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- PDB-3rp7: Crystal Structure of Klebsiella pneumoniae HpxO complexed with FA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rp7
タイトルCrystal Structure of Klebsiella pneumoniae HpxO complexed with FAD and uric acid
要素flavoprotein monooxygenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / FAD-binding protein / monooxygenase
機能・相同性
機能・相同性情報


FAD-dependent urate hydroxylase / FAD-dependent urate hydroxylase activity / urate oxidase activity / urate catabolic process / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, NAD(P)H as one donor, and incorporation of one atom of oxygen / purine nucleobase metabolic process / FAD binding
類似検索 - 分子機能
: / D-Amino Acid Oxidase; Chain A, domain 2 - #30 / : / D-Amino Acid Oxidase; Chain A, domain 2 / FAD-binding domain / FAD binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily ...: / D-Amino Acid Oxidase; Chain A, domain 2 - #30 / : / D-Amino Acid Oxidase; Chain A, domain 2 / FAD-binding domain / FAD binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / URIC ACID / FAD-dependent urate hydroxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.042 Å
データ登録者Hicks, K.A. / O'Leary, S.E. / Begley, T.P. / Ealick, S.E.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2013
タイトル: Structural and Mechanistic Studies of HpxO, a Novel Flavin Adenine Dinucleotide-Dependent Urate Oxidase from Klebsiella pneumoniae.
著者: Hicks, K.A. / O'Leary, S.E. / Begley, T.P. / Ealick, S.E.
履歴
登録2011年4月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月23日Group: Database references
改定 1.22013年2月6日Group: Database references
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: flavoprotein monooxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,3553
ポリマ－45,4021
非ポリマー9542
水3,495194
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.023, 67.840, 82.236
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 flavoprotein monooxygenase


分子量: 45401.504 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌) / 株: ATCC 700721 / MGH 78578 / 遺伝子: KPN78578_16330, KPN_01663 / プラスミド: modified pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: A6T923
#2: 化合物 ChemComp-URC / URIC ACID / 7,9-DIHYDRO-1H-PURINE-2,6,8(3H)-TRIONE / 尿酸


分子量: 168.110 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H4N4O3
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 194 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.26 %
結晶化温度: 291 K / 手法: ハンギングドロップ法
詳細: 0.05 M KH2PO4, 20% PEG 8000, hanging drop, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年8月18日
放射モノクロメーター: Cryo-Cooled Si(111) double crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.04→50 Å / Num. all: 24401 / Num. obs: 24401 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Χ2: 5.912 / Net I/σ(I): 22.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.04-2.115.60.31123831.335199.3
2.11-2.25.60.23823831.231100
2.2-2.35.70.19224141.5691100
2.3-2.425.60.1624281.9111100
2.42-2.575.60.12624192.2951100
2.57-2.775.60.10824043.3471100
2.77-3.055.60.0924544.7331100
3.05-3.495.60.07724418.092199.9
3.49-4.395.40.07248013.56199.5
4.39-5050.068259522.16198.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.7_650精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.042→33.92 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8481 / SU ML: 0.21 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.83 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2318 1229 5.05 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs0.194 24338 99.59 %-
all-24401 --
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.888 Å2 / ksol: 0.364 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 63.31 Å2 / Biso mean: 22.8971 Å2 / Biso min: 9.52 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.518 Å20 Å20 Å2
2--1.7806 Å20 Å2
3---1.7374 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.042→33.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2894 0 65 194 3153
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0053027
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0354123
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068449
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004532
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8991061
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.042-2.12380.24681270.19882492261998
2.1238-2.22040.30511260.191725462672100
2.2204-2.33750.22031530.188225162669100
2.3375-2.48390.26811250.193525522677100
2.4839-2.67560.23351350.19725542689100
2.6756-2.94470.25851390.198225712710100
2.9447-3.37050.22831420.191225652707100
3.3705-4.24510.2041330.181226122745100
4.2451-33.92470.2191490.19662701285099

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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