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Yorodumi- PDB-5igq: WD40 domain of Human E3 Ubiquitin Ligase COP1 (RFWD2) bound to pe... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5igq | ||||||
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Title | WD40 domain of Human E3 Ubiquitin Ligase COP1 (RFWD2) bound to peptide from Trib1 | ||||||
Components |
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Keywords | Hydrolase/Peptide / WD40 domain E3 ligase / Tribbles / Hydrolase-Peptide Complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information ubiquitin-protein transferase regulator activity / positive regulation of eosinophil differentiation / negative regulation of smooth muscle cell migration / regulation of MAP kinase activity / negative regulation of neutrophil differentiation / positive regulation of macrophage differentiation / negative regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / NGF-stimulated transcription / mitogen-activated protein kinase kinase binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex ...ubiquitin-protein transferase regulator activity / positive regulation of eosinophil differentiation / negative regulation of smooth muscle cell migration / regulation of MAP kinase activity / negative regulation of neutrophil differentiation / positive regulation of macrophage differentiation / negative regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / NGF-stimulated transcription / mitogen-activated protein kinase kinase binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / response to ionizing radiation / protein kinase inhibitor activity / JNK cascade / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / negative regulation of protein kinase activity / RING-type E3 ubiquitin transferase / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Neddylation / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / response to lipopolysaccharide / protein ubiquitination / nuclear speck / Golgi membrane / ubiquitin protein ligase binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.9 Å | ||||||
Authors | Uljon, S. / Blacklow, S.C. | ||||||
Citation | Journal: Structure / Year: 2016 Title: Structural Basis for Substrate Selectivity of the E3 Ligase COP1. Authors: Uljon, S. / Xu, X. / Durzynska, I. / Stein, S. / Adelmant, G. / Marto, J.A. / Pear, W.S. / Blacklow, S.C. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5igq.cif.gz | 802.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5igq.ent.gz | 679.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5igq.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5igq_validation.pdf.gz | 505.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5igq_full_validation.pdf.gz | 520 KB | Display | |
Data in XML | 5igq_validation.xml.gz | 66.2 KB | Display | |
Data in CIF | 5igq_validation.cif.gz | 88 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ig/5igq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ig/5igq | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5hqgSC 5igoC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 39932.883 Da / Num. of mol.: 6 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: RFWD2, COP1, RNF200 / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) References: UniProt: Q8NHY2, Ligases; Forming carbon-nitrogen bonds; Acid-amino-acid ligases (peptide synthases) #2: Protein/peptide | | Mass: 1322.331 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 188-198 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) / References: UniProt: Q96RU8 #3: Protein/peptide | Mass: 950.001 Da / Num. of mol.: 5 / Fragment: UNP residues 188-195 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) / References: UniProt: Q96RU8 |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.92 Å3/Da / Density % sol: 68.59 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0.1M Bis-Tris pH 5.5, 20% glycerol, 5% PEG 5000 MME |
-Data collection
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-E / Wavelength: 0.97918 Å |
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Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Apr 10, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97918 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.9→29.766 Å / Num. obs: 35006 / % possible obs: 98 % / Redundancy: 2 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.06869 / Net I/σ(I): 8 |
Reflection shell | Resolution: 3.9→4.039 Å / Redundancy: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.7334 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5HQG Resolution: 3.9→29.766 Å / SU ML: 0.58 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 29.44
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.9→29.766 Å
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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