+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7lny | ||||||||||||
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Title | Apo structure of the Histone chaperone ASF1A residues 1-155 | ||||||||||||
Components | Histone chaperone ASF1A | ||||||||||||
Keywords | CELL CYCLE / Histone chaperone / immunoglobulin domain-like / protein interaction / replication-coupled nucleosome assembly / replication-independent nucleosome assembly | ||||||||||||
Function / homology | Function and homology information histone chaperone activity / muscle cell differentiation / DNA replication-dependent chromatin assembly / DNA repair-dependent chromatin remodeling / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / replication fork processing / osteoblast differentiation / nucleosome assembly / site of double-strand break / histone binding ...histone chaperone activity / muscle cell differentiation / DNA replication-dependent chromatin assembly / DNA repair-dependent chromatin remodeling / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / replication fork processing / osteoblast differentiation / nucleosome assembly / site of double-strand break / histone binding / DNA repair / chromatin binding / chromatin / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.1 Å | ||||||||||||
Authors | Simon, B. / Boggon, T.J. / Calderwood, D. / Turk, B.E. | ||||||||||||
Funding support | United States, 3items
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Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2022 Title: Tousled-like kinase 2 targets ASF1 histone chaperones through client mimicry. Authors: Simon, B. / Lou, H.J. / Huet-Calderwood, C. / Shi, G. / Boggon, T.J. / Turk, B.E. / Calderwood, D.A. | ||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7lny.cif.gz | 620.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7lny.ent.gz | 525 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7lny.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7lny_validation.pdf.gz | 470.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 7lny_full_validation.pdf.gz | 480.8 KB | Display | |
Data in XML | 7lny_validation.xml.gz | 41 KB | Display | |
Data in CIF | 7lny_validation.cif.gz | 57.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ln/7lny ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ln/7lny | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 7lo0C 2i32S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 17829.896 Da / Num. of mol.: 7 / Fragment: Residues 1-155 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: ASF1A, CGI-98, HSPC146 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): Rosetta 2 / References: UniProt: Q9Y294 #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.65 Å3/Da / Density % sol: 66.3 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6 Details: 1 ml reservoir of 22% PEG3350 and 6% of Tascimate pH6.0 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.9792 Å | |||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Aug 17, 2019 | |||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.1→106.5 Å / Num. obs: 102510 / % possible obs: 99.3 % / Redundancy: 4.4 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.069 / Net I/σ(I): 12.8 | |||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Redundancy: 4.5 %
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2I32 Resolution: 2.1→106.5 Å / SU ML: 0.31 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / Phase error: 27.02 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 179.67 Å2 / Biso mean: 56.6189 Å2 / Biso min: 26.07 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.1→106.5 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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