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- PDB-7bwn: Crystal Structure of a Designed Protein Heterocatenane -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7bwn
タイトルCrystal Structure of a Designed Protein Heterocatenane
要素
  • Cellular tumor antigen p53
  • Chimera of Green fluorescent protein and p53dim
キーワードRECOMBINATION / Heterocatenane
機能・相同性
機能・相同性情報


Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity ...Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / negative regulation of helicase activity / regulation of cell cycle G2/M phase transition / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia / regulation of fibroblast apoptotic process / oxidative stress-induced premature senescence / oligodendrocyte apoptotic process / negative regulation of miRNA processing / positive regulation of thymocyte apoptotic process / regulation of tissue remodeling / glucose catabolic process to lactate via pyruvate / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / negative regulation of mitophagy / positive regulation of programmed necrotic cell death / mRNA transcription / bone marrow development / circadian behavior / histone deacetylase regulator activity / germ cell nucleus / T cell lineage commitment / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in transcription of p21 class mediator / B cell lineage commitment / thymocyte apoptotic process / negative regulation of glial cell proliferation / negative regulation of neuroblast proliferation / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / mitochondrial DNA repair / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / ER overload response / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / negative regulation of DNA replication / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / entrainment of circadian clock by photoperiod / cardiac septum morphogenesis / PI5P Regulates TP53 Acetylation / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / necroptotic process / Zygotic genome activation (ZGA) / positive regulation of execution phase of apoptosis / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / TFIID-class transcription factor complex binding / rRNA transcription / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / SUMOylation of transcription factors / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / general transcription initiation factor binding / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / Transcriptional Regulation by VENTX / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / response to X-ray / replicative senescence / Pyroptosis / mitophagy / cellular response to UV-C / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / neuroblast proliferation / hematopoietic stem cell differentiation / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / somitogenesis / embryonic organ development / chromosome organization / T cell proliferation involved in immune response / type II interferon-mediated signaling pathway / glial cell proliferation / viral process / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / hematopoietic progenitor cell differentiation / cellular response to actinomycin D / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / cellular response to glucose starvation / core promoter sequence-specific DNA binding / negative regulation of stem cell proliferation / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / negative regulation of fibroblast proliferation / gastrulation / MDM2/MDM4 family protein binding / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / response to salt stress / cardiac muscle cell apoptotic process / 14-3-3 protein binding / Regulation of TP53 Activity through Acetylation
類似検索 - 分子機能
Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family ...Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / p53-like transcription factor, DNA-binding / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Green fluorescent protein / Cellular tumor antigen p53 / Green fluorescent protein
類似検索 - 構成要素
生物種Aequorea victoria (オワンクラゲ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.396 Å
データ登録者Liu, Y.J. / Duan, Z.L. / Fang, J. / Zhang, F. / Xiao, J.Y. / Zhang, W.B.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)21925102 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)21991132 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)21674003 中国
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2020
タイトル: Cellular Synthesis and X-ray Crystal Structure of a Designed Protein Heterocatenane.
著者: Liu, Y. / Duan, Z. / Fang, J. / Zhang, F. / Xiao, J. / Zhang, W.B.
履歴
登録2020年4月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年6月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22020年7月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32020年9月16日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
F: Chimera of Green fluorescent protein and p53dim
L: Cellular tumor antigen p53
A: Chimera of Green fluorescent protein and p53dim
B: Cellular tumor antigen p53
C: Chimera of Green fluorescent protein and p53dim
D: Cellular tumor antigen p53
E: Chimera of Green fluorescent protein and p53dim
G: Cellular tumor antigen p53
H: Chimera of Green fluorescent protein and p53dim
I: Cellular tumor antigen p53
J: Chimera of Green fluorescent protein and p53dim
K: Cellular tumor antigen p53
M: Chimera of Green fluorescent protein and p53dim
N: Cellular tumor antigen p53
O: Chimera of Green fluorescent protein and p53dim
P: Cellular tumor antigen p53


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)297,09316
ポリマ－297,09316
非ポリマー00
水10,178565
1
F: Chimera of Green fluorescent protein and p53dim
L: Cellular tumor antigen p53


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1372
ポリマ－37,1372
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2810 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area15430 Å2
手法PISA
2
A: Chimera of Green fluorescent protein and p53dim
B: Cellular tumor antigen p53


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1372
ポリマ－37,1372
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2880 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area15450 Å2
手法PISA
3
C: Chimera of Green fluorescent protein and p53dim
D: Cellular tumor antigen p53


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1372
ポリマ－37,1372
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2800 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area16080 Å2
手法PISA
4
E: Chimera of Green fluorescent protein and p53dim
G: Cellular tumor antigen p53


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1372
ポリマ－37,1372
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2830 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area15560 Å2
手法PISA
5
H: Chimera of Green fluorescent protein and p53dim
I: Cellular tumor antigen p53


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1372
ポリマ－37,1372
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2780 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area15600 Å2
手法PISA
6
J: Chimera of Green fluorescent protein and p53dim
K: Cellular tumor antigen p53


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1372
ポリマ－37,1372
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2770 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area15010 Å2
手法PISA
7
M: Chimera of Green fluorescent protein and p53dim
N: Cellular tumor antigen p53


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1372
ポリマ－37,1372
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2730 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area15070 Å2
手法PISA
8
O: Chimera of Green fluorescent protein and p53dim
P: Cellular tumor antigen p53


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1372
ポリマ－37,1372
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2800 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area15720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.897, 108.897, 684.966
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-355-

HOH

21E-316-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain C
31chain E
41chain F
51chain H
61chain J
71chain M
81chain O
12(chain B and resid 326 through 353)
22(chain D and resid 326 through 353)
32(chain G and resid 326 through 353)
42(chain I and resid 326 through 353)
52chain K
62(chain L and resid 326 through 353)
72chain N
82(chain P and resid 326 through 353)

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11METMETSERSERchain AAC1 - 2801 - 280
21METMETSERSERchain CCE1 - 2801 - 280
31METMETSERSERchain EEG1 - 2801 - 280
41METMETSERSERchain FFA1 - 2801 - 280
51METMETSERSERchain HHI1 - 2801 - 280
61METMETSERSERchain JJK1 - 2801 - 280
71METMETSERSERchain MMM1 - 2801 - 280
81METMETSERSERchain OOO1 - 2801 - 280
12GLUGLUALAALA(chain B and resid 326 through 353)BD326 - 35311 - 38
22GLUGLUALAALA(chain D and resid 326 through 353)DF326 - 35311 - 38
32GLUGLUALAALA(chain G and resid 326 through 353)GH326 - 35311 - 38
42GLUGLUALAALA(chain I and resid 326 through 353)IJ326 - 35311 - 38
52GLUGLUALAALAchain KKL326 - 35311 - 38
62GLUGLUALAALA(chain L and resid 326 through 353)LB326 - 35311 - 38
72GLUGLUALAALAchain NNN326 - 35311 - 38
82GLUGLUALAALA(chain P and resid 326 through 353)PP326 - 35311 - 38

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質
Chimera of Green fluorescent protein and p53dim


分子量: 31618.549 Da / 分子数: 8 / 変異: R2S,S30R,A72S,Q80R,A206V,M340E,L344K / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ)
遺伝子: gfp / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A059PIQ0, UniProt: P42212*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド
Cellular tumor antigen p53 / Antigen NY-CO-13 / Phosphoprotein p53 / Tumor suppressor p53


分子量: 5518.018 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TP53, P53 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04637
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 565 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.25 %
結晶化温度: 298.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: Bis-Tris, (NH4)2SO4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97892 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年12月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97892 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.396→50 Å / Num. obs: 114682 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 8.7 % / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 15.3
反射 シェル解像度: 2.396→2.482 Å / Num. unique obs: 10477 / Rpim(I) all: 0.22

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3247精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5B61, 4D1M

5b61

4d1m


解像度: 2.396→49.145 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 24.44
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2386 2007 1.75 %
Rwork0.187 --
obs0.1879 114682 96.31 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 98.68 Å2 / Biso mean: 39.0098 Å2 / Biso min: 17.46 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.396→49.145 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20031 0 0 565 20596
Biso mean---36.94 -
残基数----2497
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A11058X-RAY DIFFRACTION13.144TORSIONAL
12C11058X-RAY DIFFRACTION13.144TORSIONAL
13E11058X-RAY DIFFRACTION13.144TORSIONAL
14F11058X-RAY DIFFRACTION13.144TORSIONAL
15H11058X-RAY DIFFRACTION13.144TORSIONAL
16J11058X-RAY DIFFRACTION13.144TORSIONAL
17M11058X-RAY DIFFRACTION13.144TORSIONAL
18O11058X-RAY DIFFRACTION13.144TORSIONAL
21B1218X-RAY DIFFRACTION13.144TORSIONAL
22D1218X-RAY DIFFRACTION13.144TORSIONAL
23G1218X-RAY DIFFRACTION13.144TORSIONAL
24I1218X-RAY DIFFRACTION13.144TORSIONAL
25K1218X-RAY DIFFRACTION13.144TORSIONAL
26L1218X-RAY DIFFRACTION13.144TORSIONAL
27N1218X-RAY DIFFRACTION13.144TORSIONAL
28P1218X-RAY DIFFRACTION13.144TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.396-2.45580.25551230.2048727087
2.4558-2.52220.27971340.2263749889
2.5222-2.59640.31661450.2189771892
2.5964-2.68020.33521380.2315775693
2.6802-2.7760.30491450.2281797795
2.776-2.88720.28351430.2228811997
2.8872-3.01860.28851470.2181821098
3.0186-3.17770.22171510.2054819898
3.1777-3.37670.23831460.1997824799
3.3767-3.63740.2331460.1897833899
3.6374-4.00330.22971520.17468319100
4.0033-4.58220.19791450.14698345100
4.5822-5.77160.21361450.15418378100
5.7716-49.1450.2081470.1851830299

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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