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万見
- PDB-7lp4: Structure of Nedd4L WW3 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lp4
タイトルStructure of Nedd4L WW3 domain
要素E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4-like
キーワードLIGASE / PPxY binding / E3 Ubiquitin ligase / Nedd4L
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of caveolin-mediated endocytosis / RING-type E3 ubiquitin transferase (cysteine targeting) / negative regulation of sodium ion transmembrane transport / negative regulation of sodium ion import across plasma membrane / negative regulation of potassium ion export across plasma membrane / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of protein localization to cell surface / regulation of membrane repolarization / positive regulation of dendrite extension / regulation of membrane depolarization ...positive regulation of caveolin-mediated endocytosis / RING-type E3 ubiquitin transferase (cysteine targeting) / negative regulation of sodium ion transmembrane transport / negative regulation of sodium ion import across plasma membrane / negative regulation of potassium ion export across plasma membrane / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of protein localization to cell surface / regulation of membrane repolarization / positive regulation of dendrite extension / regulation of membrane depolarization / receptor catabolic process / regulation of sodium ion transmembrane transport / potassium channel inhibitor activity / ventricular cardiac muscle cell action potential / HECT-type E3 ubiquitin transferase / sodium channel inhibitor activity / regulation of dendrite morphogenesis / neuromuscular junction development / regulation of synapse organization / sodium channel regulator activity / protein monoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / multivesicular body / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / regulation of membrane potential / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Budding and maturation of HIV virion / regulation of protein stability / receptor internalization / Stimuli-sensing channels / neuron projection development / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / monoatomic ion transmembrane transport / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transmembrane transporter binding / protein ubiquitination / apical plasma membrane / Golgi apparatus / extracellular exosome / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / WW domain ...E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2 domain / C2 domain profile. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / C2 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4-like
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing / molecular dynamics
データ登録者Alam, S.L. / Alian, A. / Thompson, T. / Rheinemann, L. / Volkman, B.F. / Peterson, F.C. / Sundquist, W.I.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2021
タイトル: Interactions between AMOT PPxY motifs and NEDD4L WW domains function in HIV-1 release.
著者: Rheinemann, L. / Thompson, T. / Mercenne, G. / Paine, E.L. / Peterson, F.C. / Volkman, B.F. / Alam, S.L. / Alian, A. / Sundquist, W.I.
履歴
登録2021年2月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年8月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年6月14日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4-like


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,6061
ポリマ－5,6061
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1target function

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要素

#1: タンパク質・ペプチド E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4-like / HECT-type E3 ubiquitin transferase NED4L / NEDD4.2 / Nedd4-2


分子量: 5606.483 Da / 分子数: 1 / 断片: WW 3 domain, residues 493-539 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NEDD4L, KIAA0439, NEDL3
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q96PU5, HECT-type E3 ubiquitin transferase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
112isotropic12D 1H-15N HSQC
121isotropic12D 1H-15N HSQC
131isotropic12D 1H-13C HSQC aromatic
141isotropic12D 1H-13C HSQC aliphatic
151isotropic13D HN(CA)CB
161isotropic13D CBCA(CO)NH
171isotropic13D H(CCO)NH
181isotropic13D (H)CCH-TOCSY
191isotropic13D HNCO
1101anisotropic13D HN(CO)CA
1111isotropic13D HNCA
1121isotropic13D HNHA
1131isotropic13D HNHB
1141isotropic13D C(CO)NH
1151isotropic13D 1H-15N NOESY
1161isotropic33D 1H-15N NOESY
1171isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
1181isotropic33D 1H-13C NOESY aliphatic
1191isotropic13D 1H-13C NOESY aromatic

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution11 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4-like, 20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O13C/15N_sample90% H2O/10% D2O
solution21 mM [U-100% 15N] E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4-like, 20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O15N_sample90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mME3 ubiquitin-protein ligase NEDD4-like[U-100% 13C; U-100% 15N]1
20 mMsodium phosphatenatural abundance1
50 mMsodium chloridenatural abundance1
1 mME3 ubiquitin-protein ligase NEDD4-like[U-100% 15N]2
20 mMsodium phosphatenatural abundance2
50 mMsodium chloridenatural abundance2
試料状態イオン強度: 50 mM / Label: apo / pH: 7.5 / 圧: 1 bar / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian INOVAVarianINOVA8002
Varian INOVAVarianINOVA9003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxデータ解析
Felix2007Accelrys Software Inc.データ解析
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clorestructure calculation
SparkyGoddardchemical shift assignment
SparkyGoddardpeak picking
精密化
手法ソフトェア番号
DGSA-distance geometry simulated annealing1
molecular dynamics6
代表構造選択基準: target function
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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