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- PDB-7ebf: Cryo-EM structure of Isocitrate lyase-1 from Candida albicans -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ebf
タイトルCryo-EM structure of Isocitrate lyase-1 from Candida albicans
要素Isocitrate lyase
キーワードLYASE (リアーゼ) / Isocitrate lyase / glyoxylate cycle (グリオキシル酸回路) / ubiquitination (ユビキチン)
機能・相同性
機能・相同性情報


methylisocitrate lyase activity / isocitrate lyase activity / グリオキシル酸回路 / クエン酸回路 / ペルオキシソーム / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Isocitrate lyase / Isocitrate lyase family / Isocitrate lyase/phosphorylmutase, conserved site / Isocitrate lyase signature. / ICL/PEPM domain / Pyruvate kinase-like domain superfamily / Pyruvate/Phosphoenolpyruvate kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Candida albicans (酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.63 Å
データ登録者Hiragi, K. / Nishio, K. / Moriyama, S. / Hamaguchi, T. / Mizoguchi, A. / Yonekura, K. / Tani, K. / Mizushima, T.
引用ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2021
タイトル: Structural insights into the targeting specificity of ubiquitin ligase for S. cerevisiae isocitrate lyase but not C. albicans isocitrate lyase.
著者: Keito Hiragi / Kazuya Nishio / Shu Moriyama / Tasuku Hamaguchi / Akira Mizoguchi / Koji Yonekura / Kazutoshi Tani / Tsunehiro Mizushima /
要旨: In Saccharomyces cerevisiae, the glyoxylate cycle is controlled through the posttranslational regulation of its component enzymes, such as isocitrate lyase (ICL), which catalyzes the first unique ...In Saccharomyces cerevisiae, the glyoxylate cycle is controlled through the posttranslational regulation of its component enzymes, such as isocitrate lyase (ICL), which catalyzes the first unique step of the cycle. The ICL of S.cerevisiae (ScIcl1) is tagged for proteasomal degradation through ubiquitination by a multisubunit ubiquitin ligase (the glucose-induced degradation-deficient (GID) complex), whereas that of the pathogenic yeast Candida albicans (CaIcl1) escapes this process. However, the reason for the ubiquitin targeting specificity of the GID complex for ScIcl1 and not for CaIcl1 is unclear. To gain some insight into this, in this study, the crystal structures of apo ScIcl1 and CaIcl1 in complex with formate and the cryogenic electron microscopy structure of apo CaIcl1 were determined at a resolution of 2.3, 2.7, and 2.6 Å, respectively. A comparison of the various structures suggests that the orientation of N-terminal helix α1 in S.cerevisiae is likely key to repositioning of ubiquitination sites and contributes to the distinction found in C. albicans ubiquitin evasion mechanism. This finding gives us a better understanding of the molecular mechanism of ubiquitin-dependent ScIcl1 degradation and could serve as a theoretical basis for the research and development of anti-C. albicans drugs based on the concept of CaIcl1 ubiquitination.
履歴
登録2021年3月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-31053
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isocitrate lyase
B: Isocitrate lyase
C: Isocitrate lyase
D: Isocitrate lyase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)249,3464
ポリマ－249,3464
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area9230 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area74160 Å2

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要素

#1: タンパク質
Isocitrate lyase /


分子量: 62336.523 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Candida albicans (酵母) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q59RB8, isocitrate lyase

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Isocitrate lyase / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Candida albicans (酵母)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 278 K

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL CRYO ARM 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 42.7 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19_4092: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
3次元再構成解像度: 2.63 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 179026 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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