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- PDB-6zyj: Crystal structure of Hsc70 ATPase domain in complex with ADP and ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zyj
タイトルCrystal structure of Hsc70 ATPase domain in complex with ADP and calcium
要素Heat shock cognate 71 kDa protein
キーワードCHAPERONE / Hsc70 / NBD / ATPase domain / ADP
機能・相同性
機能・相同性情報


lumenal side of lysosomal membrane / regulation of protein import / negative regulation of supramolecular fiber organization / chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly / clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane / Lipophagy / Respiratory syncytial virus genome transcription / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy / protein carrier chaperone ...lumenal side of lysosomal membrane / regulation of protein import / negative regulation of supramolecular fiber organization / chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly / clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane / Lipophagy / Respiratory syncytial virus genome transcription / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy / protein carrier chaperone / clathrin coat disassembly / C3HC4-type RING finger domain binding / CHL1 interactions / negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / regulation of protein complex stability / ATP-dependent protein disaggregase activity / membrane organization / protein folding chaperone complex / Lysosome Vesicle Biogenesis / cellular response to steroid hormone stimulus / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / chaperone-mediated autophagy / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / : / Prp19 complex / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / regulation of protein-containing complex assembly / Attenuation phase / ATP metabolic process / Protein methylation / heat shock protein binding / protein folding chaperone / mRNA Splicing - Major Pathway / lysosomal lumen / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / cellular response to starvation / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / spliceosomal complex / ATP-dependent protein folding chaperone / G protein-coupled receptor binding / Late endosomal microautophagy / mRNA splicing, via spliceosome / PKR-mediated signaling / regulation of protein stability / Chaperone Mediated Autophagy / MHC class II protein complex binding / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / Clathrin-mediated endocytosis / protein-folding chaperone binding / protein refolding / protein-macromolecule adaptor activity / secretory granule lumen / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / blood microparticle / ficolin-1-rich granule lumen / positive regulation of cell migration / cadherin binding / receptor ligand activity / ribonucleoprotein complex / lysosomal membrane / focal adhesion / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / nucleolus / enzyme binding / ATP hydrolysis activity / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Heat shock cognate 71 kDa protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Yan, Y. / Preissler, S. / Ron, D.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome TrustWellcome 200848/Z/16/Z 英国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Calcium depletion challenges endoplasmic reticulum proteostasis by destabilising BiP-substrate complexes.
著者: Preissler, S. / Rato, C. / Yan, Y. / Perera, L.A. / Czako, A. / Ron, D.
履歴
登録2020年8月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock cognate 71 kDa protein
B: Heat shock cognate 71 kDa protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,01011
ポリマ－83,7852
非ポリマー1,2259
水7,044391
1
A: Heat shock cognate 71 kDa protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,4595
ポリマ－41,8921
非ポリマー5664
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Heat shock cognate 71 kDa protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,5516
ポリマ－41,8921
非ポリマー6585
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)73.677, 78.039, 75.377
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.260, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Heat shock cognate 71 kDa protein / Heat shock 70 kDa protein 8 / Lipopolysaccharide-associated protein 1 / LPS-associated protein 1


分子量: 41892.336 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSPA8, HSC70, HSP73, HSPA10 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11142

-
非ポリマー , 5種, 400分子

#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 391 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.26 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 24% PEG3350, 0.2M Ca acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.97951 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97951 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→73.94 Å / Num. obs: 71566 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.7 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 1.85→1.89 Å / Rmerge(I) obs: 1.005 / Num. unique obs: 4400 / CC1/2: 0.633

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3IUC

3iuc


解像度: 1.85→73.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 4.291 / SU ML: 0.123 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.159 / ESU R Free: 0.143 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2473 3597 5 %RANDOM
Rwork0.2177 ---
obs0.2192 67947 99.96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 50.82 Å2 / Biso mean: 22.919 Å2 / Biso min: 10.97 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.53 Å20 Å2-1.96 Å2
2---0.65 Å2-0 Å2
3---1.82 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.85→73.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5876 0 72 391 6339
Biso mean--20.42 27.04 -
残基数----760
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0020.0136105
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0175707
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1721.6478267
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1171.58413220
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6315774
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.60422.331326
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.002151058
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7121545
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0390.2828
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.026918
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021279
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.326 250 -
Rwork0.302 5018 -
all-5268 -
obs--99.96 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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