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Yorodumi- PDB-4m63: Crystal Structure of a Filament-Like Actin Trimer Bound to the Ba... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4m63 | ||||||
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Title | Crystal Structure of a Filament-Like Actin Trimer Bound to the Bacterial Effector VopL | ||||||
Components |
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Keywords | ACTIN-BINDING PROTEIN / actin nucleator / actin nucleation / HYDROLASE / WASP Homology 2 domain / VopL C-terminal domain / cytoskeleton / ATP-binding protein | ||||||
Function / homology | Function and homology information Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / EPHB-mediated forward signaling / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHOBTB2 GTPase cycle / RHOF GTPase cycle / MAP2K and MAPK activation / Platelet degranulation ...Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / EPHB-mediated forward signaling / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHOBTB2 GTPase cycle / RHOF GTPase cycle / MAP2K and MAPK activation / Platelet degranulation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / DNA Damage Recognition in GG-NER / Clathrin-mediated endocytosis / sperm individualization / UCH proteinases / brahma complex / maintenance of protein location in cell / Ino80 complex / tube formation / RSC-type complex / SWI/SNF complex / mitotic cytokinesis / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on acid anhydrides to facilitate cellular and subcellular movement / cytoskeleton / hydrolase activity / chromatin remodeling / regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Vibrio parahaemolyticus (bacteria) Drosophila melanogaster (fruit fly) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.748 Å | ||||||
Authors | Tomchick, D.R. / Zahm, J.A. / Rosen, M.K. | ||||||
Citation | Journal: Cell(Cambridge,Mass.) / Year: 2013 Title: The Bacterial Effector VopL Organizes Actin into Filament-like Structures. Authors: Zahm, J.A. / Padrick, S.B. / Chen, Z. / Pak, C.W. / Yunus, A.A. / Henry, L. / Tomchick, D.R. / Chen, Z. / Rosen, M.K. #1: Journal: Nat.Struct.Mol.Biol. / Year: 2011 Title: Mechanism of actin filament nucleation by the bacterial effector VopL. Authors: Yu, B. / Cheng, H.C. / Brautigam, C.A. / Tomchick, D.R. / Rosen, M.K. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4m63.cif.gz | 864.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4m63.ent.gz | 736.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4m63.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4m63_validation.pdf.gz | 1.3 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4m63_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | Display | |
Data in XML | 4m63_validation.xml.gz | 50.4 KB | Display | |
Data in CIF | 4m63_validation.cif.gz | 67.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/m6/4m63 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/m6/4m63 | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Details | The biological unit is a VopL dimer bound to an actin trimer. There is 1 biological unit in the asymmetric unit. |
-Components
#1: Protein | Mass: 26816.123 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: VopL C-terminal domain residues 247-484 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Vibrio parahaemolyticus (bacteria) / Strain: BB22OP / Gene: VopL, VPBB_A1249 / Plasmid: pGEX / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3)T1R / References: UniProt: L0I5A1 #2: Protein | Mass: 41808.750 Da / Num. of mol.: 3 / Mutation: D286A, V287A, D288A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Drosophila melanogaster (fruit fly) / Gene: 5C-actin, Act5C, CG4027 / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) / References: UniProt: P10987, EC: 3.6.1.3 #3: Chemical | #4: Chemical | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.73 Å3/Da / Density % sol: 54.98 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 Details: 0.1 M MMT buffer, 20% (w/v) PEG 1500, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.9776 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jan 1, 2012 / Details: monochromator | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9776 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.748→44.59 Å / Num. all: 49991 / Num. obs: 49991 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 75.35 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Χ2: 1.268 / Net I/σ(I): 19.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3SEO, 3EL2 Resolution: 2.748→44.592 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.46 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1 / Phase error: 33.49 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 305.97 Å2 / Biso mean: 101.9627 Å2 / Biso min: 37.7 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Luzzati sigma a obs: 0.46 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.748→44.592 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 18
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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