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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 7abh | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | Human pre-Bact-2 spliceosome (SF3b/U2 snRNP portion) | ||||||
要素 |
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キーワード | SPLICING / Complex / spliceosome / catalytic activation | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報U11/U12 snRNP / B-WICH complex / miRNA processing / U12-type spliceosomal complex / mRNA 3'-end processing / RNA splicing, via transesterification reactions / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / blastocyst formation / splicing factor binding / U2-type precatalytic spliceosome ...U11/U12 snRNP / B-WICH complex / miRNA processing / U12-type spliceosomal complex / mRNA 3'-end processing / RNA splicing, via transesterification reactions / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / blastocyst formation / splicing factor binding / U2-type precatalytic spliceosome / U2-type spliceosomal complex / U2-type prespliceosome assembly / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / U2-type catalytic step 2 spliceosome / RHOBTB1 GTPase cycle / SAGA complex / RNA Polymerase II Transcription Termination / U2 snRNP / U2-type prespliceosome / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / WD40-repeat domain binding / precatalytic spliceosome / regulation of RNA splicing / spliceosomal complex assembly / mRNA Splicing - Minor Pathway / mRNA 3'-splice site recognition / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / Prp19 complex / U2 snRNA binding / RHOBTB2 GTPase cycle / regulation of DNA repair / transcription regulator inhibitor activity / Protein methylation / catalytic step 2 spliceosome / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / DNA damage checkpoint signaling / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / stem cell differentiation / spliceosomal complex / positive regulation of neuron projection development / mRNA splicing, via spliceosome / negative regulation of protein catabolic process / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / nuclear matrix / mRNA processing / double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / nuclear membrane / DNA recombination / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / DNA replication / nuclear speck / chromatin remodeling / DNA repair / mRNA binding / DNA damage response / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / nucleolus / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | Homo sapiens (ヒト)synthetic construct (人工物) | ||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å | ||||||
データ登録者 | Townsend, C. / Kastner, B. / Leelaram, M.N. / Bertram, K. / Stark, H. / Luehrmann, R. | ||||||
| 資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: Science / 年: 2020タイトル: Mechanism of protein-guided folding of the active site U2/U6 RNA during spliceosome activation. 著者: Cole Townsend / Majety N Leelaram / Dmitry E Agafonov / Olexandr Dybkov / Cindy L Will / Karl Bertram / Henning Urlaub / Berthold Kastner / Holger Stark / Reinhard Lührmann / ![]() 要旨: Spliceosome activation involves extensive protein and RNA rearrangements that lead to formation of a catalytically active U2/U6 RNA structure. At present, little is known about the assembly pathway ...Spliceosome activation involves extensive protein and RNA rearrangements that lead to formation of a catalytically active U2/U6 RNA structure. At present, little is known about the assembly pathway of the latter and the mechanism whereby proteins aid its proper folding. Here, we report the cryo-electron microscopy structures of two human, activated spliceosome precursors (that is, pre-B complexes) at core resolutions of 3.9 and 4.2 angstroms. These structures elucidate the order of the numerous protein exchanges that occur during activation, the mutually exclusive interactions that ensure the correct order of ribonucleoprotein rearrangements needed to form the U2/U6 catalytic RNA, and the stepwise folding pathway of the latter. Structural comparisons with mature B complexes reveal the molecular mechanism whereby a conformational change in the scaffold protein PRP8 facilitates final three-dimensional folding of the U2/U6 catalytic RNA. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| ムービー |
ムービービューア |
|---|---|
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 7abh.cif.gz | 611.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb7abh.ent.gz | 374.3 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 7abh.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 7abh_validation.pdf.gz | 928.1 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 7abh_full_validation.pdf.gz | 932 KB | 表示 | |
| XML形式データ | 7abh_validation.xml.gz | 69.8 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 7abh_validation.cif.gz | 119 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ab/7abh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ab/7abh | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 11696MC ![]() 7aavC ![]() 7abfC ![]() 7abgC ![]() 7abiC C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
|---|---|
| 類似構造データ | |
| 電子顕微鏡画像生データ | EMPIAR-10616 (タイトル: Cryo-EM dataset of human pre-Bact spliceosome / Data size: 584.5 Data #1: Motion-corrected micrographs (without dose-weighting) of human pre-Bact spliceosome [micrographs - single frame] Data #2: Motion-corrected micrographs (with dose-weighting) of human pre-Bact spliceosome [micrographs - single frame]) |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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|---|---|
| 1 |
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要素
-タンパク質 , 6種, 6分子 Ly01Y7
| #1: タンパク質 | 分子量: 92406.883 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: Hela / 参照: UniProt: Q99459 |
|---|---|
| #2: タンパク質 | 分子量: 12427.524 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: Hela / 参照: UniProt: Q7RTV0 |
| #12: タンパク質 | 分子量: 45880.738 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: Hela / 参照: UniProt: Q8TAD8 |
| #13: タンパク質 | 分子量: 37425.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: Hela / 参照: UniProt: Q9Y388 |
| #14: タンパク質 | 分子量: 102600.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: Hela / 参照: UniProt: Q8IYB3 |
| #16: タンパク質 | 分子量: 45453.801 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: Hela / 参照: UniProt: O60870 |
-RNA鎖 , 2種, 2分子 Z2
| #3: RNA鎖 | 分子量: 73712.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
|---|---|
| #15: RNA鎖 | 分子量: 60186.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: Hela / 参照: GenBank: 36516 |
-Splicing factor 3A subunit ... , 2種, 2分子 F4
| #4: タンパク質 | 分子量: 49327.355 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: Hela / 参照: UniProt: Q15428 |
|---|---|
| #5: タンパク質 | 分子量: 58934.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: Hela / 参照: UniProt: Q12874 |
-Splicing factor 3B subunit ... , 6種, 6分子 uTEwxz
| #6: タンパク質 | 分子量: 146024.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: Hela / 参照: UniProt: O75533 |
|---|---|
| #7: タンパク質 | 分子量: 100377.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: Hela / 参照: UniProt: Q13435 |
| #8: タンパク質 | 分子量: 135718.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: Hela / 参照: UniProt: Q15393 |
| #9: タンパク質 | 分子量: 44436.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: Hela / 参照: UniProt: Q15427 |
| #10: タンパク質 | 分子量: 10149.369 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: Hela / 参照: UniProt: Q9BWJ5 |
| #11: タンパク質 | 分子量: 14606.900 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: Hela / 参照: UniProt: Q9Y3B4 |
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 |
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| 分子量 | 単位: MEGADALTONS / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||
| 由来(天然) |
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| 由来(組換発現) | 生物種: synthetic construct (人工物) | ||||||||||||||||||||||||
| 緩衝液 | pH: 7.9 | ||||||||||||||||||||||||
| 試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
| 試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R3.5/1 | ||||||||||||||||||||||||
| 急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
| 撮影 | 平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 2.25 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) |
| 画像スキャン | 横: 4096 / 縦: 4096 |
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解析
| EMソフトウェア |
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| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 39336 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||
| 原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL |
ムービー
コントローラー
万見について




Homo sapiens (ヒト)
ドイツ, 1件
引用
UCSF Chimera
















PDBj









































