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- PDB-7d4u: ATP complex with double mutant cyclic trinucleotide synthase CdnD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7d4u
タイトルATP complex with double mutant cyclic trinucleotide synthase CdnD
要素Cyclic AMP-AMP-GMP synthase
キーワードTRANSFERASE / cyclic trinucleotide synthesis nucleotidyl transferase substrate complex active-site double mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleotide metabolic process / nucleotidyltransferase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / defense response to virus / GTP binding / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Second Messenger Oligonucleotide or Dinucleotide Synthetase domain / Nucleotidyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Cyclic AMP-AMP-GMP synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacter cloacae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Yang, C.-S. / Hou, M.-H. / Tsai, C.-L. / Wang, Y.-C. / Ko, T.-P. / Chen, Y.
資金援助 台湾, 1件
組織認可番号国
Academia Sinica (Taiwan) 台湾
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2021
タイトル: Crystal structure and functional implication of a bacterial cyclic AMP-AMP-GMP synthetase.
著者: Ko, T.P. / Wang, Y.C. / Tsai, C.L. / Yang, C.S. / Hou, M.H. / Chen, Y.
履歴
登録2020年9月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年3月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年4月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22021年5月19日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cyclic AMP-AMP-GMP synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,4213
ポリマ－44,4071
非ポリマー1,0142
水3,693205
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area670 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area15180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.864, 118.221, 102.381
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-617-

HOH

21A-624-

HOH

31A-639-

HOH

41A-664-

HOH

51A-672-

HOH

61A-687-

HOH

71A-696-

HOH

81A-697-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Cyclic AMP-AMP-GMP synthase / cGAS/DncV-like nucleotidyltransferase / CD-NTase


分子量: 44406.824 Da / 分子数: 1 / 変異: D69K,D71K / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacter cloacae (バクテリア)
遺伝子: cdnD02, P853_02262
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P0DSP4, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 205 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.57 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 5 mM ATP, 10 mM GTP, 10 mM MgCl2, 5% w/v 1-butyl-3-methylimidazolium chloride, pH 7.4, 20% w/v PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL15A1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2020年7月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→30 Å / Num. obs: 11739 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 41.63 Å2 / CC1/2: 0.961 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Rpim(I) all: 0.046 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Rmerge(I) obs: 0.633 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique obs: 1142 / CC1/2: 0.838 / Rpim(I) all: 0.26 / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
HKL-2000data processing
CNS位相決定
PHENIX1.13_2998精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB 7D4S

7d4s


解像度: 2.7→24.24 Å / SU ML: 0.3154 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.2236 / 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2498 571 4.91 %
Rwork0.1923 11070 -
obs0.1951 11641 98.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 42.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→24.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2773 0 62 206 3041
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00192911
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.64823967
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0396422
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042501
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.561741
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.97 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2838 136 -
Rwork0.225 2625 -
obs--95.5 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.218261328670.175621316609-0.1477425067570.6748412926580.5315763123590.6234318714820.0971628571602-0.1389586323350.2714765448820.113540755275-0.09628588409290.248809475512-0.331727257236-0.0236310242033-0.0001319142350690.2307582277090.0381617355023-0.02259220421610.225844767813-0.004450295176320.2787305881270.33731199074944.777218194750.9622729072
21.332897596420.181516117418-0.6880973612310.353268409727-0.4597574344920.814548415972-0.0364731715683-0.4176997800760.156505473059-0.04996255126520.01773634380180.0333309338003-0.05556326117570.0842202969783-0.0001084368848180.2455610447330.00776458397119-0.03610278374950.32780580817-0.07904337382180.2815672398977.1302438118338.868398118154.6651852793
30.966473245338-0.0746595247924-0.507494388610.6182527813810.1775489919521.20175324092-0.00186399883750.0830498939480.0469017096745-0.171613661109-0.0404086646067-0.037774211843-0.1326566964810.04684346712730.0001506477876960.232670459953-0.0116194511697-0.01600295719080.1682657717270.02353781267330.18252000806415.381053775840.512439265430.0983741214
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 99 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 100 through 220 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 221 through 354 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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