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- PDB-7ouz: Human OMPD-domain of UMPS in complex with 6-hydroxy-UMP at 0.9 An... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ouz
タイトルHuman OMPD-domain of UMPS in complex with 6-hydroxy-UMP at 0.9 Angstroms resolution, crystal 1
要素Uridine 5'-monophosphate synthase
キーワードLYASE / OMPD / BMP / UMPS / Orotidine 5'-monophosphate decarboxylase
機能・相同性
機能・相同性情報


UMP biosynthetic process / orotate phosphoribosyltransferase / orotate phosphoribosyltransferase activity / pyrimidine nucleobase biosynthetic process / Pyrimidine biosynthesis / orotidine-5'-phosphate decarboxylase / UDP biosynthetic process / orotidine-5'-phosphate decarboxylase activity / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process ...UMP biosynthetic process / orotate phosphoribosyltransferase / orotate phosphoribosyltransferase activity / pyrimidine nucleobase biosynthetic process / Pyrimidine biosynthesis / orotidine-5'-phosphate decarboxylase / UDP biosynthetic process / orotidine-5'-phosphate decarboxylase activity / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / lactation / female pregnancy / cellular response to xenobiotic stimulus / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Orotate phosphoribosyl transferase domain / Orotate phosphoribosyltransferase / Purine/pyrimidine phosphoribosyl transferases signature. / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase, active site / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase active site. / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase domain / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / HUMPS family / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / HUMPS family / Phosphoribosyl transferase domain ...Orotate phosphoribosyl transferase domain / Orotate phosphoribosyltransferase / Purine/pyrimidine phosphoribosyl transferases signature. / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase, active site / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase active site. / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase domain / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / HUMPS family / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / HUMPS family / Phosphoribosyl transferase domain / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase-type TIM barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
6-HYDROXYURIDINE-5'-PHOSPHATE / PROLINE / Uridine 5'-monophosphate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 0.9 Å
データ登録者Rindfleisch, S. / Tittmann, K.
引用ジャーナル: Nat Catal / 年: 2022
タイトル: Ground-state destabilization by electrostatic repulsion is not a driving force in orotidine-5-monophosphate decarboxylase catalysis
著者: Rindfleisch, S. / Krull, M. / Uranga, J. / Schmidt, T. / Rabe von Pappenheim, F. / Kirck, L.L. / Balouri, A. / Schneider, T. / Chari, A. / Kluger, R. / Bourenkov, G. / Diederichsen, U. / Mata, R.A. / Tittmann, K.
履歴
登録2021年6月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年5月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uridine 5'-monophosphate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,6524
ポリマ－28,1051
非ポリマー5473
水5,783321
1
A: Uridine 5'-monophosphate synthase
ヘテロ分子

A: Uridine 5'-monophosphate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,3048
ポリマ－56,2092
非ポリマー1,0956
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556x,-y,-z+11
Buried area5500 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area19040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.896, 116.425, 61.968
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-721-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Uridine 5'-monophosphate synthase / UMP synthase / Orotidine 5'-monophosphate decarboxylase


分子量: 28104.551 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UMPS, OK/SW-cl.21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P11172, orotate phosphoribosyltransferase, orotidine-5'-phosphate decarboxylase
#2: 化合物 ChemComp-BMP / 6-HYDROXYURIDINE-5'-PHOSPHATE / 6-ヒドロキシウリジン5′-りん酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 340.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N2O10P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-PRO / PROLINE / プロリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 115.130 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO2
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 321 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.79 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8 / 詳細: Tris/HCl, ammonium sulfate, glutathione

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.7653 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.7653 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.9→30.3 Å / Num. obs: 200348 / % possible obs: 96.8 % / 冗長度: 3.499 % / Biso Wilson estimate: 11.2 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.036 / Rrim(I) all: 0.042 / Χ2: 0.949 / Net I/σ(I): 15.25 / Num. measured all: 701093 / Scaling rejects: 288
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
0.9-0.922.6580.8561.233661815204137750.531.05690.6
0.92-0.952.9750.691.684351914801146280.6080.83998.8
0.95-0.983.040.5192.294312514427141880.7530.62898.3
0.98-1.013.1080.3793.184257013995136990.8540.45597.9
1.01-1.043.2630.2574.544370513605133940.9320.30498.4
1.04-1.083.4390.186.64450113121129390.970.21198.6
1.08-1.123.7620.1259.564734412688125860.9870.14399.2
1.12-1.163.7870.112.074550612224120160.9910.11598.3
1.16-1.213.7930.0814.424395611746115900.9940.09298.7
1.21-1.273.7920.07116.284167911210109920.9950.08198.1
1.27-1.343.7670.06218.573913910708103910.9960.07197
1.34-1.423.7470.05421.09365801010097620.9970.06296.7
1.42-1.523.7480.04624.9234426952391860.9970.05396.5
1.52-1.643.9360.03630.6333876887886060.9980.04196.9
1.64-1.83.90.03234.3930812820779000.9980.03796.3
1.8-2.013.8390.02938.2627255743070990.9990.03395.5
2.01-2.323.7870.02740.923612658262350.9990.03194.7
2.32-2.853.9040.02343.0120547560152630.9990.02694
2.85-4.023.8380.02344.4415631437740730.9980.02693.1
4.02-30.33.3030.02441.486692251820260.9960.02980.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2QCC

2qcc


解像度: 0.9→30.3 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 12.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1196 9875 4.93 %
Rwork0.1096 190404 -
obs0.11 200279 96.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 59.35 Å2 / Biso mean: 12.8889 Å2 / Biso min: 4.78 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 0.9→30.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1967 0 67 326 2360
Biso mean--12.78 24.3 -
残基数----257
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
0.9-0.910.35012790.3415659593887
0.91-0.920.30543200.31946000632093
0.92-0.930.29263000.29266454675498
0.93-0.940.26433610.26776357671899
0.94-0.960.2563110.25036482679399
0.96-0.970.28223230.28266365668898
0.97-0.980.2873570.27816439679699
0.98-10.26533320.25286264659697
1-1.010.16753270.16216474680199
1.01-1.030.15343620.14156428679099
1.03-1.050.16263370.15166336667398
1.05-1.070.12593360.11446434677099
1.07-1.090.10733580.09766484684299
1.09-1.110.10063230.08526470679399
1.11-1.130.10253300.0916381671198
1.13-1.160.09453290.08226435676499
1.16-1.190.09013370.07876486682399
1.19-1.220.08643450.07426418676399
1.22-1.260.08873480.07536419676798
1.26-1.30.08943390.07796376671597
1.3-1.340.09453240.07316376670097
1.34-1.40.08613340.07246334666897
1.4-1.460.0893170.07726341665896
1.46-1.540.09483100.07656352666297
1.54-1.640.09183230.07636417674097
1.64-1.760.09833520.0826335668796
1.76-1.940.09923010.09016357665896
1.94-2.220.09753200.09226316663695
2.22-2.80.11523290.10736281661094
2.8-30.30.1493110.14266134644589

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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