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- PDB-6zwy: OMPD-domain of human UMPS in complex with UMP at 1.0 Angstroms re... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zwy
タイトルOMPD-domain of human UMPS in complex with UMP at 1.0 Angstroms resolution
要素Uridine 5'-monophosphate synthase
キーワードLYASE / OMPD / UMP / UMPS / Orotidine 5'-monophosphate decarboxylase
機能・相同性
機能・相同性情報


UMP biosynthetic process / orotate phosphoribosyltransferase / orotate phosphoribosyltransferase activity / pyrimidine nucleobase biosynthetic process / Pyrimidine biosynthesis / orotidine-5'-phosphate decarboxylase / UDP biosynthetic process / orotidine-5'-phosphate decarboxylase activity / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process ...UMP biosynthetic process / orotate phosphoribosyltransferase / orotate phosphoribosyltransferase activity / pyrimidine nucleobase biosynthetic process / Pyrimidine biosynthesis / orotidine-5'-phosphate decarboxylase / UDP biosynthetic process / orotidine-5'-phosphate decarboxylase activity / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / lactation / female pregnancy / cellular response to xenobiotic stimulus / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Orotate phosphoribosyl transferase domain / Orotate phosphoribosyltransferase / Purine/pyrimidine phosphoribosyl transferases signature. / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase, active site / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase active site. / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase domain / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / HUMPS family / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / HUMPS family / Phosphoribosyl transferase domain ...Orotate phosphoribosyl transferase domain / Orotate phosphoribosyltransferase / Purine/pyrimidine phosphoribosyl transferases signature. / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase, active site / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase active site. / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase domain / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / HUMPS family / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / HUMPS family / Phosphoribosyl transferase domain / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase-type TIM barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
PROLINE / URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / Uridine 5'-monophosphate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1 Å
データ登録者Tittmann, K. / Rindfleisch, S.
引用ジャーナル: Nat Catal / 年: 2022
タイトル: Ground-state destabilization by electrostatic repulsion is not a driving force in orotidine-5-monophosphate decarboxylase catalysis
著者: Rindfleisch, S. / Krull, M. / Uranga, J. / Schmidt, T. / Rabe von Pappenheim, F. / Kirck, L.L. / Balouri, A. / Schneider, T. / Chari, A. / Kluger, R. / Bourenkov, G. / Diederichsen, U. / Mata, R.A. / Tittmann, K.
履歴
登録2020年7月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年5月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uridine 5'-monophosphate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,9555
ポリマ－28,3321
非ポリマー6234
水5,423301
1
A: Uridine 5'-monophosphate synthase
ヘテロ分子

A: Uridine 5'-monophosphate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,91110
ポリマ－56,6642
非ポリマー1,2478
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556x,-y,-z+11
Buried area5980 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area19120 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)77.390, 116.570, 61.970
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-703-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Uridine 5'-monophosphate synthase / UMP synthase


分子量: 28331.809 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Cysteine modification on position 304 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UMPS, OK/SW-cl.21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P11172, orotate phosphoribosyltransferase, orotidine-5'-phosphate decarboxylase
#2: 化合物 ChemComp-U5P / URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / UMP


分子量: 324.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N2O9P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-PRO / PROLINE / プロリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 115.130 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C5H9NO2
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 301 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.19 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Crystallization: 100 mM Tris/HCl pH 8.0, 1.6 - 1.8 M Ammonium sulfate, 10 mM Glutathion, 5% (v/v) Glycerol Cryo-protection: 100 mM Tris/HCl pH 8.0, 2.0 M Ammonium sulfate, 10 mM Glutathion, ...詳細: Crystallization: 100 mM Tris/HCl pH 8.0, 1.6 - 1.8 M Ammonium sulfate, 10 mM Glutathion, 5% (v/v) Glycerol Cryo-protection: 100 mM Tris/HCl pH 8.0, 2.0 M Ammonium sulfate, 10 mM Glutathion, 5% (v/v) Glycerol, 1 M L-proline, 25 mM UMP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.7653 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.7653 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1→19.68 Å / Num. obs: 146396 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 2.633 % / Biso Wilson estimate: 13.035 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.029 / Rrim(I) all: 0.036 / Χ2: 0.928 / Net I/σ(I): 14.65 / Num. measured all: 385519 / Scaling rejects: 16
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1-1.052.5030.6781.61199180.6430.85498
1.05-1.12.6290.3643.07166660.870.45699.2
1.1-1.22.6280.1955.33256210.9580.24499.4
1.2-1.52.6160.09210.3415830.990.11498.1
1.5-52.7150.01934.634151710.02394.6
5-102.8380.01353.99690.9990.01684.2
10-202.3030.01349.521220.9990.01677.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.8.0258精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2QCD

2qcd


解像度: 1→19.68 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.984 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.98 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.02 / ESU R Free: 0.02 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1471 7188 4.9 %RANDOM
Rwork0.1328 ---
obs0.1335 139208 97.26 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 70.72 Å2 / Biso mean: 12.627 Å2 / Biso min: 6.73 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.11 Å20 Å2-0 Å2
2---0.06 Å20 Å2
3----0.04 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1→19.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1967 0 47 307 2321
Biso mean--15.1 28.34 -
残基数----257
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0132296
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0350.0172209
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4061.6323131
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.2331.5825141
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9435308
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.76121.776107
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.12115412
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.9081516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2297
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022650
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0070.02478
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr11.02634505
LS精密化 シェル解像度: 1→1.026 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.402 538 -
Rwork0.41 10152 -
all-10690 -
obs--96.92 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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