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- PDB-8ei1: Crystal structure of the N-terminal domain of CUL4B in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ei1
タイトルCrystal structure of the N-terminal domain of CUL4B in complex with H316, a Helicon Polypeptide
要素
  • Cullin-4B
  • H316
キーワードLIGASE / E3 ligase / complex / stapled peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


astrocyte differentiation / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / proteasomal protein catabolic process / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / DNA Damage Recognition in GG-NER / Dual Incision in GG-NER ...astrocyte differentiation / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / proteasomal protein catabolic process / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / DNA Damage Recognition in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / G1/S transition of mitotic cell cycle / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / protein polyubiquitination / positive regulation of protein catabolic process / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / neuron projection development / cellular response to UV / ribosome biogenesis / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / gene expression / protein ubiquitination / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cullin protein neddylation domain / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / Cullin / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain ...Cullin protein neddylation domain / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / Cullin / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family / Cullin family profile. / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
N,N'-(1,4-phenylene)diacetamide / Cullin-4B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.89 Å
データ登録者Li, K. / Tokareva, O.S. / Thomson, T.M. / Verdine, G.L. / McGee, J.H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Other private 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Recognition and reprogramming of E3 ubiquitin ligase surfaces by alpha-helical peptides.
著者: Tokareva, O.S. / Li, K. / Travaline, T.L. / Thomson, T.M. / Swiecicki, J.M. / Moussa, M. / Ramirez, J.D. / Litchman, S. / Verdine, G.L. / McGee, J.H.
履歴
登録2022年9月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年10月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cullin-4B
B: Cullin-4B
C: Cullin-4B
D: Cullin-4B
E: H316
F: H316
G: H316
H: H316
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)176,67812
ポリマ－175,9098
非ポリマー7694
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18970 Å2
ΔGint-98 kcal/mol
Surface area63870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.650, 99.650, 366.490
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 196 through 495 or (resid 496...
21(chain B and (resid 196 through 530 or (resid 531...
31(chain C and (resid 196 through 239 or (resid 240...
41(chain D and resid 196 through 532)
12chain E
22chain F
13(chain G and (resid 4 through 16 or resid 101))
23(chain H and (resid 4 or (resid 5 and (name...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain A and (resid 196 through 495 or (resid 496...A196 - 495
121(chain A and (resid 196 through 495 or (resid 496...A496
131(chain A and (resid 196 through 495 or (resid 496...A196 - 539
141(chain A and (resid 196 through 495 or (resid 496...A196 - 539
151(chain A and (resid 196 through 495 or (resid 496...A196 - 539
161(chain A and (resid 196 through 495 or (resid 496...A196 - 539
211(chain B and (resid 196 through 530 or (resid 531...B196 - 530
221(chain B and (resid 196 through 530 or (resid 531...B531
231(chain B and (resid 196 through 530 or (resid 531...B196 - 539
241(chain B and (resid 196 through 530 or (resid 531...B196 - 539
251(chain B and (resid 196 through 530 or (resid 531...B196 - 539
261(chain B and (resid 196 through 530 or (resid 531...B196 - 539
271(chain B and (resid 196 through 530 or (resid 531...B196 - 539
311(chain C and (resid 196 through 239 or (resid 240...C196 - 239
321(chain C and (resid 196 through 239 or (resid 240...C240
331(chain C and (resid 196 through 239 or (resid 240...C196 - 532
341(chain C and (resid 196 through 239 or (resid 240...C196 - 532
351(chain C and (resid 196 through 239 or (resid 240...C196 - 532
361(chain C and (resid 196 through 239 or (resid 240...C196 - 532
371(chain C and (resid 196 through 239 or (resid 240...C196 - 532
381(chain C and (resid 196 through 239 or (resid 240...C196 - 532
411(chain D and resid 196 through 532)D196 - 532
112chain EE0 - 17
212chain FF0 - 17
113(chain G and (resid 4 through 16 or resid 101))G0
213(chain H and (resid 4 or (resid 5 and (name...H4
223(chain H and (resid 4 or (resid 5 and (name...H5
233(chain H and (resid 4 or (resid 5 and (name...H4 - 16
243(chain H and (resid 4 or (resid 5 and (name...H4 - 16
253(chain H and (resid 4 or (resid 5 and (name...H4 - 16
263(chain H and (resid 4 or (resid 5 and (name...H4 - 16

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

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要素

#1: タンパク質
Cullin-4B / CUL-4B


分子量: 41952.062 Da / 分子数: 4 / 断片: N-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CUL4B, KIAA0695 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13620
#2: タンパク質・ペプチド
H316


分子量: 2025.224 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物
ChemComp-WHL / N,N'-(1,4-phenylene)diacetamide / N,N′-(1,4-フェニレン)ビスアセトアミド


分子量: 192.214 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12N2O2
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.44 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M Lithium sulfate, 0.1 M Tris pH 8.5, 30% w/v PEG 4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年9月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.89→52.36 Å / Num. obs: 42685 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 26.6 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 23.9
反射 シェル解像度: 2.89→3 Å / 冗長度: 27.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 4410 / CC1/2: 0.882 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4A64

4a64


解像度: 2.89→49.82 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.26 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2544 2101 4.94 %
Rwork0.2116 40438 -
obs0.2137 42539 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 223.17 Å2 / Biso mean: 90.347 Å2 / Biso min: 47.08 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.89→49.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11751 0 58 0 11809
Biso mean--125.96 --
残基数----1427
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A6792X-RAY DIFFRACTION14.718TORSIONAL
12B6792X-RAY DIFFRACTION14.718TORSIONAL
13C6792X-RAY DIFFRACTION14.718TORSIONAL
14D6792X-RAY DIFFRACTION14.718TORSIONAL
21E149X-RAY DIFFRACTION14.718TORSIONAL
22F149X-RAY DIFFRACTION14.718TORSIONAL
31G102X-RAY DIFFRACTION14.718TORSIONAL
32H102X-RAY DIFFRACTION14.718TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 15 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.89-2.960.41441360.369926282764
2.96-3.030.44831550.335926162771
3.03-3.110.32721290.302426752804
3.11-3.20.37111240.280126482772
3.2-3.310.33041470.251626222769
3.31-3.430.29951420.239826692811
3.43-3.560.28361320.23926492781
3.56-3.730.28671470.225126602807
3.73-3.920.2621340.211126722806
3.92-4.170.23111340.197827052839
4.17-4.490.21691540.191526612815
4.49-4.940.24461420.178127232865
4.94-5.650.21911410.197827392880
5.65-7.120.27011350.229228082943
7.12-49.820.20611490.175229633112
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 1.3941 Å / Origin y: -54.9675 Å / Origin z: -36.3881 Å
111213212223313233
T0.5275 Å2-0.0223 Å2-0.0354 Å2-0.4468 Å2-0.0356 Å2--0.5223 Å2
L0.4582 °2-0.0232 °2-0.1233 °2-0.1377 °2-0.0091 °2--0.2867 °2
S-0.0106 Å °-0.008 Å °0.0322 Å °0.0602 Å °0.0235 Å °0.0007 Å °-0.0593 Å °0.0919 Å °0.0014 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA196 - 539
2X-RAY DIFFRACTION1allB196 - 539
3X-RAY DIFFRACTION1allC196 - 532
4X-RAY DIFFRACTION1allD195 - 532
5X-RAY DIFFRACTION1allE0 - 17
6X-RAY DIFFRACTION1allE18 - 101
7X-RAY DIFFRACTION1allF0 - 17
8X-RAY DIFFRACTION1allF18 - 101
9X-RAY DIFFRACTION1allG2 - 16
10X-RAY DIFFRACTION1allG101
11X-RAY DIFFRACTION1allH4 - 16
12X-RAY DIFFRACTION1allH101

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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