+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7bed | ||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | X-ray structure of WDR5 bound to the WDR5 win motif peptide | ||||||||||||||||||
![]() | WD repeat-containing protein 5 | ||||||||||||||||||
![]() | TRANSFERASE / WD repeat-containing protein 5 LANA Histone Methyltransferase H3K4 / TRANSCRIPTION | ||||||||||||||||||
Function / homology | ![]() MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / ATAC complex / NSL complex / histone H3K4 methyltransferase activity / Cardiogenesis / histone methyltransferase complex / regulation of tubulin deacetylation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes ...MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / ATAC complex / NSL complex / histone H3K4 methyltransferase activity / Cardiogenesis / histone methyltransferase complex / regulation of tubulin deacetylation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / regulation of cell division / regulation of embryonic development / MLL1 complex / transcription factor TFIID complex / RNA polymerase II general transcription initiation factor activity / histone acetyltransferase complex / positive regulation of gluconeogenesis / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / methylated histone binding / skeletal system development / gluconeogenesis / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / mitotic spindle / PKMTs methylate histone lysines / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Neddylation / HATs acetylate histones / histone binding / regulation of cell cycle / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus Similarity search - Function | ||||||||||||||||||
Biological species | ![]() | ||||||||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||
![]() | McVey, C.E. / Kaye, K.M. | ||||||||||||||||||
Funding support | ![]() ![]()
| ||||||||||||||||||
![]() | ![]() Title: MLL1 is regulated by KSHV LANA and is important for virus latency. Authors: Tan, M. / Li, S. / Juillard, F. / Chitas, R. / Custodio, T.F. / Xue, H. / Szymula, A. / Sun, Q. / Liu, B. / Alvarez, A.L. / Chen, S. / Huang, J. / Simas, J.P. / McVey, C.E. / Kaye, K.M. | ||||||||||||||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 247.1 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 163.9 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 431.1 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 432.5 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 16.5 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 25.5 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 7bcyC ![]() 4eryS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
---|---|
Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||
Unit cell |
|
-
Components
#1: Protein | Mass: 36635.438 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Details (production host): 6XHis tag;3C protease site;T7 promoter:KanR Production host: ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-SO4 / | #3: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.24 Å3/Da / Density % sol: 45.18 % / Description: Capped bipyrimidal |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 294 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.5 Details: 26% PEG 3350, 100mM Bis-Tris pH 5.5, 50mM (NH4)2SO4,WDR5 at 14,65 mg/ml with 2:1 (protein:well) drop ratio. PH range: 5.5 - 6.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Jan 25, 2016 / Details: DCM (Double Crystal Monochromator) |
Radiation | Monochromator: Double crystal monochromator / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.26→27.23 Å / Num. obs: 157708 / % possible obs: 99.3 % / Redundancy: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 10.07 Å2 / CC1/2: 0.999 / R split: 0.068 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.09 / Χ2: 0.57 / Net I/av σ(I): 9 / Net I/σ(I): 7.9 |
Reflection shell | Resolution: 1.26→1.28 Å / Redundancy: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.71 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 4018 / CC1/2: 0.502 / R split: 0.619 / Rpim(I) all: 0.424 / Rrim(I) all: 0.831 / Χ2: 0.55 / % possible all: 96.5 |
-
Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4ERY Resolution: 1.26→27.23 Å / SU ML: 0.1353 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 17.5211 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 15.04 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.26→27.23 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
|