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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6yka | ||||||||||||
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タイトル | Asymmetric [Fe]-hydrogenase from Methanolacinia paynteri apo and in complex with FeGP at 2.1-A resolution | ||||||||||||
要素 | 5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase | ||||||||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE / [Fe]-hydrogenase / FeGP cofactor / guanylylpyridinol / asymmetry / conformational changes / GMP | ||||||||||||
機能・相同性 | iron-guanylyl pyridinol cofactor / TRIETHYLENE GLYCOL 機能・相同性情報 | ||||||||||||
生物種 | Methanolacinia paynteri G-2000 (古細菌) | ||||||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Wagner, T. / Huang, G. / Arriaza-Gallardo, F.J. / Shima, S. | ||||||||||||
資金援助 | ドイツ, 中国, 3件
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引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2020 タイトル: The Hydride Transfer Process in NADP-dependent Methylene-tetrahydromethanopterin Dehydrogenase. 著者: Huang, G. / Wagner, T. / Demmer, U. / Warkentin, E. / Ermler, U. / Shima, S. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6yka.cif.gz | 285.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6yka.ent.gz | 231.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6yka.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6yka_validation.pdf.gz | 604.2 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6yka_full_validation.pdf.gz | 611.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | 6yka_validation.xml.gz | 27.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yk/6yka ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yk/6yka | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質 , 1種, 2分子 AB
#1: タンパク質 | 分子量: 37223.199 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: / 由来: (組換発現) Methanolacinia paynteri G-2000 (古細菌) 組織: / / Cell: / / 細胞株: / / 遺伝子: hmd / 器官: / 詳細 (発現宿主): The DNA synthesized was inserted into the expression vector pET-24b (+) at the NdeI and SalI restriction-enzyme digestion-sites Cell (発現宿主): / / 器官 (発現宿主): / / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 組織 (発現宿主): / / 参照: 5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase |
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-非ポリマー , 5種, 236分子
#2: 化合物 | ChemComp-EDO / #3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 化合物 | ChemComp-FE9 / | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.45 % / 解説: Transparent prism shape |
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結晶化 | 温度: 283.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: [Fe]-hydrogenase holoenzyme from M. paynteri was crystallized under 95%N2/5%H2 using 96-well two-drop MRC crystallization plates (sitting drop vapor diffusion method). 0.7 ul of 25-mg/ml ...詳細: [Fe]-hydrogenase holoenzyme from M. paynteri was crystallized under 95%N2/5%H2 using 96-well two-drop MRC crystallization plates (sitting drop vapor diffusion method). 0.7 ul of 25-mg/ml reconstituted holoenzyme was mixed with 0.7-ul reservoir solution under yellow light and incubated under dark conditions. The crystals grew within two weeks in 30% w/v polyethylene glycol 4000, 200-mM lithium sulfate and 100-mM Tris pH 8.5 (JBScreen Wizard 3&4 HTS, Jena Bioscience). PH範囲: 8.5 / Temp details: / |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.9798 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年9月23日 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.9798 Å / 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 2.1→68.833 Å / Num. obs: 39181 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.8 % / Biso Wilson estimate: 41.7 Å2 / CC1/2: 1 / Rpim(I) all: 0.019 / Rrim(I) all: 0.062 / Rsym value: 0.059 / Net I/av σ(I): 11.7 / Net I/σ(I): 28.8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 4JJF 解像度: 2.1→39.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.241 / SU Rfree Blow DPI: 0.186
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原子変位パラメータ | Biso max: 220.76 Å2 / Biso mean: 61.86 Å2 / Biso min: 15.59 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.28 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 2.1→39.74 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.1→2.15 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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