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- PDB-1tey: NMR structure of human histone chaperone, ASF1A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tey
タイトルNMR structure of human histone chaperone, ASF1A
要素ASF1 anti-silencing function 1 homolog A
キーワードCHAPERONE / BETA-SANDWICH / DISTORTED IMMUNOGLOBULIN-LIKE
機能・相同性
機能・相同性情報


histone chaperone activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / muscle cell differentiation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / DNA repair-dependent chromatin remodeling / replication fork processing / osteoblast differentiation / nucleosome assembly / site of double-strand break / histone binding ...histone chaperone activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / muscle cell differentiation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / DNA repair-dependent chromatin remodeling / replication fork processing / osteoblast differentiation / nucleosome assembly / site of double-strand break / histone binding / DNA repair / chromatin binding / chromatin / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone chaperone ASF1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics, cartesian dynamics
データ登録者Mousson, F. / Lautrette, A. / Thuret, J.Y. / Agez, M. / Amigues, B. / Courbeyrette, R. / Neumann, J.M. / Guerois, R. / Mann, C. / Ochsenbein, F.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2005
タイトル: Structural basis for the interaction of Asf1 with histone H3 and its functional implications.
著者: Mousson, F. / Lautrette, A. / Thuret, J.Y. / Agez, M. / Courbeyrette, R. / Amigues, B. / Becker, E. / Neumann, J.M. / Guerois, R. / Mann, C. / Ochsenbein, F.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: 1H, 13C and 15N resonance assignments of the conserved core of hAsf1A
著者: Mousson, F. / Couprie, J. / Thuret, J.Y. / Neumann, J.M. / Mann, C. / Ochsenbein, F.
履歴
登録2004年5月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ASF1 anti-silencing function 1 homolog A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9281
ポリマ－17,9281
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 20all calculated structures submitted
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 ASF1 anti-silencing function 1 homolog A


分子量: 17927.998 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN (residues 1-156) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASF1A / プラスミド: PETM30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 GOLD DE3 / 参照: UniProt: Q9Y294

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY
131HNHA
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy.

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試料調製

詳細内容: 1mM Asf1A U-15N,13C; 20mM tris-D11; 1mM EDTA; 0.1mM DSS; 0.1 mM NaN3; 90% H2O, 10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 20 mM / pH: 7.4 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3.1Brukercollection
XwinNMR3.1Bruker解析
Sparky3.106T. D. Goddard and D. G. Knellerデータ解析
ARIA1.1J.Linge, S.O'Donoghue, M.Nilges精密化
精密化手法: simulated annealing, torsion angle dynamics, cartesian dynamics
ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on a total of 4489 restraints, 4257 are NOE-derived distance constraints, 170 dihedral angle restraints from J coupling measurements and Talos,62 distance restraints from hydrogen bonds.
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: all calculated structures submitted
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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