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万見
- PDB-6zeh: Structure of PP1-spectrin alpha II chimera [PP1(7-304) + linker (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zeh
タイトルStructure of PP1-spectrin alpha II chimera [PP1(7-304) + linker (G/S)x9 + spectrin alpha II (1025-1039)] bound to Phactr1 (516-580)
要素
  • Phosphatase and actin regulator
  • Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit,Spectrin alpha chain, non-erythrocytic 1
キーワードHYDROLASE / PP1 / Phosphatase / Phactr / RPEL
機能・相同性
機能・相同性情報


spectrin / regulation of glycogen catabolic process / PTW/PP1 phosphatase complex / protein phosphatase type 1 complex / dendrite arborization / glycogen granule / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / regulation of translational initiation in response to stress / actin filament capping ...spectrin / regulation of glycogen catabolic process / PTW/PP1 phosphatase complex / protein phosphatase type 1 complex / dendrite arborization / glycogen granule / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / regulation of translational initiation in response to stress / actin filament capping / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / regulation of neuron migration / actomyosin structure organization / Nephrin family interactions / histone H2AXS139 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity / myosin phosphatase activity / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / regulation of canonical Wnt signaling pathway / Interaction between L1 and Ankyrins / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / dephosphorylation / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / RHOV GTPase cycle / cortical actin cytoskeleton / protein phosphatase inhibitor activity / glycogen metabolic process / branching morphogenesis of an epithelial tube / protein-serine/threonine phosphatase / stress fiber assembly / protein serine/threonine phosphatase activity / Triglyceride catabolism / entrainment of circadian clock by photoperiod / Maturation of hRSV A proteins / phosphatase activity / telomere maintenance in response to DNA damage / RHOU GTPase cycle / phosphoprotein phosphatase activity / DARPP-32 events / transition metal ion binding / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / positive regulation of glycogen biosynthetic process / ribonucleoprotein complex binding / protein dephosphorylation / COPI-mediated anterograde transport / NCAM signaling for neurite out-growth / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / cell projection / adherens junction / cell motility / lung development / circadian regulation of gene expression / response to lead ion / regulation of circadian rhythm / cerebral cortex development / structural constituent of cytoskeleton / specific granule lumen / actin filament binding / cell junction / : / tertiary granule lumen / extracellular vesicle / presynapse / actin binding / microtubule cytoskeleton / actin cytoskeleton organization / RAF/MAP kinase cascade / dendritic spine / perikaryon / calmodulin binding / cadherin binding / iron ion binding / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / synapse / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / nucleolus / glutamatergic synapse / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RPEL repeat / RPEL repeat / RPEL repeat profile. / Repeat in Drosophila CG10860, human KIAA0680 and C. elegans F26H9.2 / Alpha Spectrin, SH3 domain / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / : / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand ...RPEL repeat / RPEL repeat / RPEL repeat profile. / Repeat in Drosophila CG10860, human KIAA0680 and C. elegans F26H9.2 / Alpha Spectrin, SH3 domain / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / : / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / SH3 domain / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / 4-Layer Sandwich / EF-hand domain pair / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit / Spectrin alpha chain, non-erythrocytic 1 / Phosphatase and actin regulator / Phosphatase and actin regulator 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Mouilleron, S. / Treisman, R. / Fedoryshchak, R. / Lee, R. / Butler, A.M. / Prechova, M.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Molecular basis for substrate specificity of the Phactr1/PP1 phosphatase holoenzyme.
著者: Fedoryshchak, R.O. / Prechova, M. / Butler, A. / Lee, R. / O'Reilly, N. / Flynn, H.R. / Snijders, A.P. / Eder, N. / Ultanir, S. / Mouilleron, S. / Treisman, R.
履歴
登録2020年6月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit,Spectrin alpha chain, non-erythrocytic 1
C: Phosphatase and actin regulator
B: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit,Spectrin alpha chain, non-erythrocytic 1
D: Phosphatase and actin regulator
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,13811
ポリマ－91,6324
非ポリマー5067
水11,800655
1
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit,Spectrin alpha chain, non-erythrocytic 1
C: Phosphatase and actin regulator
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,0215
ポリマ－45,8162
非ポリマー2053
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5580 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area14840 Å2
手法PISA
2
B: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit,Spectrin alpha chain, non-erythrocytic 1
D: Phosphatase and actin regulator
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,1176
ポリマ－45,8162
非ポリマー3014
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5880 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area15010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.501, 122.388, 69.343
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.179, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit,Spectrin alpha chain, non-erythrocytic 1 / PP-1A / Alpha-II spectrin / Fodrin alpha chain / Spectrin / non-erythroid alpha subunit


分子量: 37558.555 Da / 分子数: 2 / 変異: N-terminal Vector derived sequence GHMGS / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1CA, PPP1A, SPTAN1, NEAS, SPTA2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P62136, UniProt: Q13813, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質 Phosphatase and actin regulator


分子量: 8257.345 Da / 分子数: 2 / 変異: N-terminal Vector derived sequence GPLGS / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PHACTR1, hCG_1818446 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q4VY12, UniProt: Q9C0D0*PLUS

-
非ポリマー , 4種, 662分子

#3: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: PO4
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 655 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.69 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 20% (w/v) polyethylene glycol 3350, 0.2 M NaI and 0.1 M BIS-Tris propane pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.968 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.968 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→69.29 Å / Num. obs: 196809 / % possible obs: 99.08 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 11.2 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.1379 / Rpim(I) all: 0.058 / Rrim(I) all: 0.15 / Net I/σ(I): 5.89
反射 シェル解像度: 1.3→1.34 Å / Rmerge(I) obs: 1.78 / Mean I/σ(I) obs: 1.12 / Num. unique obs: 123745 / CC1/2: 0.475 / Rpim(I) all: 0.75 / Rrim(I) all: 1.94

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18_3845精密化
PHENIX1.18_3845精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4MOV

4mov


解像度: 1.3→69.29 Å / SU ML: 0.123 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.9272
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1693 9610 4.91 %
Rwork0.1368 186173 -
obs0.1384 195783 98.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 19.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→69.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5953 0 19 655 6627
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01016270
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.14638506
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0892916
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00811114
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d24.04982360
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3-1.310.26622880.23955797X-RAY DIFFRACTION92.03
1.31-1.330.2633090.23116068X-RAY DIFFRACTION97.36
1.33-1.350.2623200.22486152X-RAY DIFFRACTION97.41
1.35-1.360.25993400.21476038X-RAY DIFFRACTION97.78
1.36-1.380.24593430.20166100X-RAY DIFFRACTION97.58
1.38-1.40.23923000.20176107X-RAY DIFFRACTION98.13
1.4-1.420.24353120.19516176X-RAY DIFFRACTION98.17
1.42-1.440.22753310.18286122X-RAY DIFFRACTION98.4
1.44-1.460.21313170.17266196X-RAY DIFFRACTION98.41
1.46-1.490.19993150.16246143X-RAY DIFFRACTION98.61
1.49-1.510.21393790.15396211X-RAY DIFFRACTION98.77
1.51-1.540.18363130.14246190X-RAY DIFFRACTION99.15
1.54-1.570.19633200.14156210X-RAY DIFFRACTION99.12
1.57-1.60.17152910.13636194X-RAY DIFFRACTION99.27
1.6-1.640.16323040.12776248X-RAY DIFFRACTION99.6
1.64-1.680.15943030.12886316X-RAY DIFFRACTION99.47
1.68-1.720.17133340.12716190X-RAY DIFFRACTION99.65
1.72-1.760.16113440.12826222X-RAY DIFFRACTION99.58
1.76-1.820.15823400.12256230X-RAY DIFFRACTION99.83
1.82-1.870.15573360.12036295X-RAY DIFFRACTION99.82
1.87-1.940.15943240.11826249X-RAY DIFFRACTION99.89
1.94-2.020.13843030.11456291X-RAY DIFFRACTION99.95
2.02-2.110.13643080.11136296X-RAY DIFFRACTION99.95
2.11-2.220.15982990.11286253X-RAY DIFFRACTION99.89
2.22-2.360.15143160.12016278X-RAY DIFFRACTION99.98
2.36-2.540.16233350.12146327X-RAY DIFFRACTION99.98
2.54-2.80.16522670.13246318X-RAY DIFFRACTION99.94
2.8-3.20.15843170.13346321X-RAY DIFFRACTION100
3.2-4.040.16353590.12786282X-RAY DIFFRACTION100
4.04-69.290.1523430.14476353X-RAY DIFFRACTION99.93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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