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- PDB-7ay2: Crystal structure of truncated USP1-UAF1 reacted with ubiquitin-prg -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ay2
タイトルCrystal structure of truncated USP1-UAF1 reacted with ubiquitin-prg
要素
  • Polyubiquitin-B
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 1
  • WD repeat-containing protein 48
キーワードHYDROLASE / deubiquitination / specificity / DNA repair / Fanconi Anemia
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein monoubiquitination / positive regulation of error-prone translesion synthesis / Signaling by cytosolic PDGFRA and PDGFRB fusion proteins / monoubiquitinated protein deubiquitination / deubiquitinase activator activity / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / skeletal system morphogenesis / positive regulation of protein monoubiquitination / fat pad development ...regulation of protein monoubiquitination / positive regulation of error-prone translesion synthesis / Signaling by cytosolic PDGFRA and PDGFRB fusion proteins / monoubiquitinated protein deubiquitination / deubiquitinase activator activity / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / skeletal system morphogenesis / positive regulation of protein monoubiquitination / fat pad development / mitochondrion transport along microtubule / skin development / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / homeostasis of number of cells / protein deubiquitination / single fertilization / embryonic organ development / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / regulation of DNA repair / response to UV / energy homeostasis / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / neuron projection morphogenesis / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / regulation of mitochondrial membrane potential / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / positive regulation of epithelial cell proliferation / Josephin domain DUBs / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / ubiquitin binding / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / positive regulation of protein ubiquitination / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / skeletal system development / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation
類似検索 - 分子機能
WDR48/Bun107 / Ubiquitin specific peptidase 1 / : / Domain of unknown function (DUF3337) / : / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase ...WDR48/Bun107 / Ubiquitin specific peptidase 1 / : / Domain of unknown function (DUF3337) / : / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
prop-2-en-1-amine / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 1 / Polyubiquitin-B / WD repeat-containing protein 48
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Arkinson, C. / Rennie, M.L. / Walden, H.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)ERC-2015-CoG-681582 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UU_12016/12 英国
引用
ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2021
タイトル: Structural basis of FANCD2 deubiquitination by USP1-UAF1.
著者: Martin L Rennie / Connor Arkinson / Viduth K Chaugule / Rachel Toth / Helen Walden /
要旨: Ubiquitin-specific protease 1 (USP1) acts together with the cofactor UAF1 during DNA repair processes to specifically remove monoubiquitin signals. One substrate of the USP1-UAF1 complex is the ...Ubiquitin-specific protease 1 (USP1) acts together with the cofactor UAF1 during DNA repair processes to specifically remove monoubiquitin signals. One substrate of the USP1-UAF1 complex is the monoubiquitinated FANCI-FANCD2 heterodimer, which is involved in the repair of DNA interstrand crosslinks via the Fanconi anemia pathway. Here we determine structures of human USP1-UAF1 with and without ubiquitin and bound to monoubiquitinated FANCI-FANCD2. The crystal structures of USP1-UAF1 reveal plasticity in USP1 and key differences to USP12-UAF1 and USP46-UAF1, two related proteases. A cryo-EM reconstruction of USP1-UAF1 in complex with monoubiquitinated FANCI-FANCD2 highlights a highly orchestrated deubiquitination process, with USP1-UAF1 driving conformational changes in the substrate. An extensive interface between UAF1 and FANCI, confirmed by mutagenesis and biochemical assays, provides a molecular explanation for the requirement of both proteins, despite neither being directly involved in catalysis. Overall, our data provide molecular details of USP1-UAF1 regulation and substrate recognition.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2020
タイトル: Structural basis of FANCD2 deubiquitination by USP1-UAF1
著者: Rennie, M.L. / Arkinson, C. / Chaugule, V.K. / Toth, R. / Walden, H.
履歴
登録2020年11月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年3月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年4月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
改定 1.22021年4月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32021年4月28日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 2.02022年7月27日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / database_2 / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / struct_conf / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet_range
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.formula_weight / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref.db_code / _struct_ref.db_name / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.seq_align_beg / _struct_ref_seq.seq_align_end / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id
改定 3.02023年3月15日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity ...citation / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.journal_id_ISSN / _entity.formula_weight ..._citation.journal_id_ISSN / _entity.formula_weight / _entity_poly.nstd_monomer / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.seq_align_end
改定 3.12024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: WD repeat-containing protein 48
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 1
C: Polyubiquitin-B
D: WD repeat-containing protein 48
E: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 1
F: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)233,9179
ポリマ－233,7296
非ポリマー1883
水00
1
A: WD repeat-containing protein 48
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 1
C: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,9875
ポリマ－116,8653
非ポリマー1232
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: WD repeat-containing protein 48
E: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 1
F: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,9304
ポリマ－116,8653
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)134.242, 134.242, 274.673
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 13 through 328 or resid 341...
21chain D
12(chain B and (resid 89 through 115 or resid 141...
22chain E
13(chain C and (resid 1 through 34 or resid 36...
23chain F

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain A and (resid 13 through 328 or resid 341...A13 - 328
121(chain A and (resid 13 through 328 or resid 341...A341 - 451
131(chain A and (resid 13 through 328 or resid 341...A455 - 478
141(chain A and (resid 13 through 328 or resid 341...A503 - 559
211chain DD13 - 559
112(chain B and (resid 89 through 115 or resid 141...B89 - 115
122(chain B and (resid 89 through 115 or resid 141...B141 - 157
132(chain B and (resid 89 through 115 or resid 141...B200 - 222
142(chain B and (resid 89 through 115 or resid 141...B425 - 459
152(chain B and (resid 89 through 115 or resid 141...B484 - 533
162(chain B and (resid 89 through 115 or resid 141...B553 - 585
172(chain B and (resid 89 through 115 or resid 141...B593 - 601
182(chain B and (resid 89 through 115 or resid 141...B777 - 785
192(chain B and (resid 89 through 115 or resid 141...B1000
212chain EE89 - 785
113(chain C and (resid 1 through 34 or resid 36...C1 - 34
123(chain C and (resid 1 through 34 or resid 36...C36 - 38
133(chain C and (resid 1 through 34 or resid 36...C43 - 46
143(chain C and (resid 1 through 34 or resid 36...C52 - 68
213chain FF1 - 68

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: タンパク質 WD repeat-containing protein 48 / USP1-associated factor 1 / WD repeat endosomal protein / p80


分子量: 63224.582 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR48, KIAA1449, UAF1 / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8TAF3
#2: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 1


分子量: 45120.227 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP1 / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O94782*PLUS, ubiquitinyl hydrolase 1
#3: タンパク質 Polyubiquitin-B


分子量: 8519.778 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P0CG47
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-AYE / prop-2-en-1-amine / ALLYLAMINE / アリルアミン


分子量: 57.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7N / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.75 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 8-13% w/v PEG3350, 0.1 M citric acid/Bis-Tris propane pH 4.1

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→91.56 Å / Num. obs: 46123 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.5 % / CC1/2: 0.997 / Rpim(I) all: 0.059 / Rrim(I) all: 0.193 / Net I/av σ(I): 11.6 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / 冗長度: 10.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 4501 / CC1/2: 0.581 / Rpim(I) all: 0.519 / Rrim(I) all: 1.657 / % possible all: 100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5CVN, 5CVL

5cvn

5cvl


解像度: 3.2→67.12 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.77 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2338 2353 5.11 %
Rwork0.2043 43692 -
obs0.2058 46045 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 213.61 Å2 / Biso mean: 98.6874 Å2 / Biso min: 44.58 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.2→67.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13445 0 6 0 13451
Biso mean--89.05 --
残基数----1695
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A3074X-RAY DIFFRACTION7.28TORSIONAL
12D3074X-RAY DIFFRACTION7.28TORSIONAL
21B1180X-RAY DIFFRACTION7.28TORSIONAL
22E1180X-RAY DIFFRACTION7.28TORSIONAL
31C326X-RAY DIFFRACTION7.28TORSIONAL
32F326X-RAY DIFFRACTION7.28TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 17 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
3.2-3.270.33561440.314225442688
3.27-3.340.31861380.288825542692
3.34-3.410.28161340.258525642698
3.41-3.50.26221450.241825492694
3.5-3.590.26521200.226326202740
3.59-3.70.21381050.213526142719
3.7-3.820.23671350.204825532688
3.82-3.960.28291510.205125472698
3.96-4.110.22061360.189625592695
4.11-4.30.21861460.176225702716
4.3-4.530.20921470.164625392686
4.53-4.810.17411470.162625752722
4.81-5.180.19531410.175225932734
5.18-5.70.22611210.204325642685
5.71-6.530.30161380.22125822720
6.53-8.220.24741600.219825622722
8.23-67.120.21371450.204626032748
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.2249-0.6391-0.35423.32630.10331.21480.1980.32550.1326-0.1494-0.1187-0.4033-0.053-0.0156-0.08570.6106-0.05980.07520.55340.00640.4819-50.015333.5272-12.264
21.32560.14170.2981.6171.57946.02410.1534-0.6360.08690.1454-0.0304-0.0902-0.1610.0624-0.11090.4904-0.16060.07640.7844-0.09880.6191-43.191547.277735.567
37.21952.81852.51758.33683.51839.04820.04670.0393-0.68250.03230.2385-0.29560.53950.3029-0.28340.5248-0.03980.01570.6618-0.02290.487-40.07232.417120.6331
42.01241.1671-0.25063.1808-0.47342.03770.04350.1948-0.02750.43820.14540.28390.085-0.3143-0.15630.47610.04820.05750.61130.13170.5834-17.853852.3854-39.9515
52.3474-1.8392-0.01851.9670.89111.1577-0.1116-0.1397-0.1677-0.49-0.25061.0938-0.629-0.720.27961.04870.3947-0.194410.00671.4705-43.863485.4403-52.3216
66.87010.47831.08530.129-0.4314.5811-0.3201-0.3567-0.4056-0.15290.25410.6337-0.03020.20320.14071.05570.1374-0.23640.9330.00352.011-42.142166.445-54.6451
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 13 through 559)A13 - 559
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 75 through 785)B75 - 785
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 1 through 75)C1 - 75
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 13 through 559)D13 - 559
5X-RAY DIFFRACTION5(chain 'E' and resid 89 through 785)E89 - 785
6X-RAY DIFFRACTION6(chain 'F' and resid 1 through 68)F1 - 68

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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