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- PDB-7nhf: Crystal structure of Arabidopsis thaliana Pdx1K166R -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7nhf
タイトルCrystal structure of Arabidopsis thaliana Pdx1K166R
要素Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
キーワードLYASE / VITAMIN B6 BIOSYTHESIS / PLP SYNTHASE / PDX1
機能・相同性
機能・相同性情報


response to non-ionic osmotic stress / response to lipid hydroperoxide / chlorophyll metabolic process / pyridoxal 5'-phosphate synthase (glutamine hydrolysing) / pyridoxal 5'-phosphate synthase (glutamine hydrolysing) activity / hyperosmotic salinity response / pyridoxal phosphate biosynthetic process / response to UV-B / amino acid metabolic process / endomembrane system ...response to non-ionic osmotic stress / response to lipid hydroperoxide / chlorophyll metabolic process / pyridoxal 5'-phosphate synthase (glutamine hydrolysing) / pyridoxal 5'-phosphate synthase (glutamine hydrolysing) activity / hyperosmotic salinity response / pyridoxal phosphate biosynthetic process / response to UV-B / amino acid metabolic process / endomembrane system / response to salt stress / response to oxidative stress / protein heterodimerization activity / protein homodimerization activity / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PdxS/SNZ / PdxS/SNZ N-terminal domain / SOR/SNZ family / PdxS/SNZ family signature. / PdxS/SNZ family profile. / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase-type TIM barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Rodrigues, M.J. / Zhang, Y. / Bolton, R. / Evans, G. / Giri, N. / Royant, A. / Begley, T. / Ealick, S.E. / Tews, I.
引用ジャーナル: Rsc Chem Biol / 年: 2022
タイトル: Trapping and structural characterisation of a covalent intermediate in vitamin B 6 biosynthesis catalysed by the Pdx1 PLP synthase.
著者: Rodrigues, M.J. / Giri, N. / Royant, A. / Zhang, Y. / Bolton, R. / Evans, G. / Ealick, S.E. / Begley, T. / Tews, I.
履歴
登録2021年2月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年4月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
B: Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
C: Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
D: Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,2208
ポリマ－124,8404
非ポリマー3804
水68538
1
A: Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
B: Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
C: Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
D: Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
ヘテロ分子

A: Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
B: Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
C: Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
D: Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
ヘテロ分子

A: Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
B: Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
C: Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
D: Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)375,66124
ポリマ－374,52112
非ポリマー1,14012
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area40750 Å2
ΔGint-244 kcal/mol
Surface area102870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)178.001, 178.001, 115.127
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERLEULEUAA22 - 28821 - 287
21SERSERLEULEUBB22 - 28821 - 287
12LYSLYSSERSERAA21 - 28520 - 284
22LYSLYSSERSERCC21 - 28520 - 284
13PROPROLEULEUAA23 - 28822 - 287
23PROPROLEULEUDD23 - 28822 - 287
14SERSERSERSERBB22 - 28521 - 284
24SERSERSERSERCC22 - 28521 - 284
15PROPROLEULEUBB23 - 28822 - 287
25PROPROLEULEUDD23 - 28822 - 287
16PROPROSERSERCC23 - 28522 - 284
26PROPROSERSERDD23 - 28522 - 284

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質
Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3 / PLP synthase subunit PDX1.3


分子量: 31210.072 Da / 分子数: 4 / 変異: K166R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: PDX13, GIP2, PDX1L3, RSR4, At5g01410, T10O8.120 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8L940, pyridoxal 5'-phosphate synthase (glutamine hydrolysing)
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.25 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 28.1% PEG 1000 (w/v) and 100 mM HEPES pH 7.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.980023 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年6月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.980023 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→38.38 Å / Num. obs: 55906 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 2.8 % / CC1/2: 0.987 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Rpim(I) all: 0.079 / Rrim(I) all: 0.138 / Net I/σ(I): 4.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.35-2.422.51.0331072343660.6490.7791.3011.394.4
9.97-38.382.90.07320487160.9860.0490.0889.896.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
Aimless0.7.4データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
DIALSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 5LNU

5lnu


解像度: 2.35→38.38 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 16.028 / SU ML: 0.314 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.323 / ESU R Free: 0.232 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 2796 5 %RANDOM
Rwork0.2195 ---
obs0.221 53102 98.62 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 144.68 Å2 / Biso mean: 52.542 Å2 / Biso min: 29.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.74 Å2-2.37 Å20 Å2
2---4.74 Å20 Å2
3---15.38 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.35→38.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7870 0 20 38 7928
Biso mean--84.33 41.11 -
残基数----1072
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0138046
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0177694
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5161.63210894
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.281.57517666
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.42351078
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.18920.86407
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.928151320
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.2071575
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.21090
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.029267
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021690
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A79920.06
12B79920.06
21A79220.06
22C79220.06
31A79600.06
32D79600.06
41B78880.04
42C78880.04
51B78680.05
52D78680.05
61C78470.04
62D78470.04
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.411 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.45 196 -
Rwork0.409 3692 -
all-3888 -
obs--93.44 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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