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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7am9 | ||||||
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タイトル | OMPD-domain of human UMPS in complex with the substrate OMP at 0.99 Angstroms resolution | ||||||
要素 | Uridine 5'-monophosphate synthase | ||||||
キーワード | LYASE / OMPD / OMP / UMPS / Orotidine 5'-monophosphate decarboxylase | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 UMP biosynthetic process / orotate phosphoribosyltransferase / orotate phosphoribosyltransferase activity / pyrimidine nucleobase biosynthetic process / Pyrimidine biosynthesis / orotidine-5'-phosphate decarboxylase / orotidine-5'-phosphate decarboxylase activity / UDP biosynthetic process / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process ...UMP biosynthetic process / orotate phosphoribosyltransferase / orotate phosphoribosyltransferase activity / pyrimidine nucleobase biosynthetic process / Pyrimidine biosynthesis / orotidine-5'-phosphate decarboxylase / orotidine-5'-phosphate decarboxylase activity / UDP biosynthetic process / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / lactation / female pregnancy / cellular response to xenobiotic stimulus / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 0.99 Å | ||||||
データ登録者 | Tittmann, K. / Rindfleisch, S. / Krull, M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat Catal / 年: 2022 タイトル: Ground-state destabilization by electrostatic repulsion is not a driving force in orotidine-5-monophosphate decarboxylase catalysis 著者: Rindfleisch, S. / Krull, M. / Uranga, J. / Schmidt, T. / Rabe von Pappenheim, F. / Kirck, L.L. / Balouri, A. / Schneider, T. / Chari, A. / Kluger, R. / Bourenkov, G. / Diederichsen, U. / Mata, R.A. / Tittmann, K. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7am9.cif.gz | 149.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7am9.ent.gz | 115.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7am9.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7am9_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7am9_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | 7am9_validation.xml.gz | 16.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7am9_validation.cif.gz | 25.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/am/7am9 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/am/7am9 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 6yvkC 6yvlC 6yvmC 6yvnC 6yvoC 6ywtC 6ywuC 6zwyC 6zwzC 6zx0C 6zx1C 6zx2C 6zx3C 7asqC 7oqfC 7oqiC 7oqkC 7oqmC 7oqnC 7otuC 7ouzC 7ov0C 7q1hC 2cqdS S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
-タンパク質 , 1種, 1分子 A
#1: タンパク質 | 分子量: 28372.836 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UMPS, OK/SW-cl.21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P11172, orotate phosphoribosyltransferase, orotidine-5'-phosphate decarboxylase |
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-非ポリマー , 5種, 337分子
#2: 化合物 | ChemComp-OMP / | ||
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#3: 化合物 | ChemComp-U / | ||
#4: 化合物 | ChemComp-GOL / | ||
#5: 化合物 | ChemComp-SO4 / #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.47 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 詳細: Crystallization: 100 mM Tris/HCl pH 8.0, 1.9 - 2.1 M Ammonium sulfate, 10 mM Glutathion, 5% (v/v) Glycerol Soaking: 100 mM Tris/HCl pH 8.0, 2.0 M Ammonium sulfate, 10 mM Glutathion, 5% (v/v) Glycerol, 50 mM OMP |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.8266 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年7月8日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.8266 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 0.99→44.71 Å / Num. obs: 96533 / % possible obs: 94.7 % / 冗長度: 37 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 21.8 |
反射 シェル | 解像度: 0.993→1.101 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 4829 / CC1/2: 0.664 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 2CQD 解像度: 0.99→44.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.985 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.979 / SU B: 0.879 / SU ML: 0.019 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.028 / ESU R Free: 0.029 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 121.65 Å2 / Biso mean: 11.941 Å2 / Biso min: 5.05 Å2
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精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 0.99→44.71 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 0.993→1.019 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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