MSETAPAAPA APAPAEKTPV KKKARKSAGA AKRKASGPPV SELITKAVAA SKERSGVSLA ALKKALAAAG YDVEKNNSRI KLGLKSLVS KGTLVQTKGT GASGSFKLNK KAASGEAKPK AKKAGAAKAK KPAGAAKKPK KATGAATPKK SAKKTPKKAK K PAAAAGAK KAKSPKKAKA AKPKKAPKSP AKAKAVKPKA AKPKTAKPKA AKPKKAAAKK K

UniProtKB: Histone H1.4

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分子 #5: DNA (187-MER)

分子名称: DNA (187-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 57.982918 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DC)(DG)(DA)(DC)(DA)(DC) (DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA) (DA)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA) (DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DG)(DC)(DG)(DA)(DC)(DA)(DC) (DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA) (DA)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA) (DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT) (DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG) (DG)(DA) (DG)(DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT) (DT)(DA)(DA) (DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG) (DG)(DG)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG) (DC)(DG)(DT)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC) (DG)(DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG) (DT)(DG)(DC)(DT)(DA) (DG)(DA)(DG)(DC) (DT)(DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC) (DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG) (DA)(DG)(DC) (DG)(DG)(DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DA) (DC)(DC)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT) (DT)(DC) (DT)(DC)(DC)(DA)(DG)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT) (DC)(DG)(DG)(DG)(DC)(DA)(DT)(DC) (DA) (DC)(DC)(DC)(DG)(DA)(DT)

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分子 #6: DNA (187-MER)

分子名称: DNA (187-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 57.488551 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DG)(DT)(DG)(DA)(DT) (DG)(DC)(DC)(DC)(DG)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC) (DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT) (DC)(DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG) (DA) (DG)(DG)(DC)(DC)(DG) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DG)(DT)(DG)(DA)(DT) (DG)(DC)(DC)(DC)(DG)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC) (DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT) (DC)(DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG) (DA) (DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC) (DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT) (DA)(DG) (DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC) (DT)(DA)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT) (DT)(DA)(DA) (DA)(DC)(DG)(DC)(DA)(DC) (DG)(DT)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG) (DT)(DC)(DC)(DC) (DC)(DC)(DG)(DC)(DG) (DT)(DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC) (DC)(DA)(DA)(DG)(DG) (DG)(DG)(DA)(DT) (DT)(DA)(DC)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG) (DT)(DC)(DT)(DC)(DC)(DA) (DG)(DG)(DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DC) (DA)(DT) (DC)(DC)(DT)(DG)(DT)(DT)(DC)(DC)(DA)(DG) (DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG) (DT) (DC)(DG)(DC)(DG)(DA)(DT)

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分子 #12: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 12 / コピー数: 5 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 7820 / 平均電子線量: 61.06 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1394967
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4) / 使用した粒子像数: 205635
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
Chain詳細PDB ID
source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico modelMultimer prediction
source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

3tu4

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

8h1t

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

8svf

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

4r8p

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

2d9g

source_name: SwissModel, initial_model_type: in silico modelSwissModelTemplate
source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1ubq

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

7pfv

精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-9dde:
ncPRC1RYBP bound to H2AK119Ub/H1.4 chromatosome

-
原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

2wwz


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
得られたモデル

PDB-9dde:
ncPRC1RYBP bound to H2AK119Ub/H1.4 chromatosome

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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