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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8pc1 | |||||||||
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タイトル | Sub-tomogram average of the closed conformation of the Nap adhesion complex from the human pathogen Mycoplasma genitalium. | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Sprankel, L. / Scheffer, M.P. / Frangakis, A.S. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-electron tomography reveals the binding and release states of the major adhesion complex from Mycoplasma genitalium. 著者: Lasse Sprankel / Margot P Scheffer / Sina Manger / Utz H Ermel / Achilleas S Frangakis / ![]() 要旨: The nap particle is an immunogenic surface adhesion complex from Mycoplasma genitalium. It is essential for motility and responsible for binding sialylated oligosaccharides on the surface of the host ...The nap particle is an immunogenic surface adhesion complex from Mycoplasma genitalium. It is essential for motility and responsible for binding sialylated oligosaccharides on the surface of the host cell. The nap particle is composed of two P140-P110 heterodimers, the structure of which was recently solved. However, the interpretation of the mechanism by which the mycoplasma cells orchestrate adhesion remained challenging. Here, we provide cryo-electron tomography structures at ~11 Å resolution, which allow for the distinction between the bound and released state of the nap particle, displaying the in vivo conformational states. Fitting of the atomically resolved structures reveals that bound sialylated oligosaccharides are stabilized by both P110 and P140. Movement of the stalk domains allows for the transfer of conformational changes from the interior of the cell to the binding pocket, thus having the capability of an active release process. It is likely that the same mechanism can be transferred to other Mycoplasma species that belong to the pneumoniae cluster. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 845.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 676.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 17593MC ![]() 8pbxC ![]() 8pbyC ![]() 8pbzC ![]() 8pc0C C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 159809.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: P20796 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 114553.211 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: P22747 |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: CELL / 3次元再構成法: サブトモグラム平均法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Mildly lysed M. genitalium cells / タイプ: CELL / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() |
急速凍結![]() | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() ![]() |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 3 e/Å2 / Avg electron dose per subtomogram: 120 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称![]() |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正![]() | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性![]() | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 18 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 13870 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
EM volume selection | Num. of tomograms: 420 / Num. of volumes extracted: 36720 | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | 3D fitting-ID: 1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
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拘束条件 |
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