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万見
- PDB-8pby: Single particle cryo-EM of the P140-P110 heterodimer with an alte... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8pby
タイトルSingle particle cryo-EM of the P140-P110 heterodimer with an alternative conformation in the P140 stalk of Mycoplasma genitalium at a resolution of 3.7 Angstrom.
要素
  • Adhesin P1
  • Mgp-operon protein 3
キーワードCELL ADHESION (細胞接着) / Adhesion (接着) / Mycoplasma genitalium (マイコプラズマ・ジェニタリウム)
機能・相同性
機能・相同性情報


adhesion of symbiont to microvasculature / 細胞接着 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Adhesin P1, C-terminal domain / Adhesin P1, N-terminal / Adhesin P1 / Mycoplasma adhesin P1, C-terminal / Mycoplasma adhesin P1, N-terminal / MgpC adhesin / Mgp-operon protein 3, C-terminal domain / MgpC adhesin / MGP3 C-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Adhesin P1 / Mgp-operon protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Mycoplasmoides genitalium G37 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Sprankel, L. / Scheffer, M.P. / Frangakis, A.S.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)FR 1653/6-3 ドイツ
German Research Foundation (DFG)GRK 2566/1 ドイツ
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2023
タイトル: Cryo-electron tomography reveals the binding and release states of the major adhesion complex from Mycoplasma genitalium.
著者: Lasse Sprankel / Margot P Scheffer / Sina Manger / Utz H Ermel / Achilleas S Frangakis /
要旨: The nap particle is an immunogenic surface adhesion complex from Mycoplasma genitalium. It is essential for motility and responsible for binding sialylated oligosaccharides on the surface of the host ...The nap particle is an immunogenic surface adhesion complex from Mycoplasma genitalium. It is essential for motility and responsible for binding sialylated oligosaccharides on the surface of the host cell. The nap particle is composed of two P140-P110 heterodimers, the structure of which was recently solved. However, the interpretation of the mechanism by which the mycoplasma cells orchestrate adhesion remained challenging. Here, we provide cryo-electron tomography structures at ~11 Å resolution, which allow for the distinction between the bound and released state of the nap particle, displaying the in vivo conformational states. Fitting of the atomically resolved structures reveals that bound sialylated oligosaccharides are stabilized by both P110 and P140. Movement of the stalk domains allows for the transfer of conformational changes from the interior of the cell to the binding pocket, thus having the capability of an active release process. It is likely that the same mechanism can be transferred to other Mycoplasma species that belong to the pneumoniae cluster.
履歴
登録2023年6月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mgp-operon protein 3
B: Adhesin P1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)275,1912
ポリマ－275,1912
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Mgp-operon protein 3 / Mgp3 / ORF-3 protein


分子量: 115382.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycoplasmoides genitalium G37 (バクテリア)
遺伝子: MG192
発現宿主: Mycoplasmoides genitalium G37 (バクテリア)
参照: UniProt: P22747
#2: タンパク質 Adhesin P1 / Attachment protein / Cytadhesin P1 / MgPa


分子量: 159809.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycoplasmoides genitalium G37 (バクテリア)
参照: UniProt: P20796

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1P140-P110 HeterodimerCOMPLEXall0MULTIPLE SOURCES
2Mgp-operon protein 3COMPLEX#11RECOMBINANT
3Adhesin P1COMPLEX#21NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Mycoplasmoides genitalium G37 (バクテリア)243273
33Mycoplasmoides genitalium G37 (バクテリア)243273
由来(組換発現)生物種: Mycoplasmoides genitalium G37 (バクテリア)
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
175 mMTrisトリスヒドロキシメチルアミノメタン1
2400 mMsodium chloride塩化ナトリウムNaCl塩化ナトリウム1
35 %Glycerolグリセリン1
40.5 %octylglucoside detergent1
試料濃度: 0.025 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 130000 X / 倍率（補正後）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Calibrated defocus min: 1000 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 4000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum SE / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC3.3.2粒子像選択
4cryoSPARC3.3.2CTF補正
7Cootモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
10cryoSPARC3.3.2初期オイラー角割当
11cryoSPARC3.3.2最終オイラー角割当
12cryoSPARC3.3.2分類
13cryoSPARC3.3.2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 67091 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDPDB chain-IDAccession codeInitial refinement model-IDChain-IDChain residue rangePdb chain residue range
16RUT

6rut

6RUT1
26R3T

6r3t

A6R3T2A818-936818-936
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 137.25 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.002617404
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.536623686
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0412629
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00453111
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.2292301

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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