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- PDB-2xsz: The dodecameric human RuvBL1:RuvBL2 complex with truncated domains II -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xsz
タイトルThe dodecameric human RuvBL1:RuvBL2 complex with truncated domains II
要素
  • RUVB-LIKE 1
  • RUVB-LIKE 2
キーワードHYDROLASE / AAA+ PROTEINS / HELICASE / CHROMATIN REMODELLING
機能・相同性
機能・相同性情報


promoter-enhancer loop anchoring activity / telomerase RNA localization to Cajal body / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / establishment of protein localization to chromatin / R2TP complex / dynein axonemal particle / Swr1 complex / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / Ino80 complex ...promoter-enhancer loop anchoring activity / telomerase RNA localization to Cajal body / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / establishment of protein localization to chromatin / R2TP complex / dynein axonemal particle / Swr1 complex / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / Ino80 complex / regulation of double-strand break repair / box C/D snoRNP assembly / protein folding chaperone complex / regulation of chromosome organization / NuA4 histone acetyltransferase complex / TFIID-class transcription factor complex binding / regulation of DNA replication / MLL1 complex / regulation of embryonic development / Telomere Extension By Telomerase / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / regulation of DNA repair / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / telomere maintenance / DNA helicase activity / TBP-class protein binding / positive regulation of DNA repair / cellular response to estradiol stimulus / euchromatin / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / DNA Damage Recognition in GG-NER / ADP binding / beta-catenin binding / chromatin DNA binding / nuclear matrix / cellular response to UV / UCH proteinases / transcription corepressor activity / unfolded protein binding / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / protein folding / nucleosome / HATs acetylate histones / ATPase binding / spermatogenesis / regulation of apoptotic process / DNA recombination / DNA helicase / transcription coactivator activity / regulation of cell cycle / Ub-specific processing proteases / protein stabilization / nuclear speck / ciliary basal body / cadherin binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / chromatin remodeling / ribonucleoprotein complex / cell division / DNA repair / centrosome / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
RuvB-like / RuvB-like, AAA-lid domain / RuvBL1/2, DNA/RNA binding domain / TIP49 P-loop domain / TIP49 AAA-lid domain / TIP49, P-loop domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities ...RuvB-like / RuvB-like, AAA-lid domain / RuvBL1/2, DNA/RNA binding domain / TIP49 P-loop domain / TIP49 AAA-lid domain / TIP49, P-loop domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / RuvB-like 2 / RuvB-like 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3 Å
データ登録者Gorynia, S. / Bandeiras, T.M. / Matias, P.M. / Pinho, F.G. / McVey, C.E. / Vonrhein, C. / Svergun, D.I. / Round, A. / Donner, P. / Carrondo, M.A.
引用
ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2011
タイトル: Structural and Functional Insights Into a Dodecameric Molecular Machine - the Ruvbl1/Ruvbl2 Complex.
著者: Gorynia, S. / Bandeiras, T.M. / Pinho, F.G. / Mcvey, C.E. / Vonrhein, C. / Round, A. / Svergun, D.I. / Donner, P. / Matias, P.M. / Carrondo, M.A.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2008
タイトル: Cloning, Expression, Purification, Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of the Human Ruvbl1- Ruvbl2 Complex.
著者: Gorynia, S. / Matias, P.M. / Bandeiras, T.M. / Donner, P. / Carrondo, M.A.
履歴
登録2010年10月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月16日Group: Database references
改定 1.22014年8月13日Group: Refinement description
改定 1.32018年10月24日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RUVB-LIKE 1
B: RUVB-LIKE 1
C: RUVB-LIKE 1
D: RUVB-LIKE 2
E: RUVB-LIKE 2
F: RUVB-LIKE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)253,30012
ポリマ－250,2576
非ポリマー3,0436
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area27880 Å2
ΔGint-134.4 kcal/mol
Surface area77350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.824, 187.925, 244.889
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.39798, 0.83819, 0.37289), (-0.83583, -0.49884, 0.22923), (0.37815, -0.22045, 0.89911)11.6538, 110.91072, -3.16895
2given(-0.39865, -0.83952, 0.36917), (0.83265, -0.50005, -0.23799), (0.3844, 0.21251, 0.89837)98.86946, 45.42162, -26.17218
3given(-0.3927, 0.83843, 0.37792), (-0.83735, -0.49589, 0.23007), (0.38031, -0.2261, 0.8968)11.43878, 110.93247, -3.16107
4given(-0.40099, -0.84015, 0.36517), (0.83211, -0.50076, -0.23838), (0.38314, 0.20828, 0.8999)99.09162, 45.7303, -25.89621

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要素

#1: タンパク質 RUVB-LIKE 1 / RUVBL1 / 49 KDA TATA BOX-BINDING PROTEIN-INTERACTING PROTEIN / 49 KDA TBP-INTERACTING PROTEIN / ...RUVBL1 / 49 KDA TATA BOX-BINDING PROTEIN-INTERACTING PROTEIN / 49 KDA TBP-INTERACTING PROTEIN / TIP49A / PONTIN 52 / NUCLEAR MATRIX PROTEIN 238 / NMP 238 / 54 KDA ERYTHROCYTE CYTOSOLIC PROTEIN / ECP-54 / TIP60-ASSOCIATED PROTEIN 54-ALPHA / TAP54-ALPHA / INO80 COMPLEX SUBUNIT H


分子量: 40944.566 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: DOMAIN II WAS TRUNCATED BETWEEN RESIDUES T127 AND E233. A 4-RESIDUE LINKER WITH SEQUENCE GPPG WAS INSERTED TO REPLACE THE DELETED REGION
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PETDUET / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y265, DNA helicase
#2: タンパク質 RUVB-LIKE 2 / RUVBL2 / 48 KDA TATA BOX-BINDING PROTEIN-INTERACTING PROTEIN / 48 KDA TBP-INTERACTING PROTEIN / ...RUVBL2 / 48 KDA TATA BOX-BINDING PROTEIN-INTERACTING PROTEIN / 48 KDA TBP-INTERACTING PROTEIN / TIP49B / REPRESSING PONTIN 52 / REPTIN 52 / 51 KDA ERYTHROCYTE CYTOSOLIC PROTEIN / ECP-51 / TIP60-ASSOCIATED PROTEIN 54-BETA / TAP54-BETA / INO80 COMPLEX SUBUNIT J


分子量: 42474.375 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: DOMAIN II WAS TRUNCATED BETWEEN RESIDUES E134 AND E237. A 4-RESIDUE LINKER WITH SEQUENCE GPPG WAS INSERTED TO REPLACE THE DELETED REGION
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PETDUET / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y230, DNA helicase
#3: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
Has protein modificationY
配列の詳細CHAINS A-C TRUNCATED BETWEEN RESIDUES T127 AND E233 CHAINS D-F TRUNCATED BETWEEN RESIDUES E134 AND ...CHAINS A-C TRUNCATED BETWEEN RESIDUES T127 AND E233 CHAINS D-F TRUNCATED BETWEEN RESIDUES E134 AND E237 IN EACH CASE A 4-RESIDUE LINKER WITH SEQUENCE GPPG WAS INSERTED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
解説: THE SE ATOM SUBSTRUCTURE WAS DETERMINED BY MOLECULAR REPLACEMENT.
結晶化pH: 7.5
詳細: CRYSTALLIZATION DROPS WERE MIXED FROM EQUAL VOLUMES OF PROTEIN SOLUTION (12 MG/ML, 20MM TRIS-HCL PH 8.0, 200MM NACL, 10% GLYCEROL, 4MM MGCL2, 4MM ADP, 0.5MM TCEP) AND CRYSTALLIZATION SOLUTION ...詳細: CRYSTALLIZATION DROPS WERE MIXED FROM EQUAL VOLUMES OF PROTEIN SOLUTION (12 MG/ML, 20MM TRIS-HCL PH 8.0, 200MM NACL, 10% GLYCEROL, 4MM MGCL2, 4MM ADP, 0.5MM TCEP) AND CRYSTALLIZATION SOLUTION (0.2M MGCL2, 30% PEG 400, 0.1M HEPES PH 7.5).

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97633
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月12日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97633 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→49 Å / Num. obs: 51774 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 99.32 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 3→3.16 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.76 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
autoSHARP位相決定
BUSTER2.11.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: PDB ENTRY 2C9O

2c9o


解像度: 3→46.14 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9462 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9413 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.316
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2054 2632 5.1 %RANDOM
Rwork0.178 ---
obs0.1795 51736 99.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 111.89 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.1724 Å20 Å20 Å2
2--15.7694 Å20 Å2
3----16.9418 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.577 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→46.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14478 0 186 0 14664
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00914839HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1420061HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d5424SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes396HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes2121HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it14839HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.31
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.8
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion2075SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact17190SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3→3.08 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2702 219 5.76 %
Rwork0.2475 3580 -
all0.2489 3799 -
obs--99.6 %
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID手法Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)L11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)
1refined61.895280.037720.0942
2refined13.000944.964140.60763.5764-0.0342-0.19112.5731-0.46291.2570.0286-0.10980.57660.1179-0.1016-0.0598-0.02430.02540.0729-0.341-0.0483-0.0013-0.28360.10480.1008
3refined14.689752.550232.29743.48590.58880.52833.02370.89652.2090.0564-0.8368-0.2890.8008-0.14830.72010.1659-0.18440.0919-0.1474-0.19150.3753-0.32860.01950.1309
4refined71.591923.924924.65843.052-0.4070.33244.3448-0.24871.29420.0696-0.33270.12230.3210.00860.82740.1975-0.248-0.0781-0.3149-0.10960.2714-0.3763-0.04710.1313
5refined61.09823.446419.18132.74-0.532-1.40353.54620.22482.79380.0102-0.5287-0.47010.8481-0.0399-0.5810.19970.44580.0297-0.1822-0.01640.0066-0.35160.23870.2263
6refined23.189478.977336.67522.88890.0915-1.00513.50130.42241.154-0.0002-0.0426-0.61930.262-0.21190.11180.14930.10360.2121-0.2317-0.00220.0547-0.40790.15360.1529
7refined31.365380.194527.05442.4051-1.50491.02344.1647-1.83612.3611-0.0487-0.58260.77280.8568-0.08840.3609-0.37950.00020.1371-0.2867-0.10180.332-0.424-0.2540.381
8refined37.123816.800932.91442.41220.1663-0.66972.2864-0.69411.35020.0762-0.23640.58270.3533-0.11690.1449-0.04550.03270.0407-0.267-0.040.1053-0.3813-0.1160.3279
9refined29.166225.860727.16173.71441.07350.75013.47151.40964.1744-0.0458-0.6313-0.83410.68-0.08870.16660.2691-0.12570.1346-0.239-0.07780.2935-0.41570.210.4036
10refined82.135859.981920.68112.4051-0.52460.0562.22720.29650.7854-0.0964-0.3035-0.44550.2793-0.07480.3430.1129-0.03010.1712-0.2006-0.14920.1689-0.41310.06250.1811
11refined76.11750.68514.66923.59910.2096-1.70981.67130.49314.3309-0.0945-0.7187-0.30160.1523-0.1349-0.4410.25420.68310.2294-0.33540.070.0448-0.08190.23310.1034
122.79360.383-0.24724.50610.22170.95050.0162-0.1486-0.4938-0.229-0.0949-0.39230.15330.23340.0787-0.37260.03590.0896-0.25680.2267-0.1201
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 180:362)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN B AND RESID 19:137 OR RESID 146:160 OR RESID 501)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN B AND RESID 180:362)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN C AND RESID 19:139 OR RESID 145:159 OR RESID 501)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN C AND RESID 180:364)
6X-RAY DIFFRACTION6D1
7X-RAY DIFFRACTION7(CHAIN D AND RESID 182:368)
8X-RAY DIFFRACTION8(CHAIN E AND RESID 37:146 OR RESID 155:168 OR RESID 501)
9X-RAY DIFFRACTION9(CHAIN E AND RESID 182:371)
10X-RAY DIFFRACTION10(CHAIN F AND RESID 37:146 OR RESID 155:168 OR RESID 501)
11X-RAY DIFFRACTION11(CHAIN F AND RESID 182:368)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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