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- PDB-8ehz: Crystal structure of the STUB1 TPR domain in complex with H317, a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ehz
タイトルCrystal structure of the STUB1 TPR domain in complex with H317, a Helicon Polypeptide
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
  • H317
キーワードLIGASE / E3 ligase / complex / stapled peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of chaperone-mediated protein complex assembly / regulation of glucocorticoid metabolic process / negative regulation of vascular associated smooth muscle contraction / negative regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / ubiquitin conjugating enzyme complex / positive regulation of ERAD pathway / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / positive regulation of mitophagy / ERBB2 signaling pathway / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy ...positive regulation of chaperone-mediated protein complex assembly / regulation of glucocorticoid metabolic process / negative regulation of vascular associated smooth muscle contraction / negative regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / ubiquitin conjugating enzyme complex / positive regulation of ERAD pathway / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / positive regulation of mitophagy / ERBB2 signaling pathway / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / nuclear inclusion body / misfolded protein binding / cellular response to misfolded protein / protein folding chaperone complex / RIPK1-mediated regulated necrosis / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / chaperone-mediated autophagy / SMAD binding / TPR domain binding / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / R-SMAD binding / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / positive regulation of proteolysis / protein K63-linked ubiquitination / protein monoubiquitination / ubiquitin ligase complex / endoplasmic reticulum unfolded protein response / protein autoubiquitination / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / ERAD pathway / heat shock protein binding / positive regulation of protein ubiquitination / Hsp70 protein binding / response to ischemia / Regulation of TNFR1 signaling / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Hsp90 protein binding / Regulation of necroptotic cell death / G protein-coupled receptor binding / Downregulation of ERBB2 signaling / Regulation of PTEN stability and activity / RING-type E3 ubiquitin transferase / regulation of protein stability / tau protein binding / kinase binding / Regulation of RUNX2 expression and activity / Z disc / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / MAPK cascade / protein-folding chaperone binding / cellular response to heat / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / cellular response to hypoxia / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / protein stabilization / DNA repair / ubiquitin protein ligase binding / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CHIP, N-terminal tetratricopeptide repeat domain / CHIP/LubX , U box domain / CHIP N-terminal tetratricopeptide repeat domain / Anaphase-promoting complex, cyclosome, subunit 3 / U-box domain / U-box domain profile. / Modified RING finger domain / U-box domain / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. ...CHIP, N-terminal tetratricopeptide repeat domain / CHIP/LubX , U box domain / CHIP N-terminal tetratricopeptide repeat domain / Anaphase-promoting complex, cyclosome, subunit 3 / U-box domain / U-box domain profile. / Modified RING finger domain / U-box domain / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
N,N'-(1,4-phenylene)diacetamide / E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.06 Å
データ登録者Li, K. / Swiecicki, J.-M. / Tokareva, O.S. / Thomson, T.M. / Verdine, G.L. / McGee, J.H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Other private 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Recognition and reprogramming of E3 ubiquitin ligase surfaces by alpha-helical peptides.
著者: Tokareva, O.S. / Li, K. / Travaline, T.L. / Thomson, T.M. / Swiecicki, J.M. / Moussa, M. / Ramirez, J.D. / Litchman, S. / Verdine, G.L. / McGee, J.H.
履歴
登録2022年9月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年10月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: H317
D: H317
A: E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
B: E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7086
ポリマ－34,3234
非ポリマー3842
水32418
1
C: H317
A: E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3543
ポリマ－17,1622
非ポリマー1921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1420 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area7800 Å2
手法PISA
2
D: H317
B: E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3543
ポリマ－17,1622
非ポリマー1921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1530 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area7750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.209, 63.209, 69.816
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3

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要素

#1: タンパク質・ペプチド H317


分子量: 1277.491 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#2: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase CHIP / Antigen NY-CO-7 / CLL-associated antigen KW-8 / Carboxy terminus of Hsp70-interacting protein / ...Antigen NY-CO-7 / CLL-associated antigen KW-8 / Carboxy terminus of Hsp70-interacting protein / RING-type E3 ubiquitin transferase CHIP / STIP1 homology and U box-containing protein 1


分子量: 15884.057 Da / 分子数: 2 / Fragment: TPR domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STUB1, CHIP, PP1131 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UNE7, RING-type E3 ubiquitin transferase
#3: 化合物 ChemComp-WHL / N,N'-(1,4-phenylene)diacetamide / N,N′-(1,4-フェニレン)ビスアセトアミド


分子量: 192.214 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12N2O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.57 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1M Sodium acetate, 0.1M sodium citrate pH6.0, 10% PEG4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.06→43.08 Å / Num. obs: 19293 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.5 % / Biso Wilson estimate: 44.97 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 2.06→2.12 Å / 冗長度: 10.6 % / Rmerge(I) obs: 0.796 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique obs: 1471 / CC1/2: 0.938 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6NSV

6nsv


解像度: 2.06→43.08 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 39.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2694 1935 10.06 %
Rwork0.2409 17301 -
obs0.2439 19236 99.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 99.22 Å2 / Biso mean: 60.7906 Å2 / Biso min: 29.48 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.06→43.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2233 0 28 18 2279
Biso mean--71.12 49.92 -
残基数----278
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.06-2.110.33781370.34521232136999
2.11-2.170.37911310.32931224135599
2.17-2.230.30411390.304512351374100
2.23-2.30.35091460.301912211367100
2.31-2.390.32991340.312712291363100
2.39-2.480.3321460.289412651411100
2.48-2.60.31191310.271312381369100
2.6-2.730.34171380.324112321370100
2.73-2.90.31431280.304612261354100
2.9-3.130.28941390.296512681407100
3.13-3.440.30991430.26212091352100
3.44-3.940.27721400.231212701410100
3.94-4.960.2361470.196712201367100
4.96-43.080.19351360.169512321368100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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