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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7a0m | ||||||
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Title | TSC1 N-terminal domain | ||||||
![]() | TSC1 N-terminal domain | ||||||
![]() | SIGNALING PROTEIN / TSC / GAP / GTPase signaling | ||||||
Function / homology | Hamartin / Hamartin protein / Armadillo-type fold / Hamartin![]() | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Zech, R. / Kiontke, S. / Kuemmel, D. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: TSC1 binding to lysosomal PIPs is required for TSC complex translocation and mTORC1 regulation. Authors: Fitzian, K. / Bruckner, A. / Brohee, L. / Zech, R. / Antoni, C. / Kiontke, S. / Gasper, R. / Linard Matos, A.L. / Beel, S. / Wilhelm, S. / Gerke, V. / Ungermann, C. / Nellist, M. / Raunser, ...Authors: Fitzian, K. / Bruckner, A. / Brohee, L. / Zech, R. / Antoni, C. / Kiontke, S. / Gasper, R. / Linard Matos, A.L. / Beel, S. / Wilhelm, S. / Gerke, V. / Ungermann, C. / Nellist, M. / Raunser, S. / Demetriades, C. / Oeckinghaus, A. / Kummel, D. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 597.5 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 514.9 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 476 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 502.9 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 48.8 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 66.1 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 48245.148 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-SO4 / | #3: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.93 Å3/Da / Density % sol: 58.06 % |
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Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0.1 M bicine trizma (pH 8.5), 16% (w/v) PEG 3350, 12.5% (w/v) PEG 1000, 12.5 % (v/v) MPD, 0.03 M sodium nitrate, 0.03 M sodium phosphate dibasic and 0.03 M ammonium sulfate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: RAYONIX MX-225 / Detector: CCD / Date: Mar 17, 2016 |
Radiation | Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.977 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.32→44.9 Å / Num. obs: 95121 / % possible obs: 98.9 % / Redundancy: 3.4 % / CC1/2: 0.998 / Rrim(I) all: 0.064 / Net I/σ(I): 13.2 |
Reflection shell | Resolution: 2.32→2.4 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 15143 / CC1/2: 0.764 / Rrim(I) all: 0.696 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.32→44.9 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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