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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2bty | |||||||||
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タイトル | Acetylglutamate kinase from Thermotoga maritima complexed with its inhibitor arginine | |||||||||
要素 | ACETYLGLUTAMATE KINASE | |||||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / N-ACETYL-L-GLUTAMATE KINASE / AMINO ACID KINASE / PHOSPHORYL GROUP TRANSFER / ARGININE METABOLISM (アルギニン) / ARGININE BIOSYNTHESIS / AMINO-ACID BIOSYNTHESIS / KINASE (キナーゼ) | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 acetylglutamate kinase / acetylglutamate kinase activity / arginine biosynthetic process via ornithine / arginine biosynthetic process / arginine binding / ATP binding / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | THERMOTOGA MARITIMA (テルモトガ・マリティマ) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å | |||||||||
データ登録者 | Gil-Ortiz, F. / Fernandez-Murga, M.L. / Fita, I. / Rubio, V. | |||||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006 タイトル: Structural Bases of Feed-Back Control of Arginine Biosynthesis, Revealed by the Structure of Two Hexameric N-Acetylglutamate Kinases, from Thermotoga Maritima and Pseudomonas Aeruginosa 著者: Ramon-Maiques, S. / Fernandez-Murga, M.L. / Gil-Ortiz, F. / Vagin, A. / Fita, I. / Rubio, V. | |||||||||
履歴 |
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Remark 650 | HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED. | |||||||||
Remark 700 | SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2bty.cif.gz | 169.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2bty.ent.gz | 135.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2bty.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bt/2bty ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bt/2bty | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper:
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 30385.623 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) THERMOTOGA MARITIMA (テルモトガ・マリティマ) プラスミド: PNAGK-TM16 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9X2A4, acetylglutamate kinase #2: 化合物 | #3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-K / | #5: 水 | ChemComp-HOH / | 構成要素の詳細 | CATALYSES CONVERSION OF ATP AND N-ACETYL-L-GLUTAMATE TO ADP AND N-ACETYL-L-GLUTAMATE 5-PHOSPHATE. ...CATALYSES CONVERSION | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.2 % |
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結晶化 | pH: 4.6 詳細: 15% POLYETHYLENE GLYCOL 4K, SODIUM ACETATE 50 MM PH 4.6, AMMONIUM SULFATE 75 MM |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 |
検出器 | タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2001年10月22日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.933 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.75→20 Å / Num. obs: 30394 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 29.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 22 |
反射 シェル | 解像度: 2.75→2.85 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / % possible all: 98.4 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1BUF 解像度: 2.75→19.95 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 2182059.08 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 30.8586 Å2 / ksol: 0.324339 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 55.7 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.75→19.95 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.75→2.92 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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