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- PDB-8c1p: Active state homomeric GluA1 AMPA receptor in complex with TARP g... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8c1p
タイトルActive state homomeric GluA1 AMPA receptor in complex with TARP gamma 3
要素
  • Glutamate receptor 1 flip isoform
  • Voltage-dependent calcium channel gamma-3 subunit
キーワードMEMBRANE PROTEIN / AMPAR / ion channels / neurotransmission
機能・相同性
機能・相同性情報


Cargo concentration in the ER / cellular response to amine stimulus / axonal spine / COPII-mediated vesicle transport / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / positive regulation of membrane potential / cellular response to ammonium ion / neurotransmitter receptor activity involved in regulation of postsynaptic cytosolic calcium ion concentration / response to sucrose / proximal dendrite ...Cargo concentration in the ER / cellular response to amine stimulus / axonal spine / COPII-mediated vesicle transport / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / positive regulation of membrane potential / cellular response to ammonium ion / neurotransmitter receptor activity involved in regulation of postsynaptic cytosolic calcium ion concentration / response to sucrose / proximal dendrite / neurotransmitter receptor transport, postsynaptic endosome to lysosome / LGI-ADAM interactions / myosin V binding / Trafficking of AMPA receptors / neuron spine / cellular response to dsRNA / cellular response to L-glutamate / regulation of AMPA receptor activity / conditioned place preference / neurotransmitter receptor internalization / response to arsenic-containing substance / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / dendritic spine membrane / Synaptic adhesion-like molecules / long-term synaptic depression / response to morphine / beta-2 adrenergic receptor binding / cellular response to peptide hormone stimulus / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / protein kinase A binding / peptide hormone receptor binding / response to psychosocial stress / spinal cord development / neuronal cell body membrane / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / behavioral response to pain / AMPA glutamate receptor activity / transmission of nerve impulse / channel regulator activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding / cellular response to organic cyclic compound / AMPA glutamate receptor complex / excitatory synapse / adenylate cyclase binding / ionotropic glutamate receptor complex / regulation of postsynaptic membrane potential / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / asymmetric synapse / postsynaptic density, intracellular component / regulation of receptor recycling / neuronal action potential / G-protein alpha-subunit binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / voltage-gated calcium channel activity / glutamate receptor binding / protein targeting / positive regulation of synaptic transmission / response to electrical stimulus / long-term memory / glutamate-gated receptor activity / response to fungicide / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / ionotropic glutamate receptor binding / somatodendritic compartment / dendrite membrane / synapse assembly / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to nutrient levels / dendritic shaft / response to cocaine / synaptic transmission, glutamatergic / synaptic membrane / long-term synaptic potentiation / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / PDZ domain binding / cellular response to amino acid stimulus / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / neuromuscular junction / regulation of synaptic plasticity / cellular response to growth factor stimulus / Schaffer collateral - CA1 synapse / response to organic cyclic compound / receptor internalization / recycling endosome / cerebral cortex development / response to peptide hormone / response to toxic substance / small GTPase binding / synaptic vesicle membrane / recycling endosome membrane / G-protein beta-subunit binding / cell-cell junction
類似検索 - 分子機能
: / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : ...: / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
CYCLOTHIAZIDE / GLUTAMIC ACID / (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / PALMITIC ACID / Chem-POV / Glutamate receptor 1 / Voltage-dependent calcium channel gamma-3 subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Zhang, D. / Ivica, J. / Krieger, J.M. / Ho, H. / Yamashita, K. / Cais, O. / Greger, I.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Wellcome Trust223194/Z/21/Z 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_U105174197 英国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2023
タイトル: Structural mobility tunes signalling of the GluA1 AMPA glutamate receptor.
著者: Danyang Zhang / Josip Ivica / James M Krieger / Hinze Ho / Keitaro Yamashita / Imogen Stockwell / Rozbeh Baradaran / Ondrej Cais / Ingo H Greger /
要旨: AMPA glutamate receptors (AMPARs), the primary mediators of excitatory neurotransmission in the brain, are either GluA2 subunit-containing and thus Ca-impermeable, or GluA2-lacking and Ca-permeable. ...AMPA glutamate receptors (AMPARs), the primary mediators of excitatory neurotransmission in the brain, are either GluA2 subunit-containing and thus Ca-impermeable, or GluA2-lacking and Ca-permeable. Despite their prominent expression throughout interneurons and glia, their role in long-term potentiation and their involvement in a range of neuropathologies, structural information for GluA2-lacking receptors is currently absent. Here we determine and characterize cryo-electron microscopy structures of the GluA1 homotetramer, fully occupied with TARPγ3 auxiliary subunits (GluA1/γ3). The gating core of both resting and open-state GluA1/γ3 closely resembles GluA2-containing receptors. However, the sequence-diverse N-terminal domains (NTDs) give rise to a highly mobile assembly, enabling domain swapping and subunit re-alignments in the ligand-binding domain tier that are pronounced in desensitized states. These transitions underlie the unique kinetic properties of GluA1. A GluA2 mutant (F231A) increasing NTD dynamics phenocopies this behaviour, and exhibits reduced synaptic responses, reflecting the anchoring function of the AMPAR NTD at the synapse. Together, this work underscores how the subunit-diverse NTDs determine subunit arrangement, gating properties and ultimately synaptic signalling efficiency among AMPAR subtypes.
履歴
登録2022年12月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年8月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年9月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32023年10月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 1 flip isoform
B: Glutamate receptor 1 flip isoform
C: Glutamate receptor 1 flip isoform
D: Glutamate receptor 1 flip isoform
E: Voltage-dependent calcium channel gamma-3 subunit
F: Voltage-dependent calcium channel gamma-3 subunit
G: Voltage-dependent calcium channel gamma-3 subunit
H: Voltage-dependent calcium channel gamma-3 subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)559,02228
ポリマ－552,3898
非ポリマー6,63320
水1,15364
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21A
32A
42A
53A
63A
74B
84B
95B
105B
116C
126C
137E
147E
158E
168E
179E
189E
1910F
2010F
2111F
2211F
2312G
2412G

NCSドメイン領域:

Refine code: 1

Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111ARGARGOLCOLCAA - K389 - 1403415
211ARGARGOLCOLCAA - K389 - 1403415
322ARGARGOLCOLCAA - K389 - 1403415
422ARGARGOLCOLCAA - K389 - 1403415
533ARGARGOLCOLCAA - K389 - 1403415
633ARGARGOLCOLCAA - K389 - 1403415
744ARGARGPLMPLMBB - P389 - 1404415
844ARGARGPLMPLMBB - P389 - 1404415
955ARGARGPLMPLMBB - P389 - 1404415
1055ARGARGPLMPLMBB - P389 - 1404415
1166ARGARGOLCOLCCC - T389 - 1403415
1266ARGARGOLCOLCCC - T389 - 1403415
1377ASPASPPOVPOVEE - AA5 - 4014
1477ASPASPPOVPOVEE - AA5 - 4014
1588ASPASPPOVPOVEE - AA5 - 4014
1688ASPASPPOVPOVEE - AA5 - 4014
1799ASPASPPOVPOVEE - AA5 - 4014
1899ASPASPPOVPOVEE - AA5 - 4014
191010ASPASPALAALAFF5 - 2094 - 208
201010ASPASPALAALAFF5 - 2094 - 208
211111ASPASPALAALAFF5 - 2094 - 208
221111ASPASPALAALAFF5 - 2094 - 208
231212ASPASPPOVPOVGG - BA5 - 4014
241212ASPASPPOVPOVGG - BA5 - 4014

NCSアンサンブル:
ID詳細
1Local NCS retraints between domains: 1 2
2Local NCS retraints between domains: 3 4
3Local NCS retraints between domains: 5 6
4Local NCS retraints between domains: 7 8
5Local NCS retraints between domains: 9 10
6Local NCS retraints between domains: 11 12
7Local NCS retraints between domains: 13 14
8Local NCS retraints between domains: 15 16
9Local NCS retraints between domains: 17 18
10Local NCS retraints between domains: 19 20
11Local NCS retraints between domains: 21 22
12Local NCS retraints between domains: 23 24

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要素

-
タンパク質 , 2種, 8分子 ABCDEFGH

#1: タンパク質
Glutamate receptor 1 flip isoform / GluR-1 / AMPA-selective glutamate receptor 1 / GluR-A / GluR-K1 / Glutamate receptor ionotropic / ...GluR-1 / AMPA-selective glutamate receptor 1 / GluR-A / GluR-K1 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 1 / GluA1


分子量: 102661.930 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria1, Glur1 / 細胞株 (発現宿主): Expi293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P19490
#2: タンパク質
Voltage-dependent calcium channel gamma-3 subunit / Neuronal voltage-gated calcium channel gamma-3 subunit / Transmembrane AMPAR regulatory protein ...Neuronal voltage-gated calcium channel gamma-3 subunit / Transmembrane AMPAR regulatory protein gamma-3 / TARP gamma-3


分子量: 35435.332 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Cacng3 / 細胞株 (発現宿主): Expi293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8VHX0

-
非ポリマー , 6種, 84分子

#3: 化合物
ChemComp-CYZ / CYCLOTHIAZIDE / 3-BICYCLO[2.2.1]HEPT-5-EN-2-YL-6-CHLORO-3,4- DIHYDRO-2H-1,2,4-BENZOTHIADIAZINE-7-SULFONAMIDE 1,1 DIOXIDE / (3S)-6-クロロ-3,4-ジヒドロ-3-[(1S,4S,5S)-ビシクロ[2.2.1]ヘプタ-2-エン-5-イル](以下略)


分子量: 389.878 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H16ClN3O4S2
#4: 化合物
ChemComp-PLM / PALMITIC ACID / パルミチン酸


分子量: 256.424 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H32O2
#5: 化合物
ChemComp-OLC / (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / 1-Oleoyl-R-glycerol / L-グリセロ-ル3-オレア-ト


分子量: 356.540 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H40O4
#6: 化合物
ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#7: 化合物 ChemComp-POV / (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate / POPC


分子量: 760.076 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C42H82NO8P / コメント: リン脂質*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Homomeric GluA1 AMPA receptor in complex with TARP gamma 3
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #2 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Rattus (ネズミ)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1400 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: REFMAC / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 247485 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: RECIPROCAL / 詳細: Servalcat
精密化解像度: 2.9→2.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.877 / SU B: 7.835 / SU ML: 0.154 / ESU R: 0.239
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射
Rwork0.3122 --
obs0.3122 276695 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 111.73 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 17849
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0060.01218199
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d00.01616996
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.4141.64124667
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg0.6241.56239078
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg5.65852295
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg4.5572.595111
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg17.212102692
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0870.22820
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0070.0221054
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0030.024338
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it9.3911.1039252
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other9.3911.1039252
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it15.0919.91311523
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other15.08919.91511524
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it10.12811.7498947
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other10.12811.758948
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other16.71621.26813145
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined26.583125.972936
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other26.583125.972937
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.134450.05007
12AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.134450.05007
23AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.107270.05008
24AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.107270.05008
35AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.13610.05007
36AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.13610.05007
47AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.129980.05007
48AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.129980.05007
59AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.096340.05008
510AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.096340.05008
611AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.129790.05007
612AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.129790.05007
713AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.041650.05009
714AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.041650.05009
815AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.112130.05008
816AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.112130.05008
917AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.116050.05008
918AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.116050.05008
1019AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.114880.05008
1020AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.114880.05008
1121AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.115450.05008
1122AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.115450.05008
1223AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.032620.0501
1224AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.032620.0501
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.668 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork0.831 20505 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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