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- PDB-7lak: Crystal structure of the first bromodomain (BD1) of human BRD2 bo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lak
タイトルCrystal structure of the first bromodomain (BD1) of human BRD2 bound to volasertib
要素Bromodomain-containing protein 2
キーワードGENE REGULATION/INHIBITOR / BET / ERK5 / dual BRD-kinase inhibitor / GENE REGULATION / GENE REGULATION-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


chromosome / chromatin organization / nuclear speck / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Brdt, bromodomain, repeat I / Brdt, bromodomain, repeat II / : / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-IBI / Bromodomain-containing protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.831 Å
データ登録者Karim, M.R. / Bikowitz, M. / Chan, A. / Schonbrunn, E.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2021
タイトル: Differential BET Bromodomain Inhibition by Dihydropteridinone and Pyrimidodiazepinone Kinase Inhibitors.
著者: Karim, R.M. / Bikowitz, M.J. / Chan, A. / Zhu, J.Y. / Grassie, D. / Becker, A. / Berndt, N. / Gunawan, S. / Lawrence, N.J. / Schonbrunn, E.
履歴
登録2021年1月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年7月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年11月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22021年11月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bromodomain-containing protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,0912
ポリマ－14,4721
非ポリマー6191
水1,53185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.890, 81.500, 48.180
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 138.740, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-327-

HOH

21A-365-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Bromodomain-containing protein 2


分子量: 14471.866 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRD2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: U3KQA6
#2: 化合物 ChemComp-IBI / N-{trans-4-[4-(cyclopropylmethyl)piperazin-1-yl]cyclohexyl}-4-{[(7R)-7-ethyl-5-methyl-8-(1-methylethyl)-6-oxo-5,6,7,8-tetrahydropteridin-2-yl]amino}-3-methoxybenzamide / Volasertib / ボラセルチブ


分子量: 618.813 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H50N8O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 抗がん剤, 阻害剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.8 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M Sodium chloride, 0.1 M BIS-TRIS pH 6.5, 1.5 M Ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2019年2月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.83→33.586 Å / Num. obs: 12318 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 3.57 % / Biso Wilson estimate: 22.9 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.037 / Rrim(I) all: 0.044 / Χ2: 0.986 / Net I/σ(I): 20.4 / Num. measured all: 43979 / Scaling rejects: 6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.83-1.882.1430.2333.4415869227400.9440.29480.3
1.88-1.933.2550.2095.7329109228940.9660.24897
1.93-1.993.5990.168.0231678938800.9830.18898.5
1.99-2.053.6350.1269.6930508468390.9880.14999.2
2.05-2.113.6920.111.830318348210.9920.11898.4
2.11-2.193.6780.08713.630058318170.9940.10398.3
2.19-2.273.6860.07515.5427987757590.9960.08897.9
2.27-2.363.7020.06316.8827437517410.9970.07498.7
2.36-2.473.7330.0582026247167030.9960.06798.2
2.47-2.593.7280.05420.6725356926800.9970.06398.3
2.59-2.733.7610.04424.724606666540.9980.05198.2
2.73-2.893.7340.03726.4722786206100.9980.04498.4
2.89-3.093.7520.03629.321615935760.9980.04297.1
3.09-3.343.7210.0334.9619505355240.9990.03597.9
3.34-3.663.7370.02739.0418465044940.9990.03198
3.66-4.093.7110.02442.4516704694500.9990.02895.9
4.09-4.733.7410.02543.0614744063940.9980.02997
4.73-5.793.6970.02342.7612313433330.9990.02797.1
5.79-8.193.6630.02543.519782792670.9990.0395.7
8.19-33.5863.3940.02245.944821571420.9980.02690.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7LAH

7lah


解像度: 1.831→33.586 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 24.37 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2125 616 5 %
Rwork0.1683 11701 -
obs0.1705 12317 97.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 101.96 Å2 / Biso mean: 30.7116 Å2 / Biso min: 14.18 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.831→33.586 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数997 0 45 85 1127
Biso mean--56.33 37.41 -
残基数----120
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.831-2.01470.26241460.1985278094
2.0147-2.30620.2291560.17412963100
2.3062-2.90530.23441560.1744297599
2.9053-33.5860.18711580.1585298399
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -10.6892 Å / Origin y: -56.9916 Å / Origin z: -0.7948 Å
111213212223313233
T0.1156 Å20.0039 Å20.0311 Å2-0.1376 Å20.0001 Å2--0.1564 Å2
L1.6697 °2-0.3602 °2-0.1007 °2-4.1809 °20.0412 °2--0.9644 °2
S0.0268 Å °-0.0155 Å °0.0478 Å °0.044 Å °-0.004 Å °0.1894 Å °-0.0301 Å °-0.083 Å °-0.0067 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA73 - 192
2X-RAY DIFFRACTION1allI1
3X-RAY DIFFRACTION1allQ1 - 85

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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