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- PDB-8ei4: Crystal structure of the WWP1 HECT domain in complex with H302, a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ei4
タイトルCrystal structure of the WWP1 HECT domain in complex with H302, a Helicon Polypeptide
要素
  • H302
  • NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP1
キーワードLIGASE / E3 ligase / complex / stapled peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


HECT-type E3 ubiquitin transferase / anchoring junction / Downregulation of ERBB4 signaling / central nervous system development / Stimuli-sensing channels / Regulation of RUNX2 expression and activity / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / monoatomic ion transmembrane transport ...HECT-type E3 ubiquitin transferase / anchoring junction / Downregulation of ERBB4 signaling / central nervous system development / Stimuli-sensing channels / Regulation of RUNX2 expression and activity / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / monoatomic ion transmembrane transport / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / negative regulation of DNA-templated transcription / symbiont entry into host cell / extracellular exosome / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain ...E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / C2 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
N,N'-(1,4-phenylene)diacetamide / NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.43 Å
データ登録者Li, K. / Tokareva, O.S. / Thomson, T.M. / Verdine, G.L. / McGee, J.H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Other private 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Recognition and reprogramming of E3 ubiquitin ligase surfaces by alpha-helical peptides.
著者: Tokareva, O.S. / Li, K. / Travaline, T.L. / Thomson, T.M. / Swiecicki, J.M. / Moussa, M. / Ramirez, J.D. / Litchman, S. / Verdine, G.L. / McGee, J.H.
履歴
登録2022年9月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年10月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.32026年3月4日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP1
B: H302
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,7677
ポリマ－46,3262
非ポリマー4405
水63135
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: surface plasmon resonance
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1480 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area19460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.420, 51.210, 58.640
Angle α, β, γ (deg.)112.090, 99.610, 102.510
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP1 / Atrophin-1-interacting protein 5 / AIP5 / HECT-type E3 ubiquitin transferase WWP1 / TGIF- ...Atrophin-1-interacting protein 5 / AIP5 / HECT-type E3 ubiquitin transferase WWP1 / TGIF-interacting ubiquitin ligase 1 / Tiul1 / WW domain-containing protein 1


分子量: 44430.895 Da / 分子数: 1 / 断片: HECT domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WWP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H0M0, HECT-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質・ペプチド H302


分子量: 1895.262 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-WHL / N,N'-(1,4-phenylene)diacetamide


分子量: 192.214 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12N2O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 35 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.97 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.2 M Sodium acetate, 0.1 M Sodium citrate pH 5.5, 5% w/v PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08B1-1 / 波長: 1.181 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年9月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.181 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.43→45.18 Å / Num. obs: 16258 / % possible obs: 94 % / 冗長度: 2.6 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 2.43→2.52 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 1472 / CC1/2: 0.872 / % possible all: 80.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6J1X

6j1x


解像度: 2.43→45.18 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 33.99 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2808 785 5.09 %
Rwork0.2192 14646 -
obs0.2223 15431 89.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 111.15 Å2 / Biso mean: 45.5991 Å2 / Biso min: 18.53 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.43→45.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3145 0 30 35 3210
Biso mean--56.1 44.83 -
残基数----381
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.43-2.580.41741050.31622219232481
2.58-2.780.33771380.2662510264891
2.78-3.060.32291320.24312485261791
3.06-3.50.33631360.23492455259190
3.51-4.410.24921270.19582485261291
4.41-45.180.2331470.192492263991

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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