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万見
- PDB-7brj: Atrial Natriuretic Peptide Receptor complexed with deletion mutan... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7brj
タイトルAtrial Natriuretic Peptide Receptor complexed with deletion mutant of human Atrial Natriuretic Peptide[7-28]
要素
  • Atrial natriuretic peptide receptor 1
  • Urodilatin
キーワードMEMBRANE PROTEIN / RECEPTOR-HORMONE COMPLEX / NATRIURETIC PEPTIDE / NATRIURETIC PEPTIDE RECEPTOR / GUANYLYL-CYCLASE-COUPLED RECEPTOR / SIGNAL TRANSMISSION / ROTATION MECHANISM / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Physiological factors / negative regulation of collecting lymphatic vessel constriction / : / ANPR-A receptor complex / natriuretic peptide receptor activity / positive regulation of cGMP-mediated signaling / neuropeptide receptor binding / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / mast cell granule / response to 3-methylcholanthrene ...Physiological factors / negative regulation of collecting lymphatic vessel constriction / : / ANPR-A receptor complex / natriuretic peptide receptor activity / positive regulation of cGMP-mediated signaling / neuropeptide receptor binding / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / mast cell granule / response to 3-methylcholanthrene / receptor guanylyl cyclase signaling pathway / positive regulation of potassium ion export across plasma membrane / peptide receptor activity / synaptic signaling via neuropeptide / guanylate cyclase / cell growth involved in cardiac muscle cell development / cGMP biosynthetic process / negative regulation of JUN kinase activity / guanylate cyclase activity / regulation of atrial cardiac muscle cell membrane repolarization / Physiological factors / cardiac conduction system development / YAP1- and WWTR1 (TAZ)-stimulated gene expression / sodium ion export across plasma membrane / neuropeptide hormone activity / hormone receptor binding / glycinergic synapse / negative regulation of systemic arterial blood pressure / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / aortic valve morphogenesis / regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / cGMP-mediated signaling / dopamine metabolic process / brush border / hormone binding / peptide hormone binding / cellular response to angiotensin / neuropeptide signaling pathway / positive regulation of heart rate / response to muscle stretch / positive regulation of cardiac muscle contraction / blood vessel diameter maintenance / cell projection / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / female pregnancy / cellular response to mechanical stimulus / negative regulation of cell growth / response to insulin / hormone activity / regulation of blood pressure / vasodilation / cellular response to hydrogen peroxide / protein folding / : / perikaryon / response to hypoxia / cell surface receptor signaling pathway / receptor complex / protein kinase activity / intracellular signal transduction / Amyloid fiber formation / signaling receptor binding / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / extracellular space / extracellular region / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Natriuretic peptide, atrial type / : / Natriuretic peptide, conserved site / Atrial natriuretic peptide / Natriuretic peptides signature. / Natriuretic peptide / Natriuretic peptide / Adenylyl cyclase class-4/guanylyl cyclase / Natriuretic peptides receptors signature. / : ...Natriuretic peptide, atrial type / : / Natriuretic peptide, conserved site / Atrial natriuretic peptide / Natriuretic peptides signature. / Natriuretic peptide / Natriuretic peptide / Adenylyl cyclase class-4/guanylyl cyclase / Natriuretic peptides receptors signature. / : / Adenylyl cyclase class-4/guanylyl cyclase, conserved site / Guanylate cyclase signature. / Adenylyl- / guanylyl cyclase, catalytic domain / Adenylate and Guanylate cyclase catalytic domain / Adenylyl cyclase class-3/4/guanylyl cyclase / Guanylate cyclase domain profile. / Nucleotide cyclase / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Natriuretic peptides A / Atrial natriuretic peptide receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Ogawa, H.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP22570110 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP17am0101080, JP18am0101080 and JP19am0101080 日本
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural insight into hormone-recognition and transmembrane signaling by the atrial natriuretic peptide receptor
著者: Ogawa, H.
履歴
登録2020年3月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Atrial natriuretic peptide receptor 1
B: Atrial natriuretic peptide receptor 1
L: Urodilatin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,0109
ポリマ－99,2683
非ポリマー2,7416
水2,594144
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7870 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area35930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.793, 99.793, 260.397
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 3分子 ABL

#1: タンパク質 Atrial natriuretic peptide receptor 1 / Atrial natriuretic peptide receptor type A / NPR-A / Guanylate cyclase A / GC-A


分子量: 48434.828 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Npr1 / 発現宿主: Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: P18910, guanylate cyclase
#2: タンパク質・ペプチド Urodilatin / URO / CDD 95-126 / CDD-ANP (95-126) / Pro atrial natriuretic peptide 95-126 / proANP 95-126


分子量: 2398.727 Da / 分子数: 1 / Mutation: deletion of residues 1-6 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01160

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糖 , 2種, 4分子

#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][a-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpa1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-2/a4-b1_b4-c1_c3-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][a-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 2種, 146分子

#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.38 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Sodium malonate, MES / PH範囲: 6.3 - 6.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2015年8月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 39908 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 10.9 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.031 / Net I/σ(I): 23.5
反射 シェル解像度: 2.7→2.78 Å / Rmerge(I) obs: 0.307 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique obs: 3316 / CC1/2: 0.53

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
HKL-2000716.1データ削減
HKL-2000716.1データスケーリング
MOLREP11.2.08位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1DP4

1dp4


解像度: 2.7→43.258 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.43 / 位相誤差: 27.14
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2335 1219 3.06 %
Rwork0.1927 --
obs0.194 39898 99.44 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→43.258 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6864 0 180 144 7188
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0067470
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.77910170
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.2654418
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0461126
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051312
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7-2.80810.37751420.31574273X-RAY DIFFRACTION100
2.8081-2.93590.32361270.28654363X-RAY DIFFRACTION100
2.9359-3.09060.29221320.26294281X-RAY DIFFRACTION100
3.0906-3.28420.26131520.24144260X-RAY DIFFRACTION100
3.2842-3.53770.22971130.2134327X-RAY DIFFRACTION99
3.5377-3.89350.24351150.17374283X-RAY DIFFRACTION99
3.8935-4.45640.21671340.15534311X-RAY DIFFRACTION99
4.4564-5.61260.19921530.15794319X-RAY DIFFRACTION100
5.6126-43.2580.20871510.17784262X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.568-0.4934-0.51033.9699-1.84652.4235-0.22760.129-0.2318-0.2815-0.2108-1.2859-0.2360.87210.42470.8808-0.18970.09350.65510.29740.918445.871312.0046-12.5883
28.03471.7180.32463.348-0.46782.29580.0325-0.39340.40210.3694-0.1662-0.0299-0.5767-0.04750.10210.8249-0.004-0.00110.27230.11980.446525.822312.706-4.3203
35.09012.7533-0.55015.46110.91585.5529-0.48870.83541.0637-0.87820.43770.8863-0.3225-0.7528-0.14440.74520.0549-0.13770.55550.23250.69799.38038.205-19.0265
43.36982.4355-0.71554.3604-0.83651.9804-0.19440.43770.7577-0.3380.1560.4631-0.8482-0.150.06311.11710.0007-0.03010.47610.27660.811825.301722.6458-15.9579
53.6239-1.6870.53255.989-2.06992.4649-0.1178-0.11020.60560.3161-0.3423-1.55290.16690.88640.3780.83110.1782-0.10.63740.31350.938245.8742-11.999612.9472
67.3705-1.6824-0.48634.1931-0.39672.64690.05930.2608-0.1768-0.4599-0.15370.01170.5888-0.07930.13470.85680.00870.00540.26780.14440.461925.8335-12.71424.67
74.7766-2.54090.34196.01030.78765.5271-0.5395-0.8375-1.10780.84870.46150.96650.3512-0.7406-0.10010.7624-0.05730.14630.52560.21740.65069.3861-8.214419.3783
83.7391-1.82380.71594.7339-1.05911.9003-0.1951-0.4264-0.69610.36910.1660.44270.8248-0.15680.0661.11610.01270.04560.4480.27120.777425.3053-22.658116.3082
90.8871-2.6562-1.69358.09434.79053.22250.31580.29710.1165-0.97020.2669-1.2765-0.70320.28950.67421.21730.0081-0.0480.59870.15480.327925.1204-1.56860.1545
100.11310.17010.13120.68260.45680.35440.0588-0.50360.0440.0373-0.39880.00580.4447-1.103-0.3041.83170.06620.58420.86160.31-0.315215.63954.33184.2982
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 76 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 77 through 178 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 179 through 266 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 267 through 426 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 1 through 76 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 77 through 178 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 179 through 266 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 267 through 426 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'L' and (resid 7 through 16 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'L' and (resid 17 through 28 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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