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- PDB-7b0x: Crystal structure of the ternary complex of the E. coli type 1 pi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7b0x
タイトルCrystal structure of the ternary complex of the E. coli type 1 pilus proteins FimC, FimI and the N-terminal domain of FimD
要素
  • Chaperone protein FimC
  • Fimbrin-like protein FimI
  • Outer membrane usher protein FimD
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / structural protein complex / pilus assembly
機能・相同性
機能・相同性情報


fimbrial usher porin activity / pilus assembly / cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / : / protein folding chaperone / cell outer membrane / cell wall organization / outer membrane-bounded periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Outer membrane usher protein / Fimbrial membrane usher, conserved site / PapC, N-terminal domain / PapC, N-terminal domain superfamily / Outer membrane usher protein FimD, plug domain / PapC-like, C-terminal domain superfamily / Outer membrane usher protein / PapC C-terminal domain / PapC N-terminal domain / Fimbrial biogenesis outer membrane usher protein signature. ...Outer membrane usher protein / Fimbrial membrane usher, conserved site / PapC, N-terminal domain / PapC, N-terminal domain superfamily / Outer membrane usher protein FimD, plug domain / PapC-like, C-terminal domain superfamily / Outer membrane usher protein / PapC C-terminal domain / PapC N-terminal domain / Fimbrial biogenesis outer membrane usher protein signature. / PapC-like, C-terminal domain / Pili assembly chaperone, C-terminal / Pili assembly chaperone PapD, C-terminal domain / Pili assembly chaperone, bacterial / Pili assembly chaperone, conserved site / Pili assembly chaperone, C-terminal domain superfamily / Gram-negative pili assembly chaperone signature. / Pili assembly chaperone, N-terminal / : / Pili and flagellar-assembly chaperone, PapD N-terminal domain / PapD-like superfamily / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / : / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Outer membrane usher protein FimD / Chaperone protein FimC / Fimbrin-like protein FimI
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Scharer, M.A. / Zigova, Z. / Giese, C. / Puorger, C. / Ignatov, O. / Capitani, G. / Glockshuber, R.
資金援助1件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Comprehensive kinetic characterization of bacterial pilus rod assembly and assembly termination
著者: Giese, C. / Puorger, C. / Ignatov, O. / Zigova, Z. / Weber, M. / Scharer, M.A. / Capitani, G. / Glockshuber, R.
履歴
登録2020年11月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年12月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Chaperone protein FimC
I: Fimbrin-like protein FimI
D: Outer membrane usher protein FimD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,3404
ポリマ－52,2783
非ポリマー621
水7,530418
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6360 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area22020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.240, 104.160, 132.160
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Chaperone protein FimC


分子量: 23582.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: fimC, b4316, JW4279 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P31697
#2: タンパク質 Fimbrin-like protein FimI


分子量: 15030.870 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: fimI, b4315, JW5779 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P39264
#3: タンパク質 Outer membrane usher protein FimD


分子量: 13664.263 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: fimD, b4317, JW5780 / 細胞株 (発現宿主): HM125 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P30130
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 418 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.98 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Hepes pH 8.4, 15 % PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年12月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→48.454 Å / Num. obs: 54167 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 4.185 % / Biso Wilson estimate: 22.76 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Rrim(I) all: 0.093 / Χ2: 0.972 / Net I/σ(I): 11.88 / Num. measured all: 226688 / Scaling rejects: 1236
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.7-1.744.2111.2581.0516718398639700.4491.44199.6
1.74-1.794.2091.0241.316208386838510.5811.17299.6
1.79-1.844.2610.8311.616142379237880.6660.9599.9
1.84-1.94.1970.921.4415062365135890.7651.05498.3
1.9-1.964.0610.463.3714327359935280.860.5398
1.96-2.034.1460.3733.514191342734230.9110.42799.9
2.03-2.113.9320.2864.6812923331532870.930.33199.2
2.11-2.194.0370.2375.3912911324731980.960.27398.5
2.19-2.294.1470.2396.5612011306628960.960.27594.5
2.29-2.44.350.1747.7712797295629420.9790.19899.5
2.4-2.534.2690.12310.6812102283528350.9880.141100
2.53-2.693.9520.09313.3910602268626830.9920.10799.9
2.69-2.874.4850.07218.0611217250125010.9960.082100
2.87-3.14.570.05623.2510708234423430.9970.063100
3.1-3.44.4630.04229.479739218321820.9980.047100
3.4-3.84.2230.03733.498375200219830.9980.04399.1
3.8-4.394.1710.02940.687370178017670.9990.03399.3
4.39-5.383.7740.02244.825604149614850.9990.02699.3
5.38-7.64.2840.024455167120912060.9990.02799.8
7.6-48.4543.5410.01950.0225147207100.9990.02298.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.8.4_1496精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7B0W

7b0w


解像度: 1.7→48.454 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.45 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2524 1083 2 %
Rwork0.2045 53034 -
obs0.2054 54117 99.01 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 119.58 Å2 / Biso mean: 35.01 Å2 / Biso min: 14.58 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→48.454 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3596 0 4 418 4018
Biso mean--51.8 37.61 -
残基数----467
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073746
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0325101
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041581
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005678
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8621391
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.7-1.77740.36051340.3004656499
1.7774-1.87110.31121340.27556577100
1.8711-1.98830.3951310.3208641397
1.9883-2.14180.26661340.225656599
2.1418-2.35740.36581330.2727649297
2.3574-2.69850.24481360.19836674100
2.6985-3.39970.21571370.19146740100
3.3997-48.4540.20111440.1547700999
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.91990.07380.06351.2808-0.26492.19490.0554-0.08390.03370.1202-0.0545-0.0816-0.02090.0282-0.00120.0875-0.0142-0.01080.1297-0.0050.16665.8989-7.60437.708
21.30560.5310.03246.3978-2.37942.0677-0.02830.00090.2420.46150.0366-0.0362-0.4333-0.0231-0.00320.23190.03870.00040.1985-0.02320.2212-0.921414.1227-3.5497
31.182-1.4034-0.29662.8681.52671.96310.17870.14640.1387-0.5781-0.1098-0.2987-0.26420.0431-0.05650.22250.00060.05330.19820.02080.1649.5503-19.4511-25.9978
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain CC1 - 211
2X-RAY DIFFRACTION2chain II21 - 160
3X-RAY DIFFRACTION3chain DD1 - 123

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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