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万見
- PDB-7jsr: Crystal structure of the large glutamate dehydrogenase composed o... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7jsr
タイトルCrystal structure of the large glutamate dehydrogenase composed of 180 kDa subunits from Mycobacterium smegmatis
要素NAD-specific glutamate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / large glutamate dehydrogenase / Mycobacterium / metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate dehydrogenase / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / L-glutamate catabolic process / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity
類似検索 - 分子機能
NAD-glutamate dehydrogenase, bacteria / Bacterial NAD-glutamate dehydrogenase, N-terminal / NAD-glutamate dehydrogenase / : / : / : / : / : / : / Bacterial NAD-glutamate dehydrogenase, catalytic domain ...NAD-glutamate dehydrogenase, bacteria / Bacterial NAD-glutamate dehydrogenase, N-terminal / NAD-glutamate dehydrogenase / : / : / : / : / : / : / Bacterial NAD-glutamate dehydrogenase, catalytic domain / Glutamate dehydrogenase, helical motif 1 / Glutamate dehydrogenase, C-terminal / Glutamate dehydrogenase, ACT1 domain / Glutamate dehydrogenase, ACT2 domain / Glutamate dehydrogenase, ACT3 domain / Glutamate dehydrogenase, helical motif 3 / Glutamate dehydrogenase, helical motif 2 / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NAD-specific glutamate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 6.27 Å
データ登録者Lazaro, M. / Melero, R. / Huet, C. / Lopez-Alonso, J.P. / Delgado, S. / Dodu, A. / Bruch, E.M. / Abriata, L.A. / Alzari, P.M. / Valle, M. / Lisa, M.N.
資金援助 アルゼンチン, 1件
組織認可番号国
Agencia Nacional de Promocion Cientifica y Tecnologica (FONCYT)PICT-2017-1932 アルゼンチン
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2021
タイトル: 3D architecture and structural flexibility revealed in the subfamily of large glutamate dehydrogenases by a mycobacterial enzyme.
著者: Melisa Lázaro / Roberto Melero / Charlotte Huet / Jorge P López-Alonso / Sandra Delgado / Alexandra Dodu / Eduardo M Bruch / Luciano A Abriata / Pedro M Alzari / Mikel Valle / María-Natalia Lisa /
要旨: Glutamate dehydrogenases (GDHs) are widespread metabolic enzymes that play key roles in nitrogen homeostasis. Large glutamate dehydrogenases composed of 180 kDa subunits (L-GDHs) contain long N- ...Glutamate dehydrogenases (GDHs) are widespread metabolic enzymes that play key roles in nitrogen homeostasis. Large glutamate dehydrogenases composed of 180 kDa subunits (L-GDHs) contain long N- and C-terminal segments flanking the catalytic core. Despite the relevance of L-GDHs in bacterial physiology, the lack of structural data for these enzymes has limited the progress of functional studies. Here we show that the mycobacterial L-GDH (mL-GDH) adopts a quaternary structure that is radically different from that of related low molecular weight enzymes. Intersubunit contacts in mL-GDH involve a C-terminal domain that we propose as a new fold and a flexible N-terminal segment comprising ACT-like and PAS-type domains that could act as metabolic sensors for allosteric regulation. These findings uncover unique aspects of the structure-function relationship in the subfamily of L-GDHs.
履歴
登録2020年8月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月23日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details ..._pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.vector[2] / _pdbx_struct_oper_list.vector[3]
改定 1.22021年7月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 2.02025年5月14日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / entity_src_gen ...atom_site / entity_src_gen / pdbx_contact_author / pdbx_modification_feature / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_mod_residue / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_restr_ncs / refine_ls_shell / software / struct_conf / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_ncs_dom / struct_ncs_dom_lim / struct_ncs_ens / struct_ncs_oper / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range
Item: _entity_src_gen.gene_src_strain / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id ..._entity_src_gen.gene_src_strain / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _refine.B_iso_mean / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_number_reflns_R_work / _refine.ls_number_reflns_obs / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine.pdbx_stereochemistry_target_values / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.number / _refine_ls_shell.R_factor_R_free / _refine_ls_shell.R_factor_R_work / _refine_ls_shell.d_res_high / _refine_ls_shell.number_reflns_R_work / _refine_ls_shell.percent_reflns_obs / _struct_ncs_dom.details / _struct_ncs_dom.id / _struct_ncs_dom.pdbx_ens_id / _struct_ncs_ens.id
解説: Model completeness / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD-specific glutamate dehydrogenase
B: NAD-specific glutamate dehydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)355,3102
ポリマ－355,3102
非ポリマー00
水00
1
A: NAD-specific glutamate dehydrogenase
B: NAD-specific glutamate dehydrogenase

A: NAD-specific glutamate dehydrogenase
B: NAD-specific glutamate dehydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)710,6204
ポリマ－710,6204
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_554-x,y,-z-1/21
Buried area13210 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area257710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)151.562, 253.537, 399.721
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1chain "A"
d_2ens_1(chain "B" and (resid 1 through 13 or resid 30 through 434 or resid 442 through 1588))

NCSドメイン領域:

Ens-ID: ens_1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
d_11MSEMSESERSERAA1 - 158818 - 1605
d_21MSEMSETYRTYRBB1 - 1318 - 30
d_22ALAALAPROPROBB30 - 43447 - 451
d_23VALVALSERSERBB442 - 1588459 - 1605

NCS oper: (Code: givenMatrix: (-0.321121533216, -0.0647178698174, 0.944824088511), (0.0561720965937, -0.997207413722, -0.0492145261383), (0.945370645022, 0.0372689058739, 0.323860112063)ベクター: ...NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.321121533216, -0.0647178698174, 0.944824088511), (0.0561720965937, -0.997207413722, -0.0492145261383), (0.945370645022, 0.0372689058739, 0.323860112063)
ベクター: 97.2783214728, 200.919945686, -67.7241352097)

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要素

#1: タンパク質 NAD-specific glutamate dehydrogenase / NAD-GDH / NAD(+)-dependent glutamate dehydrogenase


分子量: 177654.891 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア)
株: ATCC 700084 / mc(2)155, MC2 155 / 遺伝子: gdh, MSMEG_4699, MSMEI_4582 / 発現宿主: Escherichia coli B (大腸菌) / 参照: UniProt: A0R1C2, glutamate dehydrogenase
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.39 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 100 mM sodium cacodylate pH 5.8, 12% v/v glycerol, 1.25 M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.99187 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年2月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99187 Å / 相対比: 1
反射解像度: 6.27→24.98 Å / Num. obs: 34034 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 458.75 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.062 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 6.27→7.01 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.778 / Mean I/σ(I) obs: 1 / Num. unique obs: 9720 / CC1/2: 0.867 / Rpim(I) all: 0.387 / Rrim(I) all: 0.871 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.1_5286精密化
PHASER位相決定
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Multiple

解像度: 6.27→24.98 Å / SU ML: 1.5363 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 36.2696
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2843 1627 5.14 %
Rwork0.2264 30007 -
obs0.2291 31634 98.41 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 456.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 6.27→24.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数24096 0 0 0 24096
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006524546
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.113433366
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06013823
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00694387
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.67279010
Refine LS restraints NCSタイプ: Torsion NCS / Rms dev position: 6.00273398405 Å
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
6.27-6.450.47361720.41942393X-RAY DIFFRACTION94.79
6.45-6.660.4631810.4052440X-RAY DIFFRACTION97.54
6.66-6.890.42871910.36222447X-RAY DIFFRACTION98.88
6.89-7.160.3651150.34252509X-RAY DIFFRACTION99.32
7.16-7.480.29841400.29362520X-RAY DIFFRACTION99.11
7.48-7.860.33721360.25722523X-RAY DIFFRACTION98.92
7.86-8.330.3482800.22722549X-RAY DIFFRACTION98.5
8.34-8.950.29211130.20592536X-RAY DIFFRACTION98.92
8.95-9.80.23221140.1932542X-RAY DIFFRACTION99.14
9.8-11.110.20211220.17562526X-RAY DIFFRACTION98.92
11.11-13.610.25391790.19812461X-RAY DIFFRACTION98.43
13.61-24.980.273840.21972561X-RAY DIFFRACTION98.62

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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