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- PDB-7bcy: X-ray structure of WDR5delta24 bound to the Kaposi's sarcoma herp... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7bcy | ||||||||||||||||||
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Title | X-ray structure of WDR5delta24 bound to the Kaposi's sarcoma herpesvirus LANA win motif peptide | ||||||||||||||||||
![]() |
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![]() | TRANSFERASE / WD repeat-containing protein 5 LANA Histone Methyltransferase H3K4 / TRANSCRIPTION | ||||||||||||||||||
Function / homology | ![]() MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / ATAC complex / NSL complex / histone H3K4 methyltransferase activity / Cardiogenesis / histone methyltransferase complex / regulation of tubulin deacetylation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes ...MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / ATAC complex / NSL complex / histone H3K4 methyltransferase activity / Cardiogenesis / histone methyltransferase complex / regulation of tubulin deacetylation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / regulation of cell division / regulation of embryonic development / MLL1 complex / transcription factor TFIID complex / RNA polymerase II general transcription initiation factor activity / histone acetyltransferase complex / positive regulation of gluconeogenesis / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / methylated histone binding / skeletal system development / gluconeogenesis / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / mitotic spindle / PKMTs methylate histone lysines / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Neddylation / HATs acetylate histones / histone binding / regulation of cell cycle / host cell nucleus / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / nucleus Similarity search - Function | ||||||||||||||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||
![]() | McVey, C.E. / Kaye, K.M. | ||||||||||||||||||
Funding support | ![]() ![]()
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![]() | ![]() Title: MLL1 is regulated by KSHV LANA and is important for virus latency. Authors: Tan, M. / Li, S. / Juillard, F. / Chitas, R. / Custodio, T.F. / Xue, H. / Szymula, A. / Sun, Q. / Liu, B. / Alvarez, A.L. / Chen, S. / Huang, J. / Simas, J.P. / McVey, C.E. / Kaye, K.M. | ||||||||||||||||||
History |
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Structure visualization
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Others | ![]() |
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Data in CIF | ![]() | 46.9 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 7bedC ![]() 4eryS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 34506.125 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Protein/peptide | Mass: 1330.568 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically Details: N-terminal acetylation and C-terminal amidation of LANA peptide Source: (synth.) ![]() #3: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.94 Å3/Da / Density % sol: 36.7 % / Description: Rod-shaped |
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Crystal grow | Temperature: 294 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.5 Details: 100 mM Bis-Tris pH 5.5, 50 mM (NH4)2SO4, 25% PEG3350 PH range: 5.5 - 6.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Ambient temp details: Oxford cryostream / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Apr 23, 2017 / Details: Vertical CRL / Horizontal Eliptical mirror |
Radiation | Monochromator: Standard ESRF channel cut / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9762 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.4996→61.9364 Å / Num. obs: 78054 / % possible obs: 86.35 % / Redundancy: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 13.72 Å2 / CC1/2: 0.993 / R split: 0.069 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rpim(I) all: 0.046 / Rrim(I) all: 0.082 / Χ2: 4.3 / Net I/av σ(I): 5.3 / Net I/σ(I): 7.8 |
Reflection shell | Resolution: 1.5→1.53 Å / Redundancy: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.38 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 3941 / CC1/2: 0.816 / R split: 0.381 / Rpim(I) all: 0.258 / Rrim(I) all: 0.461 / Χ2: 0.73 / % possible all: 87.4 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4ery Resolution: 1.5→39 Å / SU ML: 0.1829 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / Phase error: 25.2669 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 17.1 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.5→39 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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