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- PDB-6yrl: Structure of the Chlamydomonas reinhardtii SAS-6 coiled-coil doma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6yrl
タイトルStructure of the Chlamydomonas reinhardtii SAS-6 coiled-coil domain, C2 crystal form
要素Centriole protein
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / centriole / centrosome / cartwheel / coiled coil / complex / alpha helical
機能・相同性Sas-6-like, oligomerization domain / Spindle assembly abnormal protein 6, N-terminal / SAS-6, N-terminal domain superfamily / Centriolar protein SAS N-terminal domain / centriole / identical protein binding / cytoplasm / Centriole protein
機能・相同性情報
生物種Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.343 Å
データ登録者Kantsadi, A.L. / Vakonakis, I.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
European CommissionMSCA 752069 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/N009274/1 英国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2022
タイトル: Structures of SAS-6 coiled coil hold implications for the polarity of the centriolar cartwheel.
著者: Kantsadi, A.L. / Hatzopoulos, G.N. / Gonczy, P. / Vakonakis, I.
履歴
登録2020年4月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Centriole protein
B: Centriole protein
C: Centriole protein
D: Centriole protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,2294
ポリマ－52,2294
非ポリマー00
水1,33374
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13450 Å2
ΔGint-114 kcal/mol
Surface area27420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)174.299, 39.739, 88.598
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.91, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
Centriole protein


分子量: 13057.345 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
遺伝子: CrSAS-6, CHLRE_12g516950v5 / プラスミド: pFLOAT
詳細 (発現宿主): pET-30a derivative, N-terminal His6-tag
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A9CQL4
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.74 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.06 M divalent ions mixture, 0.1 M imidazole / MES buffer 20% v/v ethylene glycol 10% w/v PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.343→83.816 Å / Num. obs: 21732 / % possible obs: 88.1 % / 冗長度: 5.5 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rpim(I) all: 0.027 / Rrim(I) all: 0.067 / Net I/σ(I): 17.5
反射 シェル解像度: 2.343→2.38 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.386 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 526 / CC1/2: 0.895 / Rpim(I) all: 0.28 / Rrim(I) all: 0.481 / % possible all: 44.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.343→43.482 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: NONE / σ(F): 0.33 / 位相誤差: 37.11
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2969 1004 4.63 %
Rwork0.2481 --
obs0.2505 21682 87.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.343→43.482 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3382 0 0 74 3456
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063391
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6814523
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.1232189
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.032508
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003612
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.343-2.46640.3467610.28841712X-RAY DIFFRACTION51
2.4664-2.6210.34841240.29462401X-RAY DIFFRACTION72
2.621-2.82330.38451380.32283093X-RAY DIFFRACTION93
2.8233-3.10730.38151470.30073344X-RAY DIFFRACTION100
3.1073-3.55680.33251730.26033339X-RAY DIFFRACTION100
3.5568-4.48050.26231860.20343355X-RAY DIFFRACTION100
4.4805-43.4820.24751750.23093434X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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