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万見
- EMDB-11606: Cryo-EM map of the large glutamate dehydrogenase composed of 180 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11606
タイトルCryo-EM map of the large glutamate dehydrogenase composed of 180 kDa subunits from Mycobacterium smegmatis (open conformation)
マップデータ
試料
  • 複合体: Cryo-EM map of the large glutamate dehydrogenase composed of 180 kDa subunits from Mycobacterium smegmatis (open conformation)
    • タンパク質・ペプチド: NAD-specific glutamate dehydrogenase
キーワードlarge glutamate dehydrogenase Mycobacterium metabolism / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate dehydrogenase / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / L-glutamate catabolic process / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity
類似検索 - 分子機能
NAD-glutamate dehydrogenase, bacteria / Bacterial NAD-glutamate dehydrogenase, N-terminal / NAD-glutamate dehydrogenase / : / : / : / : / : / : / Bacterial NAD-glutamate dehydrogenase, catalytic domain ...NAD-glutamate dehydrogenase, bacteria / Bacterial NAD-glutamate dehydrogenase, N-terminal / NAD-glutamate dehydrogenase / : / : / : / : / : / : / Bacterial NAD-glutamate dehydrogenase, catalytic domain / Glutamate dehydrogenase, helical motif 1 / Glutamate dehydrogenase, C-terminal / Glutamate dehydrogenase, ACT1 domain / Glutamate dehydrogenase, ACT2 domain / Glutamate dehydrogenase, ACT3 domain / Glutamate dehydrogenase, helical motif 3 / Glutamate dehydrogenase, helical motif 2 / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NAD-specific glutamate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.19 Å
データ登録者Lazaro M / Melero R
資金援助 スペイン, 1件
OrganizationGrant number国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesPGC2018-098996-B-100 スペイン
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2021
タイトル: 3D architecture and structural flexibility revealed in the subfamily of large glutamate dehydrogenases by a mycobacterial enzyme.
著者: Melisa Lázaro / Roberto Melero / Charlotte Huet / Jorge P López-Alonso / Sandra Delgado / Alexandra Dodu / Eduardo M Bruch / Luciano A Abriata / Pedro M Alzari / Mikel Valle / María-Natalia Lisa /
要旨: Glutamate dehydrogenases (GDHs) are widespread metabolic enzymes that play key roles in nitrogen homeostasis. Large glutamate dehydrogenases composed of 180 kDa subunits (L-GDHs) contain long N- ...Glutamate dehydrogenases (GDHs) are widespread metabolic enzymes that play key roles in nitrogen homeostasis. Large glutamate dehydrogenases composed of 180 kDa subunits (L-GDHs) contain long N- and C-terminal segments flanking the catalytic core. Despite the relevance of L-GDHs in bacterial physiology, the lack of structural data for these enzymes has limited the progress of functional studies. Here we show that the mycobacterial L-GDH (mL-GDH) adopts a quaternary structure that is radically different from that of related low molecular weight enzymes. Intersubunit contacts in mL-GDH involve a C-terminal domain that we propose as a new fold and a flexible N-terminal segment comprising ACT-like and PAS-type domains that could act as metabolic sensors for allosteric regulation. These findings uncover unique aspects of the structure-function relationship in the subfamily of L-GDHs.
履歴
登録2020年8月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年6月9日-
マップ公開2021年6月9日-
更新2025年5月14日-
現状2025年5月14日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0104
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0104
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7a1d
  • 表面レベル: 0.0104
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11606.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11606.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 209.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 380 pix.
= 402.8 Å		1.06 Å/pix.
x 380 pix.
= 402.8 Å		1.06 Å/pix.
x 380 pix.
= 402.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0104 / ムービー #1: 0.0104
最小 - 最大-0.024270207 - 0.049838196
平均 (標準偏差)0.00012095307 (±0.0014329612)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ380380380
Spacing380380380
セルA=B=C: 402.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.061.061.06
M x/y/z380380380
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z402.800402.800402.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS380380380
D min/max/mean-0.0240.0500.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_11606_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_11606_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_11606_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM map of the large glutamate dehydrogenase composed of 180 ...

全体名称: Cryo-EM map of the large glutamate dehydrogenase composed of 180 kDa subunits from Mycobacterium smegmatis (open conformation)
要素
  • 複合体: Cryo-EM map of the large glutamate dehydrogenase composed of 180 kDa subunits from Mycobacterium smegmatis (open conformation)
    • タンパク質・ペプチド: NAD-specific glutamate dehydrogenase

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超分子 #1: Cryo-EM map of the large glutamate dehydrogenase composed of 180 ...

超分子名称: Cryo-EM map of the large glutamate dehydrogenase composed of 180 kDa subunits from Mycobacterium smegmatis (open conformation)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
分子量理論値: 705 KDa

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分子 #1: NAD-specific glutamate dehydrogenase

分子名称: NAD-specific glutamate dehydrogenase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: glutamate dehydrogenase
由来(天然)生物種: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
株: ATCC 700084 / mc(2)155
分子量理論値: 176.341859 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MHHHHHHENL YFQGAASMIR RLSVAFLSTY RGPQADAPGV TSTGPLAVAA HDDLVSDDLV AAHYRLASMR APGETKAAVY PGDAGSGAA LQIVTDQAPM LVDSVTVLLH RHGIAYTAIM NPVFRVRRGL DGELLDVRPA AEAAPGDGAD ECWILVPITA A ADGEALTE ...文字列:
MHHHHHHENL YFQGAASMIR RLSVAFLSTY RGPQADAPGV TSTGPLAVAA HDDLVSDDLV AAHYRLASMR APGETKAAVY PGDAGSGAA LQIVTDQAPM LVDSVTVLLH RHGIAYTAIM NPVFRVRRGL DGELLDVRPA AEAAPGDGAD ECWILVPITA A ADGEALTE ATRLVPGILA EARQIGLDSG AMIAALHGLA NDLATDLEGH FPNAERKEVA ALLRWLADGH FVLLGYQQCV VG DGNAEVD PASRLGVLRL RNDVLPPLTD SDDLLVLAQA TMPSYLRYGA YPYIVVVRES PGASRVIEHR FVGLFTVAAM NAN ALEIPL ISRRVEEALA MAHRDPSHPG QLLRDIIQTI PRPELFALSS KQLLEMALAV VDLGSRRRTL LFLRADHLAH FVSC LVYLP RDRYTTAVRL EMQDILVREL GGAGIDYSAR VSESPWAVVH FTVRLPEGTA ADSVDTSLEN ESRIQDLLTE ATRNW GDRM ISAAAAASIS PAALEHYAHA FPEDYKQAFA PQDAIADISL IEALQDDSVK LVLADTAEDR VWKLTWYLGG HSASLS ELL PMLQSMGVVV LEERPFTLRR TDGLPVWIYQ FKISPHPSIP HAPDAEAQRD TAQRFADAVT AIWHGRVEID RFNELVM RA GLTWQQVVVL RAYAKYLRQA GFPYSQSHIE SVLNENPHTT RSLIDLFEAL FDPSQETDGR RDAQGAAAAV AADIDALV S LDTDRVLRAF ANLIEATLRT NYFVARPDSA RARNVLAFKL NPLVIKELPL PRPKFEIFVY SPRVEGVHLR FGFVARGGL RWSDRREDFR TEILGLVKAQ AVKNAVIVPV GAKGGFVVKR PPTLTGDAAA DREATRAEGV ECYRLFISGL LDVTDNVDKA TGAVVTPPE VVRRDGEDAY LVVAADKGTA TFSDIANEVA KSYGFWLGDA FASGGSIGYD HKAMGITAKG AWESVKRHFR E MGVDTQTQ DFTVVGIGDM SGDVFGNGML LSKHIRLVAA FDHRDIFLDP NPDAGRSWDE RKRLFDLPRS SWADYDKSLI SE GGGVYSR QQKSIPISPQ VRTALGLDAD VEELTPPALI KAILKAPVDL LWNGGIGTYI KAETEADADV GDRANDQIRV CGN QVRAKV IGEGGNLGVT ALGRIEFDLA GGRINTDALD NSAGVDCSDH EVNIKILIDS AVTAGKVTPE ERTELLLSMT DEVG ELVLA DNRDQNDLMG TSRANAASLL SVHARMIKDL VDNRGLNREL EALPSEKEIR RRADAGIGLT SPELATLMAH VKLAL KDDV LASDLPDQEV FASRLPYYFP TRLREELHGE IRSHQLRREI ITTMLVNDLV DTAGISYAYR ITEDVGVGPV DAVRSY VAI NAIFGIGDVW RRIRAAGDAG VPTSVTDRMT LDLRRLVDRA GRWLLNYRPQ PLAVGAEINR FGAKVAALTP RMSEWLR GD DKAIVSKEAG DFASHGVPED LAYHIATGLY QYSLLDVIDI ADIVDREPDE VADTYFALMD HLGADALLTA VSRLSRDD R WHSLARLAIR DDIYGSLRAL CFDVLAVGEP DENGEEKIAE WETTNSSRVT RARRTLTEIY KDGEQDLATL SVAARQIRS MTRTSGTGTT G

UniProtKB: NAD-specific glutamate dehydrogenase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 6
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-20 / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最大 デフォーカス（補正後）: 3.2600000000000002 µm
最小 デフォーカス（補正後）: 0.67 µm / 倍率（補正後）: 47170 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
最大 デフォーカス（公称値）: 3.2600000000000002 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.67 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D2 (2回x2回 2面回転対称)
アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.19 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 63715
初期 角度割当タイプ: COMMON LINE
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類クラス数: 2
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

詳細Model fitting into the cryo-EM map was performed using the programs UCSF Chimera (Pettersen et al., 2004), Namdinator (Kidmose et al., 2019), phenix.real_space_refine (Afonine et al., 2018) and Coot (Emsley, Lohkamp, Scott, & Cowtan, 2010). Residues 500-1588 from the crystal structure of Se-Met mL-GDH180 (PDB code 7JSR) were fitted into the cryo-EM map. Se-methionine residues were replaced by methionine residues using Coot (Emsley et al., 2010) and the model was finally refined employing phenix.real_space_refine (Afonine et al., 2018) with NCS and secondary structure restraints.
精密化プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-7a1d:
Cryo-EM map of the large glutamate dehydrogenase composed of 180 kDa subunits from Mycobacterium smegmatis (open conformation)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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