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- PDB-6z1e: Crystal structure of the AAA domain of Rubisco Activase from Nost... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6z1e
タイトルCrystal structure of the AAA domain of Rubisco Activase from Nostoc sp. (strain PCC 7120)
要素Ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase activase
キーワードCHAPERONE / AAA+ domain
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase activase-like / : / Ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase activase, AAA, helical / Ribulose bisphosphate carboxylase small subunit, domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase, small chain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small chain / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase activase
類似検索 - 構成要素
生物種Nostoc sp. PCC 7120 = FACHB-418 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.454 Å
データ登録者Popilka, L. / Bracher, A.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2020
タイトル: Dual Functions of a Rubisco Activase in Metabolic Repair and Recruitment to Carboxysomes.
著者: Mirkko Flecken / Huping Wang / Leonhard Popilka / F Ulrich Hartl / Andreas Bracher / Manajit Hayer-Hartl /
要旨: Rubisco, the key enzyme of CO fixation in photosynthesis, is prone to inactivation by inhibitory sugar phosphates. Inhibited Rubisco undergoes conformational repair by the hexameric AAA+ chaperone ...Rubisco, the key enzyme of CO fixation in photosynthesis, is prone to inactivation by inhibitory sugar phosphates. Inhibited Rubisco undergoes conformational repair by the hexameric AAA+ chaperone Rubisco activase (Rca) in a process that is not well understood. Here, we performed a structural and mechanistic analysis of cyanobacterial Rca, a close homolog of plant Rca. In the Rca:Rubisco complex, Rca is positioned over the Rubisco catalytic site under repair and pulls the N-terminal tail of the large Rubisco subunit (RbcL) into the hexamer pore. Simultaneous displacement of the C terminus of the adjacent RbcL opens the catalytic site for inhibitor release. An alternative interaction of Rca with Rubisco is mediated by C-terminal domains that resemble the small Rubisco subunit. These domains, together with the N-terminal AAA+ hexamer, ensure that Rca is packaged with Rubisco into carboxysomes. The cyanobacterial Rca is a dual-purpose protein with functions in Rubisco repair and carboxysome organization.
履歴
登録2020年5月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年1月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase activase
B: Ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase activase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,0806
ポリマ－65,5472
非ポリマー5344
水25214
1
A: Ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase activase
B: Ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase activase
ヘテロ分子

A: Ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase activase
B: Ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase activase
ヘテロ分子

A: Ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase activase
B: Ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase activase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)198,24118
ポリマ－196,6406
非ポリマー1,60112
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_445-y-1,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_545-x+y,-x-1,z1
Buried area21670 Å2
ΔGint-210 kcal/mol
Surface area70130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.920, 112.920, 284.327
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32

-
要素

#1: タンパク質 Ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase activase / RuBisCO activase


分子量: 32773.316 Da / 分子数: 2 / 断片: AAA+ domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Nostoc sp. PCC 7120 = FACHB-418 (バクテリア)
遺伝子: rca, alr1533 / プラスミド: pHUE / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / Variant (発現宿主): pBAD33-EcGroSEL / 参照: UniProt: P58555
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.59 % / Mosaicity: 0 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7 / 詳細: 2.2 M Na-acetate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.13956 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年2月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.13956 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.454→47.388 Å / Num. all: 25855 / Num. obs: 25855 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 67.16 Å2 / Rpim(I) all: 0.016 / Rrim(I) all: 0.042 / Rsym value: 0.038 / Net I/av σ(I): 16.5 / Net I/σ(I): 29.3 / Num. measured all: 171034
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym value% possible all
2.454-2.596.41.0850.736680.4621.1821.08598.6
2.59-2.746.50.5721.435400.2410.6220.572100
2.74-2.9370.3072.633290.1240.3320.307100
2.93-3.176.90.1525.131040.0620.1650.152100
3.17-3.476.70.07610.228780.0320.0820.076100
3.47-3.886.20.0418.426050.0170.0440.04100
3.88-4.486.70.02528.323220.010.0270.025100
4.48-5.496.70.0233.719640.0080.0220.0299.9
5.49-7.766.10.01836.515450.0080.020.01899.8
7.76-47.3886.40.01246.39000.0050.0130.01299.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3.2 Å47.39 Å
Translation3.2 Å47.39 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSVERSION September 26, 2012データ削減
SCALA3.3.16データスケーリング
MOLREP10.2.35位相決定
PHENIX1.8.2精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6Z1D

6z1d


解像度: 2.454→28.749 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 28.59
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2644 1294 5.01 %
Rwork0.2125 --
obs0.215 25834 99.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 199.33 Å2 / Biso mean: 76.01 Å2 / Biso min: 35.64 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.454→28.749 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4152 0 42 14 4208
Biso mean--71.48 59.57 -
残基数----533
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0054260
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9925775
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.086656
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003752
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.7281587
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.4543-2.55250.31671270.2866263598
2.5525-2.66850.27711290.27882724100
2.6685-2.80910.33731690.27252672100
2.8091-2.9850.33731560.26472696100
2.985-3.21510.3131410.25992714100
3.2151-3.53820.28211440.24522711100
3.5382-4.04890.28961500.21582734100
4.0489-5.09660.20491350.17872777100
5.0966-28.7490.24471430.18482877100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.7965-0.504-1.41153.9249-0.27675.0149-0.08890.0890.2698-0.50240.16350.1619-0.0261-0.0917-0.07540.4401-0.0553-0.09620.3838-0.00220.4669-28.1354-44.8694-34.2361
22.6160.5864-0.70123.37080.60831.6129-0.04410.1252-0.0407-0.04010.0750.4064-0.1435-0.22840.05470.54750.04750.10710.6858-0.03350.5619-42.2152-68.8827-14.7752
34.49470.75070.43254.04720.24983.146-0.1455-0.3660.1914-0.0522-0.09720.0959-0.2462-0.23520.2220.38490.0764-0.06470.4451-0.10020.33672.5655-34.8417-27.6364
42.97360.50710.00331.44730.72292.1012-0.2462-0.48810.69130.22790.25610.335-0.35080.14710.02810.70480.20570.05240.7661-0.18310.9098-28.4641-26.8242-17.2969
51.9517-1.38770.57221.16830.4042.63330.6157-1.21660.2779-0.46580.17620.22640.2716-0.614-0.82950.8383-0.0281-0.191.3272-0.23361.3805-31.8271-28.5634-13.5469
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 179)A2 - 179
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 180 through 275 )A180 - 275
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 2 through 179)B2 - 179
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 180 through 247 )B180 - 247
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 255 through 278 )B255 - 278

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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