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万見
- PDB-6z6o: HDAC-TC -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6z6o
タイトルHDAC-TC
要素
  • (Histone deacetylase HDA1) x 2
  • HDA1 complex subunit 2
  • HDA1 complex subunit 3,HDA1 complex subunit 3
キーワードGENE REGULATION / Protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


HDA1 complex / : / HSF1 activation / HDACs deacetylate histones / nucleosome array spacer activity / histone deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone deacetylase / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / SUMOylation of chromatin organization proteins / histone deacetylase complex ...HDA1 complex / : / HSF1 activation / HDACs deacetylate histones / nucleosome array spacer activity / histone deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone deacetylase / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / SUMOylation of chromatin organization proteins / histone deacetylase complex / epigenetic regulation of gene expression / chromosome segregation / chromatin organization / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #12360 / Histone deacetylase class II, yeast / Arb2 domain / HDA1 complex subunit 2/3 / HDA1 complex subunit 3 / HDA1 complex subunit 2/3 superfamily / Arb2-like domain / Class II histone deacetylase complex subunits 2 and 3 / Histone deacetylase domain / Arginase; Chain A ...Rossmann fold - #12360 / Histone deacetylase class II, yeast / Arb2 domain / HDA1 complex subunit 2/3 / HDA1 complex subunit 3 / HDA1 complex subunit 2/3 superfamily / Arb2-like domain / Class II histone deacetylase complex subunits 2 and 3 / Histone deacetylase domain / Arginase; Chain A / : / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / Ureohydrolase domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone deacetylase HDA1 / HDA1 complex subunit 3 / HDA1 complex subunit 2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Lee, J.-H. / Bollschweiler, D. / Schaefer, T. / Huber, R.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2021
タイトル: Structural basis for the regulation of nucleosome recognition and HDAC activity by histone deacetylase assemblies.
著者: Jung-Hoon Lee / Daniel Bollschweiler / Tillman Schäfer / Robert Huber /
要旨: The chromatin-modifying histone deacetylases (HDACs) remove acetyl groups from acetyl-lysine residues in histone amino-terminal tails, thereby mediating transcriptional repression. Structural makeup ...The chromatin-modifying histone deacetylases (HDACs) remove acetyl groups from acetyl-lysine residues in histone amino-terminal tails, thereby mediating transcriptional repression. Structural makeup and mechanisms by which multisubunit HDAC complexes recognize nucleosomes remain elusive. Our cryo-electron microscopy structures of the yeast class II HDAC ensembles show that the HDAC protomer comprises a triangle-shaped assembly of stoichiometry Hda1-Hda2-Hda3, in which the active sites of the Hda1 dimer are freely accessible. We also observe a tetramer of protomers, where the nucleosome binding modules are inaccessible. Structural analysis of the nucleosome-bound complexes indicates how positioning of Hda1 adjacent to histone H2B affords HDAC catalysis. Moreover, it reveals how an intricate network of multiple contacts between a dimer of protomers and the nucleosome creates a platform for expansion of the HDAC activities. Our study provides comprehensive insight into the structural plasticity of the HDAC complex and its functional mechanism of chromatin modification.
履歴
登録2020年5月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-11101
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone deacetylase HDA1
B: Histone deacetylase HDA1
C: HDA1 complex subunit 2
D: HDA1 complex subunit 3,HDA1 complex subunit 3
E: Histone deacetylase HDA1
F: Histone deacetylase HDA1
G: HDA1 complex subunit 2
H: HDA1 complex subunit 3,HDA1 complex subunit 3
I: Histone deacetylase HDA1
J: Histone deacetylase HDA1
K: HDA1 complex subunit 2
L: HDA1 complex subunit 3,HDA1 complex subunit 3
M: Histone deacetylase HDA1
N: Histone deacetylase HDA1
O: HDA1 complex subunit 2
P: HDA1 complex subunit 3,HDA1 complex subunit 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,144,83324
ポリマ－1,144,31016
非ポリマー5238
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: cross-linking, BS3-crosslinking
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Histone deacetylase HDA1


分子量: 74851.953 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
遺伝子: HDA1, YNL021W, N2819 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P53973, histone deacetylase
#2: タンパク質
Histone deacetylase HDA1


分子量: 76017.211 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
遺伝子: HDA1, YNL021W, N2819 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P53973, histone deacetylase
#3: タンパク質
HDA1 complex subunit 2 / Histone deacetylase complex 1 subunit 2


分子量: 71915.297 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
遺伝子: HDA2, PLO2, YDR295C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q06629
#4: タンパク質
HDA1 complex subunit 3,HDA1 complex subunit 3 / Histone deacetylase complex 1 subunit 3


分子量: 63292.918 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
遺伝子: HDA3, PLO1, YPR179C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q06623
#5: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: HDAC-TC / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: OTHER
撮影電子線照射量: 86 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
phenix.real_space_refine1.17.1_3660精密化
PHENIX1.17.1_3660精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
9PHENIXモデル精密化
13cisTEM1３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
対称性点対称性: D2 (2回x2回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 53757 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築詳細: Real space refinement
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 285.05 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.005779084
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.9229106940
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.054611928
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.007313768
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d18.157529916

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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