[English] 日本語
Yorodumi- PDB-5igo: WD40 domain of Arabidopsis thaliana E3 Ubiquitin Ligase COP1 in c... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5igo | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | WD40 domain of Arabidopsis thaliana E3 Ubiquitin Ligase COP1 in complex with peptide from Trib1 | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | Hydrolase/Peptide / WD40 domain E3 ligase / Hydrolase-Peptide Complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information ubiquitin-protein transferase regulator activity / positive regulation of eosinophil differentiation / anthocyanin-containing compound metabolic process / shade avoidance / positive regulation of flavonoid biosynthetic process / skotomorphogenesis / photoperiodism, flowering / red, far-red light phototransduction / photomorphogenesis / negative regulation of smooth muscle cell migration ...ubiquitin-protein transferase regulator activity / positive regulation of eosinophil differentiation / anthocyanin-containing compound metabolic process / shade avoidance / positive regulation of flavonoid biosynthetic process / skotomorphogenesis / photoperiodism, flowering / red, far-red light phototransduction / photomorphogenesis / negative regulation of smooth muscle cell migration / regulation of stomatal movement / regulation of MAP kinase activity / negative regulation of neutrophil differentiation / nuclear ubiquitin ligase complex / positive regulation of macrophage differentiation / entrainment of circadian clock / negative regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / NGF-stimulated transcription / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / response to UV-B / mitogen-activated protein kinase kinase binding / protein kinase inhibitor activity / JNK cascade / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / negative regulation of protein kinase activity / RING-type E3 ubiquitin transferase / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / response to lipopolysaccharide / nuclear body / protein ubiquitination / DNA repair / ubiquitin protein ligase binding / identical protein binding / metal ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Arabidopsis thaliana (thale cress) Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.6 Å | ||||||
Authors | Uljon, S. / Blacklow, S.C. | ||||||
Citation | Journal: Structure / Year: 2016 Title: Structural Basis for Substrate Selectivity of the E3 Ligase COP1. Authors: Uljon, S. / Xu, X. / Durzynska, I. / Stein, S. / Adelmant, G. / Marto, J.A. / Pear, W.S. / Blacklow, S.C. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5igo.cif.gz | 544.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5igo.ent.gz | 447.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5igo.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ig/5igo ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ig/5igo | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 5hqgSC 5igqC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
3 |
| ||||||||
4 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 38165.688 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Arabidopsis thaliana (thale cress) / Gene: COP1, At2g32950, T21L14.11 / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) References: UniProt: P43254, Ligases; Forming carbon-nitrogen bonds; Acid-amino-acid ligases (peptide synthases) #2: Protein/peptide | Mass: 950.001 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 188-195 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) / References: UniProt: Q96RU8 #3: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.07 Å3/Da / Density % sol: 40.7 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 294 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 0.1M Tris 8.5, 16% PEG3350, 2% Tacsimate 8.0. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.97931 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Dec 17, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97931 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.597→78.438 Å / Num. obs: 167321 / % possible obs: 99 % / Redundancy: 3.4 % / Net I/σ(I): 9 |
Reflection shell | Resolution: 1.597→1.6 Å / Redundancy: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 1.16 / Mean I/σ(I) obs: 0.92 / % possible all: 94 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5HQG Resolution: 1.6→64.2 Å / SU ML: 0.26 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 27.19
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.6→64.2 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|