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- PDB-7jot: Adeno-associated virus strain AAV7 capsid icosahedral structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7jot
タイトルAdeno-associated virus strain AAV7 capsid icosahedral structure
要素Capsid protein
キーワードVIRUS / AAV / parvovirus / Parvoviridae / adeno-associated virus / capsid
機能・相同性Phospholipase A2-like domain / Phospholipase A2-like domain / Parvovirus coat protein VP2 / Parvovirus coat protein VP1/VP2 / Parvovirus coat protein VP1/VP2 / Capsid/spike protein, ssDNA virus / T=1 icosahedral viral capsid / structural molecule activity / Capsid protein
機能・相同性情報
生物種Adeno-associated virus - 7 (アデノ随伴ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Firlar, E. / Yost, S.A. / Mercer, A.C. / Kaelber, J.T.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / 年: 2020
タイトル: Structure of the AAVhu.37 capsid by cryoelectron microscopy.
著者: Jason T Kaelber / Samantha A Yost / Keith A Webber / Emre Firlar / Ye Liu / Olivier Danos / Andrew C Mercer /
要旨: Adeno-associated viruses (AAVs) are used as in vivo gene-delivery vectors in gene-therapy products and have been heavily investigated for numerous indications. Over 100 naturally occurring AAV ...Adeno-associated viruses (AAVs) are used as in vivo gene-delivery vectors in gene-therapy products and have been heavily investigated for numerous indications. Over 100 naturally occurring AAV serotypes and variants have been isolated from primate samples. Many reports have described unique properties of these variants (for instance, differences in potency, target cell or evasion of the immune response), despite high amino-acid sequence conservation. AAVhu.37 is of interest for clinical applications owing to its proficient transduction of the liver and central nervous system. The sequence identity of the AAVhu.37 VP1 to the well characterized AAVrh.10 serotype, for which no structure is available, is greater than 98%. Here, the structure of the AAVhu.37 capsid at 2.56 Å resolution obtained via single-particle cryo-electron microscopy is presented.
履歴
登録2020年8月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-22412
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-22412
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,4391
ポリマ－58,4391
非ポリマー00
水00
1
A: Capsid protein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,506,31360
ポリマ－3,506,31360
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Capsid protein
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 292 kDa, 5 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)292,1935
ポリマ－292,1935
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Capsid protein
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 351 kDa, 6 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)350,6316
ポリマ－350,6316
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 Capsid protein / VP3


分子量: 58438.547 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 220-737 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Adeno-associated virus - 7 (アデノ随伴ウイルス)
細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8JQG0

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Adeno-associated virus - 7 / タイプ: VIRUS
詳細: Virions containing GFP-encoding ssDNA were assembled in transfected HEK293T helper cells.
Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 5 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Adeno-associated virus - 7 (アデノ随伴ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK293T
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: SEROTYPE / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens
ウイルス殻直径: 250 nm / 三角数 (T数): 1
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: PBS
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
19.0 g/Lsodium chlorideNaCl1
20.144 g/Lpotassium phosphate dibasicKH2PO41
30.795 g/Lsodium phosphate monobasicNa2HPO41
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: approx. 8*10^14 genome copies per mL
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 298 K / 詳細: Whatman #1 filter paper

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / Calibrated defocus min: 244 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2836 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 6 sec. / 電子線照射量: 1.064 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2430
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン横: 3838 / 縦: 3710 / 動画フレーム数/画像: 30 / 利用したフレーム数/画像: 1-30

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1crYOLO粒子像選択
2SerialEM3.7画像取得
4RELION3.1-betaCTF補正
7Coot0.8.9.2モデルフィッティング
9PHENIXdev-3366モデル精密化
10RELION3.1-beta初期オイラー角割当
11RELION3.1-beta最終オイラー角割当
12RELION3.1-beta分類
13RELION3.1-beta３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 103227
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 71811 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT
原子モデル構築PDB-ID: 6U95

6u95


PDB chain-ID: A / Accession code: 6U95 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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