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- PDB-2bty: Acetylglutamate kinase from Thermotoga maritima complexed with it... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bty
タイトルAcetylglutamate kinase from Thermotoga maritima complexed with its inhibitor arginine
要素ACETYLGLUTAMATE KINASE
キーワードTRANSFERASE / N-ACETYL-L-GLUTAMATE KINASE / AMINO ACID KINASE / PHOSPHORYL GROUP TRANSFER / ARGININE METABOLISM / ARGININE BIOSYNTHESIS / AMINO-ACID BIOSYNTHESIS / KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylglutamate kinase / acetylglutamate kinase activity / L-arginine biosynthetic process via ornithine / L-arginine biosynthetic process / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
N-Acetyl-L-glutamate kinase, cyclic / Acetylglutamate kinase ArgB / Acetylglutamate kinase family / Glutamate/acetylglutamate kinase / Carbamate kinase / Acetylglutamate kinase-like / Aspartate/glutamate/uridylate kinase / Acetylglutamate kinase-like superfamily / Amino acid kinase family / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ARGININE / : / N-ACETYL-L-GLUTAMATE / Acetylglutamate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Gil-Ortiz, F. / Fernandez-Murga, M.L. / Fita, I. / Rubio, V.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Structural Bases of Feed-Back Control of Arginine Biosynthesis, Revealed by the Structure of Two Hexameric N-Acetylglutamate Kinases, from Thermotoga Maritima and Pseudomonas Aeruginosa
著者: Ramon-Maiques, S. / Fernandez-Murga, M.L. / Gil-Ortiz, F. / Vagin, A. / Fita, I. / Rubio, V.
履歴
登録2005年6月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2005年12月13日ID: 1UVV
改定 1.02005年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACETYLGLUTAMATE KINASE
B: ACETYLGLUTAMATE KINASE
C: ACETYLGLUTAMATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,28910
ポリマ－91,1573
非ポリマー1,1327
水82946
1
A: ACETYLGLUTAMATE KINASE
B: ACETYLGLUTAMATE KINASE
C: ACETYLGLUTAMATE KINASE
ヘテロ分子

A: ACETYLGLUTAMATE KINASE
B: ACETYLGLUTAMATE KINASE
C: ACETYLGLUTAMATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)184,57820
ポリマ－182,3146
非ポリマー2,26414
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)94.998, 207.709, 117.996
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.2563, 0.6024, -0.7559), (0.6124, -0.5038, -0.609), (-0.7478, -0.6191, -0.2398)3.5876, 35.7219, 32.8851
2given(0.2761, -0.5919, 0.7573), (0.5962, -0.5125, -0.618), (0.7539, 0.6221, 0.2114)-23.6232, 26.7278, -24.229

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要素

#1: タンパク質 ACETYLGLUTAMATE KINASE / NAG KINASE / AGK / N-ACETYL-L-GLUTAMATE 5-PHOSPHOTRANSFERASE


分子量: 30385.623 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
プラスミド: PNAGK-TM16 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9X2A4, acetylglutamate kinase
#2: 化合物 ChemComp-ARG / ARGININE / L-アルギニン-ω′-カチオン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 175.209 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N4O2
#3: 化合物 ChemComp-NLG / N-ACETYL-L-GLUTAMATE / N-アセチルグルタミン酸


分子量: 189.166 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H11NO5
#4: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CATALYSES CONVERSION OF ATP AND N-ACETYL-L-GLUTAMATE TO ADP AND N-ACETYL-L-GLUTAMATE 5-PHOSPHATE. ...CATALYSES CONVERSION OF ATP AND N-ACETYL-L-GLUTAMATE TO ADP AND N-ACETYL-L-GLUTAMATE 5-PHOSPHATE. PART OF THE SECOND STEP OF ARGININE BIOSYNTHESIS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.2 %
結晶化pH: 4.6
詳細: 15% POLYETHYLENE GLYCOL 4K, SODIUM ACETATE 50 MM PH 4.6, AMMONIUM SULFATE 75 MM

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2001年10月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→20 Å / Num. obs: 30394 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 29.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 22
反射 シェル解像度: 2.75→2.85 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / % possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1BUF

1buf


解像度: 2.75→19.95 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 2182059.08 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.273 1494 4.9 %RANDOM
Rwork0.242 ---
obs0.242 30309 98.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 30.8586 Å2 / ksol: 0.324339 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 55.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.55 Å20 Å20 Å2
2--8.01 Å20 Å2
3----10.56 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.47 Å0.4 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.54 Å0.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→19.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6381 0 76 46 6503
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.96
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.41.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.462
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.812
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.782.5
LS精密化 シェル解像度: 2.75→2.92 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.395 285 5.7 %
Rwork0.353 4684 -
obs--98.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ARI.PARAMARI.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4AGL.PARAMAGL.TOP
X-RAY DIFFRACTION5ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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